页数:38页文件大小:727.5 KB来源: 有机化学ppt课件
本课件讲解氨基酸的结构分类与命名、酸碱性和等电点、肽的结构与命名、多肽的合成思路,以及蛋白质的结构层次、理化性质与在医药中的应用,并配合典型实例说明结构与功能的关系。
第十七章氨基酸、多肽和蛋白质
第十七章氨基酸、多肽和蛋白质章节封面,本章内容涵盖:氨基酸;肽;蛋白质。
本章目录
重点难点
本章要求按掌握、熟悉、了解三个层次展开:
第一节 氨基酸
本节依次讲解:
氨基酸的结构
(1)组成蛋白质的20种氨基酸,除脯氨酸为α-亚氨基酸外,均属α-氨基酸。氨基酸的结构,α-氨基酸均为L-构型。α-碳原子除半胱氨酸为R-构型外,其余皆为S-构型。一、结构、分类和命名L-甘油醛L-glyceraldehydeL-氨基酸D-甘油醛D-glyceraldehydeD-氨基酸
氨基酸的分类
α-氨基酸的分类和名称pH范围内(pH=7.35)侧链R基团的极性及其所带电荷的不同,分为4类。
中性氨基酸(具非极性R基团):8个甘氨酸Gly丙氨酸Ala亮氨酸Leu异亮氨酸Ile一、结构、分类和命名
一、结构
α-氨基酸的分类和名称
中性氨基酸(具非极性R基团):8个缬氨酸Val脯氨酸Pro苯丙氨酸Phe甲硫(蛋)氨酸Met、分类和命名
一、结构
α-氨基酸的分类和名称
中性氨基酸(具极性侧链而不带电荷):7个丝氨酸Ser苏氨酸Thr半胱氨酸Cys谷(氨)酰胺Gln、分类和命名
一、结构
本页以图示为主,图中标注:α-氨基酸的分类和名称@B@中性氨基酸(具极性侧链而不带电荷):7个天冬酰胺Asn酪氨酸Tyr色氨酸Trp、分类和命名
一、结构
本页以图示为主,图中标注:α-氨基酸的分类和名称@B@酸性氨基酸:2个天冬氨酸Asp谷氨酸Glu、分类和命名
一、结构
本页以图示为主,图中标注:α-氨基酸的分类和名称@B@碱性氨基酸:3个赖氨酸Lys精氨酸Arg组氨酸His、分类和命名
(2)营养必需氨基酸
缬氨酸Val亮氨酸Leu异亮氨酸Ile苯丙氨酸Phe苏氨酸Thr色氨酸Try蛋氨酸(甲硫氨酸)Met赖氨酸Lys组氨酸His精氨酸Arg婴儿时期所需:早产儿所需:半胱氨酸Cys色氨酸Try一、结构、分类和命名
(3)修饰氨基酸
α-氨基酸的分类和名称一、结构、分类和命名:在生物体内均无相应的遗传密码,往往在蛋白质生物合成前后,由相应氨基酸经加工修饰而成。
(一)酸碱性和等电点 · 二、性质
(1)氨基酸在水溶液中总是以阳离子、阴离子和偶极离子三种结构形式呈平衡状态。(2)氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,即刚好以偶极离子形式存在时,此溶液的pH值称为该氨基酸的等电点(isoelectricpoint,pI)。偶极离子pH =pIpH >pI阴离子阳离子pH <pI
(一)酸碱性和等电点
pI=pKCOOH+pKN+H32在甘氨酸的酸性溶液中缓慢加碱,至pH2.3时约一半甘氨酸转变为两性离子,至等电点时全部转变为两性离子。至pH9.6时约一半两性离子转变为负离子。甘氨酸等电点示意图二、性质
(3)电泳
(一)酸碱性和等电点(electrophoresis):带电颗粒在电场中总是向其电荷相反的电极移动。pH = 6.0时二、性质
脱羧反应
本页以图示为主,图中标注:histidine组胺histamine二、性质
(三)与亚硝酸反应
α-羟基酸vanSlyke氨基氮测定法:释放的N2中一半的氮原子来自氨基酸。利用该反应可以测定蛋白质分子中的游离氨基或氨基酸分子中的氨基含量。二、性质
