页数：68页文件大小：1.06 MB来源： 动物生化ppt课件
本课件为酶学的第三部分，区分不可逆抑制与竞争性、非竞争性、反竞争性可逆抑制的作用特点与典型实例，介绍激活剂与酶活性的计量方式，并讲解变构调节、共价修饰、同工酶等调节机制及酶的命名与六大分类。
抑制作用的类型不可逆性抑制(irreversible inhibition)可逆性抑制(reversible inhibition)：竞争性抑制(competitive inhibition)非竞争性抑制(non-competitive inhibition)
(一)不可逆性抑制作用*概念抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。
抑制剂不能用透析、超滤等方法除去。
*举例有机磷化合物 羟基酶解毒------解磷定(PAM)重金属离子及砷化合物 巯基酶解毒------二巯基丙醇(BAL)
有机磷化合物羟基酶失活的酶酸（如：胆碱酯酶）
路易士气失活的酶巯基酶失活的酶酸BAL巯基酶BAL与砷剂结合物
（二）可逆性抑制作用*概念抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。
竞争性抑制非竞争性抑制*类型
１.竞争性抑制作用抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。
+++EESIESEIE P
+IEIE + SE + PES反应模式
*特点b)抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度；a)I与S结构类似，竞争酶的活性中心；c)动力学特点：Vmax不变，Km增大。
丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶琥珀酸琥珀酸脱氢酶FADFADH2延胡索酸
磺胺类药物的抑菌机制与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶二氢蝶呤啶＋对氨基苯甲酸＋谷氨酸二氢叶酸合成酶二氢叶酸
有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合，底物与抑制剂之间无竞争关系，但酶－底物－抑制剂复合物不能进一步释放出产物。
2.非竞争性抑制+S－S+S－S+ESIEIEESEP
E+SESE+P+IEI+SEIS+I反应模式
*特点a)抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系；c)动力学特点：Vmax降低，Km不变。
b)抑制程度取决于抑制剂的浓度；
六、激活剂对反应速度的影响 激活剂(activator)使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。
无机离子金属离子（Na+、K+、Mg2+、Ca2+、Zn2+、Fe2+等）；阴离子（Cl-、Br-、I-、CN-）；氢离子。
主要的激活剂有： 有机小分子一些还原剂，如抗坏血酸、半胱氨酸，使含-SH的酶处于还原态。
金属螯合剂，如EDTA(乙二胺四乙酸)，可络合一些重金属杂质，解除它们对酶的抑制，从而使酶活升高。
酶活性指的是酶催化化学反应的能力，用反应速度来衡量，即单位时间里产物的增加或底物的减少。
V= dP / dt =-dS / dt七、酶活性测定和酶活性单位
酶活性的计量：EC1961年规定：在指定的条件下，1分钟内，将1μmol的底物转变为产物所需要的酶量为1个酶活国际单位（IU）。
催量单位(katal):１催量(kat)是指在特定条件下，每秒钟使１mol/L底物转化为产物所需的酶量。
kat与IU的换算：1 IU=16.67×10-9kat1 Kat=6×107IU
•比活力（specific activity）指的是每毫克酶蛋白所具有的酶活性单位数。
比活力=活性单位数/酶蛋白重量（mg）比活力反映了酶的纯度。
第五节酶的调节The Regulation of Enzyme
酶活性的调节（快速调节）酶含量的调节（缓慢调节） 调节方式合成降解
变构酶模型米氏双曲线与S形变构曲线0.11变构酶分子上除了活性部位外，还有调节部位。
这两个中心处在酶蛋白的不同位置，有的在同一亚基上，有的在不同的亚基上。
变构酶的v-[S]的关系不符合米氏方程，所以其曲线不是双曲线型。
变构酶一般都是寡聚酶，通过次级键由多亚基组成。
