页数：46页文件大小：9.41 MB来源： 动物生物化学ppt课件
本课件围绕蛋白质的功能、氨基酸组成、化学结构与高级结构、结构与功能的关系及理化性质与分离鉴定展开，按章节顺序组织图示与要点说明，配套完整文字版，便于对照课件图片理解概念、代谢途径与关键结论。
第3章蛋白质
Proteins
本章主要内容
1 蛋白质在生命活动中的重要作
酶
按形状可将蛋白质
纤维状蛋白质：多为结构蛋白。球状蛋白质：具有广泛的生物学功能。如酶、蛋白类激素等。按结构和功能可将蛋白质分为：简单蛋白（simple protein）：仅有蛋白质组成的、结构简单的蛋白质。
结合蛋白（conjugated protein）：在蛋白质分子中除了含有氨基酸成分外，还要有其他的成分的存在，才能保证其正常生物活性的蛋白质。分子中包含蛋白质和非蛋白质两部分。1.2 蛋白质的分类
蛋白质的元素组成：下表列出相关数据。
| 元素 | 含量 | 说明 |
|---|---|---|
| C | 50%-55% | 所有蛋白质均含有 |
| H | 6%-8% | 所有蛋白质均含有 |
| O | 20%-23% | 所有蛋白质均含有 |
| N | 15%-17% | 所有蛋白质均含有 |
| S | 0.3%-2.5% | 某些蛋白质含有 |
| P | 少量 | 某些蛋白质含有 |
| Fe、Cu、Zn、Mo、I | 微量 | 少数蛋白质含有 |
说明：蛋白质中N的平均含量约16%，因此食物与饲料中蛋白质含量可用凯氏定氮（Kjeldahl法）估算。
2.2 蛋白质的基本结构单位——氨基酸
2.2.1 氨基酸的基本结构和构型存在于自然界的氨基酸有300种。动物机体的蛋白质经强酸水解之后可以得到20种氨基酸，并且均为L-氨基酸（除了甘氨酸），含不对称的α-碳原子。它们之间的差别在于有不同的侧链基团R。
氨基酸的结构通式氨基酸与甘油醛的构型
2.2.2 组成蛋白质
种氨基酸
氨基酸按R侧链极性与电荷的分类：下表列出相关数据。
| 类别 | 氨基酸（三字母缩写） |
|---|---|
| 不带电荷极性氨基酸 | Gly、Ser、Thr、Cys、Asn、Gln |
| 带负电荷极性氨基酸 | Asp、Glu |
| 带正电荷极性氨基酸 | His、Arg、Lys |
| 非极性氨基酸 | Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Phe、Trp、Met |
说明：原文不带电荷极性氨基酸一栏中 Thr 重复出现，此处按标准分类去重列出。
含非极性侧链基团含极性侧链基团
Ser, S Thr, T Cys, CPro, P Asn, N Gln, QGly, G Ala, A Val, VLeu, L Met, M Ile, I
含芳香基团含碱性侧链基团（带正电荷）
Phe, F; Tyr, Y; Trp, WLys, K; Arg, R; His, H
含酸性侧链基团（带负电荷）
Asp, D; Glu, E
2.2.4 氨基酸的主要理化性质
氨基酸在可见区都没有光吸收在紫外光区芳香族氨基酸在280nm处有最大吸收峰（色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸的最大吸收波长分别为279、278、259nm ）
氨基酸的两性解离
氨基酸分子在水溶液中呈两性离子状态在其等电点时，氨基酸所带的正、负电荷相等，净电荷为零
氨基酸的等电点
氨基酸而言当溶液在某一个特定的pH，氨基酸以两性离子的形式存在，并且其所带的正电荷数与负电荷数相等，即净电荷为零。在直流电场中，它既不向正极，也不向负极移动。此时溶液的pH称为这种氨基酸的等电点（pI）。
例如，甘氨酸的羧基的pK1为2.34，氨基的pK2为9.60，其pI为5.97
3 蛋白质的化学结构和高级结构
3.1 肽键（peptide bond）和肽（peptide ）肽键：指蛋白质分子中，由一个氨基酸的α-COOH和另一个氨基酸的α-NH2之间脱水缩合而成的酰胺键，它是蛋白质结构中的主要共价键。
肽：由肽键形成的化合物（二肽、三肽、寡肽、多肽）
多肽（polypeptide）
和多肽链（polypeptide chain）在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸序列，多肽链上不完整的氨基酸，称为氨基酸残基(amino acid residue)上图为：丝氨酰-甘氨酰-酪氨酰-丙氨酰-异亮氨酸（N-端）（C-端）
3.2 肽单位平面与二面角肽平面
peptide plane）：肽链主链的肽键C-N具有双键的性质，因而不能自由的旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽单位平面，又称酰胺平面。通常是反式的
二面角（dihedral angle）
肽平面的连接处为α碳原子。它与相邻的两个参与肽键形成的C和N原子之间的单键可以在一定范围内转动，Cα-N之间称φ角，在Cα-C之间称ψ角，这就是α-碳原子上的一对二面角。这对二面角决定了相邻肽平面的相对位置。
相邻二个肽平面上的二面角
3.3 蛋白质的一级结构一级结构
牛胰岛素的一级结构：51个氨基酸，A（21肽）、B（30肽）两条肽链，A链内一对S-S，A和B链间2对S-S
3.4 高级结构指一条或数条多肽链上所有原子和基