(2)用于肽和蛋白质的鉴定或纸 · 二、性质
(四)与茚三酮的显色反应(1)生成罗曼紫(Ruhemann‘spurple),法医学上被用于鉴定指纹层析与薄层层析等的显色
二、性质
(五)紫外吸收(1)芳香族氨基酸具有紫外吸收特性,均在280nm处有最强的紫外吸收峰。(2)对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析
第二节 肽
本节依次讲解:
一、结构和命名
1.肽是氨基酸之间通过酰胺键(肽键,peptide bond)相连而成的一类化合物。2.命名:含C-端的氨基酸为母体称为某氨酸,其它氨基酸残基从N-端开始依次称某氨酰。肽键peptide bondC-末端N-末端丙氨酰甘氨酸Ala-Gly甘氨酰丙氨酸Gly-Ala
二、肽键平面
1.肽单元是平面结构2.肽键具有局部双键性质,不能自由旋转3.肽键呈反式构型。肽键平面示意图CONHCC
(一)氨基酸
三、结构测定组成和含量分析1.利用全自动氨基酸分析仪测定多肽的组成。2.多肽氨基酸残基的排列顺序:末端残基分析法和部分水解等方法进行测定。(二)肽末端氨基酸残基的分析1.Sanger反应2.Edman降解法2,4-二硝基氟苯(Sanger试剂)异硫氰酸苯酯
(二)肽末
本页以图示为主,图中标注:三、结构测定端氨基酸残基的分析多肽N-端氨基酸测定的Sanger方法
(二)肽末
本页以图示为主,图中标注:端氨基酸残基的分析多肽N-端氨基酸测定的Edman降解法三、结构测定
(三)肽链的部分水解及其氨基酸 · 三、结构测定
顺序的确定1.蛋白酶酶切肽链的不同部位3.应用波谱技术:电喷雾电离(electrosprayionization,ESI)质谱、基质辅助激光解吸电离(matrix-assistedlaserdesorptionionization,MALDI)质谱等新型的软电离生物质谱技术。2.肽链顺序测定法
四、生物活性肽
四、生物活性肽
本页以图示为主,图中标注:催产素oxytocin血管加压素vasopressin
第三节 蛋白质
本节依次讲解:
蛋白质的一级结构
本页以图示为主,图中标注:一、分子结构的一级结构指氨基酸残基的连接顺序人胰岛素分子的一级结构
(二)空间结构
一、分子结构多肽链在空间进一步盘曲折叠形成二级结构、三级结构和四级结构。1.二级结构肽链以肽键平面为基本单位进行盘曲折叠,维系二级结构的化学键主要是氢键、二硫键。二级结构的主要类型为α-螺旋(α-helix)和β-折叠(β-sheet),还有少量β-转角及无规则卷曲
(二)空间结构
本页以图示为主,图中标注:一、分子结构
(二)空间结构
一、分子结构2.三级结构拥有二级结构的肽链通过分子间作用力、氢键连接,进一步盘曲、折叠形成三级结构。3.四级结构两条以上亚基,或多条亚基与辅基之间通过非共价键作用结合形成四级结构
(二)空间结构
本页以图示为主,图中标注:一、分子结构一级结构二级结构三级结构四级结构
二、性质
(1)蛋白质是高分子化合物,属于胶体分散系,具有胶体溶液的特性。(2)蛋白质和氨基酸一样,也具有两性解离和等电点的性质。(3)蛋白质的变性(denaturation):受物理因素或化学因素的影响,分子的肽链虽不裂解,但可改变或破坏蛋白质分子空间结构,导致蛋白质生物活性的丧失和其他的理化学性质的变化。(4)蛋白质的复性(renaturation):在变性因素去除以后,变性的蛋白质分子又可重新回复到变性前的天然结构的现象
本章小结
谢谢观看
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