二共价修饰调节 共价修饰(covalent modification)在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性。
常见类型磷酸化与脱磷酸化（最常见）乙酰化和脱乙酰化甲基化和脱甲基化腺苷化和脱腺苷化－SH与－S－S互变
酶的磷酸化与脱磷酸化-OHThrSerTyr酶蛋白H2OPi磷蛋白磷酸酶ATPADP蛋白激酶ThrSerTyr-O-PO32-酶蛋白
经共价修饰调节的一些酶：下表汇总相关项目与数据。
| 酶 | 修饰方式 | 活性变化 |
|---|---|---|
| 糖原磷酸化酶 | 磷酸化/去磷酸化 | 激活/抑制 |
| 磷酸化酶激酶 | 磷酸化/去磷酸化 | 激活/抑制 |
| 糖原合酶 | 磷酸化/去磷酸化 | 抑制/激活 |
| 丙酮酸脱氢酶 | 磷酸化/去磷酸化 | 抑制/激活 |
| 激素敏感性酯酶 | 磷酸化/去磷酸化 | 激活/抑制 |
| 乙酰CoA羧化酶 | 磷酸化/去磷酸化 | 抑制/激活 |
三同工酶定义同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
HHHHHHHMHHMMHMMMMMMMLDH1(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5(M4)乳酸脱氢酶的同工酶
心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化1酶活性心肌梗死酶谱正常酶谱肝病酶谱2345
第六节酶的命名与分类The Naming and Classification ofEnzyme
一酶的命名（1）习惯命名（recommended name）——依据所催化的底物（substrate）、反应的性质、酶的来源等命名。
例如，胃蛋白酶、碱性磷酸酶，乳酸脱氢酶，淀粉酶。
（2）系统命名(systematic name)——根据底物与反应性质命名反应：葡萄糖+ATP葡萄糖-6-磷酸+ADP命名：葡萄糖：ATP磷酰基转移酶（习惯名称，葡萄糖激酶）
国际酶学委员会编号:用4个阿拉伯数字的编号表示，数字中用“·”隔开，前面冠以EC（为EnzymeCommission）。
EC类.亚类.亚亚类.亚亚类中的排序
一些酶的命名举例
二、酶的分类1.氧化还原酶类(oxidoreductases)2.转移酶类(transferases )3.水解酶类(hydrolases)4.裂合酶类(lyases)5.异构酶类( isomerases)6.合成酶类(ligases, synthetases)
1．氧化还原酶类（oxido-reductases）催化氧化还原反应的酶，包括氧化酶类、脱氢酶类、过氧化氢酶、过氧化物酶等。
氧化酶类：催化底物脱氢，并氧化生成H2O或H2O2。
2A·2H+O22A+2H2OA·2H+O2A+H2O2
邻苯二酚氧化酶（EC 1.10.3.1，邻苯二酚：氧氧化酶）邻苯二酚邻苯醌
脱氢酶类：直接催化底物脱氢A·2H+ BA + B·2H乳酸脱氢酶（EC 1.1.1.27，L-乳酸：NAD+氧化还原酶）乳酸丙酮酸
2．转移酶类（transferases）催化基团的转移谷丙转氨酶（GPT）（EC 2.6.1.2，L-丙氨酸：α—酮戊二酸氨基转移酶）
3．水解酶类（hydrolases）AB +H2OA·OH+ BH催化底物发生水解反应的酶类。
4．裂合酶类（lyases）从底物移去一个基团而形成双键或逆反应。
ABA+B
5．异构酶类（isomerase）催化同分异构体之间的相互转变例：
6．连接酶类（ligases,也称synthetases合成酶类）催化两个底物生成一个产物，通常需要ATP供能。
同工酶的特点是A.催化相同的反应，但分子结构和理化性质不同的一类酶B.催化相同反应，分子组成相同，但辅酶不同的一类酶C.催化同一底物起不同反应的酶的总称D.多酶体系中酶组分的统称E.催化作用，分子组成及理化性质相同，但组织分布不同的酶√
尼克酰胺在体内的活性形式是：A. TPPB. NAD+C. FADD. CoQE. CoA√
V—[S]曲线可以用来描述酶的动力学特性，在下列几种酶中，V一[S]曲线为双曲线的酶是C，V一[S]曲线可以为S形曲线的酶是B。
A．同工酶B．变构酶C.米氏酶D．丙酮酸脱氢酶系
下载地址：{{downurl}}
{{{a}}}
{{#b}}{{{b}}}
{{/b}} {{/title}} {{#nolog}}登陆注册
{{/nolog}} {{#djsx}}点我刷新
{{/djsx}} {{#gocz}} {{/gocz}} {{#ffqr}} {{/ffqr}}