高级结构指一条或数条多肽链上所有原子和基团在三维空间上的排布，即构象（conformation）或空间结构。构象由单键旋转产生的各种立体结构，而构型（configuration ）是通过改变共价键形成的结构。
蛋白质的高级结构由明显的结构层次。一级结构是空间结构的基础
共价键氢键离子键范德瓦尔力疏水作用
共价键氢键离子键范德瓦尔力疏水作用（2）S-S键维持蛋白质空间结构中重要的化学键
3.4.1 蛋白质结构层次
蛋白质结构极其复杂但具有明显的结构层次
蛋白质的主要结构层次
蛋白质的主要结构层次
3.4.2 二级结构
二级结构（secondary structure）：指多肽链主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠，形成的周期性构象，维系二级结构的力是氢键。二级结构主要形式有：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲
α-helix）是在角蛋白中最常见的构象
β-sheet）平行结构反平行结构存在于
β-turn）肽链1800的回折
β-turn）肽链1800的回折
3.4.3 超二级结构
超二级结构（super secondary structure）：在蛋白质中经常存在由若干相邻的二级结构单元按一定规律组合在一起，形成有规则的二级结构集合体，超二级结构又称基序或模体（motif）四种类型的超二级结构
3.4.4 结构域（domain）在较大的蛋白质分子
结构域（domain）在较大的蛋白质分子里，多肽链的空间折叠常常形成两个或多个近似球状的三维实体,它们之间连接松散。由β-折叠、α-螺旋形成的结构域丙酮酸激酶的一个结构域免疫球蛋白的一个结构域
3.4.5 三级结构
肌红蛋白的三级结构及其结合的血红素亚基三级结构的稳定主要靠非共价相互作用氨基酸亲水的基团倾向于分布在分子的表面，疏水的基团在分子的内部
3.4.6 四级结构
四级结构（quaternary structure）：多个具有三级结构的多肽链（称亚基，Subunit）的聚合。或者说四级结构指亚基的种类、数目及各个亚基在寡聚蛋白中的空间排布和亚基之间的相互作用。
血红蛋白的四级结构四级结构的稳定主要靠是疏水作用力，另外还有离子键、氢键、范德华引力等。血红蛋白由4个亚基组成（α2β2），每个亚基都与肌红蛋白非常相似
4 多肽、蛋白结构与功能的关系
4.1 一级结构与功能的关系
子水平证明的先天性遗传病——镰刀形红细胞
子水平证明的先天性遗传病——镰刀形红细胞贫血症(sickle-cell anemia)。镰刀形红细胞正常血细胞hemoglobin
分子进化细胞色素c
蛋白质前体的激活一些
蛋白质或酶在细胞中首先合成(翻译)的是其前体,在成为有功能的蛋白质或酶之前需要激活.例如,胰岛素(insulin ).的前体是胰岛素原(proinsulin),要在切除C肽之后才转变为活性的胰岛素胰岛素原的一级结构
4.2 高级结构与功能的关系
变性一般并不引起肽键的断裂，但蛋白质的溶解度可能降低，可能凝固和沉淀。变性有时是可逆的。消除变性的因素，有些蛋白质的生物活性可能得以恢复，称为复性（renaturation）
核糖核酸酶RNase
的变性与复性
蛋白质的正确折叠
分子伴侣多肽链的特定空间结构是其功能的保证。肽链的正确折叠或者亚基的装配常常需要由一些蛋白质，例如热激蛋白（Heat shock protein , Hsp）和某些酶的帮助，并且消耗ATP。
但是，这样的蛋白质与酶并不加入到最终的折叠产物或装配复合物中。它们被称为分子伴侣（molecular chaperone）
疯牛病病牛的海绵样脑组织
疯牛病(BSE)可能是由于朊蛋白（Pron protein，PrP）的错误折叠引起的
变构与血红蛋白的输氧功能变构作用
可能是变构激活，也可能是变构抑制。血红蛋白中的4个亚基与氧分子的亲和性不同。氧分子与血红蛋白的一个亚基结合后，引起其构象发生改变，这种变化在亚基之间传递，从而改变了其他亚基与氧的结合能力。（邮票模型）
氧合可以引发维系血红蛋白4个亚基
对离子键相继断开，从比较紧凑的T构象转变为比较松弛的R构象
血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线与肌红蛋白相比
血红蛋白的多个亚基之间的相互作用使其与氧的结合能力总体上削弱了（氧合曲线右移,由双曲线转变成S形曲线），但是赋予了其新的能力——可以容易地将其结合的氧从氧分压高的组织（肺泡）向氧分压低的组织（肌肉）输送和转移
5 蛋白质的理化性质与分离纯化
5.2 蛋白质的分离纯化（1）
材料来源来源方便、含量丰富、容易提取、防止变性（2）分离的一般原则利用分子大小，如分子筛凝胶过滤；利用电离性质，如电泳；利用溶解性，如等电点；利用生物学特性，如亲和层析等
（3）纯化鉴定氨基酸组成分析
末段分析、色谱分析、电泳分析、等电聚焦分析、免疫化学分析（4）序列测定确定肽链的氨基酸组成、末端和S-S键数目专一地酶解大的多肽成为较小的片段蛋白质序列仪应用肽段序列重叠法确定氨基酸的排序确定S-S键的位置
本章结束
本页为图示页，说明蛋白质分子组成与结构层次。
下载地址：{{downurl}}
{{{a}}}
{{#b}}{{{b}}}
{{/b}} {{/title}} {{#nolog}}登陆注册
{{/nolog}} {{#djsx}}点我刷新
{{/djsx}} {{#gocz}} {{/gocz}} {{#ffqr}} {{/ffqr}}