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本课件依次讲解氨基酸、肽与蛋白质：先介绍常见氨基酸的结构分类命名与两性电离、等电点等性质；随后说明肽的结构命名与肽键平面；最后讲述蛋白质的元素组成与分类、一级结构与空间结构、变性与沉淀等性质。
第17章 氨基酸多肽和蛋白质：本章目录页。
重要的一种生物大分子，几乎全部生命现象和所有细胞活动最终都是通过蛋白质的介导来表达和实现的,因此没有蛋白质就没有生命。
蛋白质是由氨基酸通过酰胺键组成的多肽链在空间盘绕折叠而成。
多肽也是由氨基酸组成，除了作为蛋白质代谢的中间产物外，某些活性肽还是沟通细胞与器官间信息的重要化学信使。
不同来源的蛋白质在酸、碱和酶的作用下可完全水解,得到的最终产物是各种不同-氨基酸的混合物,因此-氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
第一节氨基酸氨基酸(Amino Acid)是分子内同时含有氨基和羧基的化合物。
根据氨基和羧基的相对位置,有α、β、γ-氨基酸等。
它们在化学结构上都具有共同特征，即氨基和羧基都连接在-碳原子上，属-氨基酸(脯氨酸为-亚氨基酸)。
-氨基酸脯氨酸(-亚氨基酸)(一)氨基酸的结构
由于氨基酸分子内同时存在酸性基团(-CO2H)和碱性基团(-NH2),它们可相互作用形成内盐。
在生理pH时,羧基几乎全以-CO2-的形式存在,大多数氨基也主要以-NH3+形式存在。
因此,氨基酸是偶极离子(zwitterion)。
第十七章氨基酸、多肽和蛋白质第一节氨基酸(一、结构分类命名)氨基酸的这种内盐结构,使其物理性质与一般有机化合物不同,如熔点较高(→ 200C)，大多难溶于有机溶剂,而易溶于强酸、强碱等极性溶剂中。
内盐偶极离子
表存在于蛋白质中的20种常见氨基酸
续上表存在于蛋白质中的20种常见氨基酸
续上表存在于蛋白质中的20种常见氨基酸
续上表存在于蛋白质中的20种常见氨基酸
除甘氨酸外,其它19种氨基酸-C都为*C,存在一对对映体:生物体内具有旋光活性的-氨基酸均为L型。
L-丙氨酸L-脯氨酸
异亮氨酸及苏氨酸中的-碳原子亦为手性碳原子，在蛋白质中异亮氨酸的绝对构型为S型,苏氨酸则为R型。
第十七章氨基酸、多肽和蛋白质第一节氨基酸(一、结构分类命名)2S,3S-异亮氨酸2S,3R-苏氨酸
本页以图示为主，文字内容详见原课件页面。
(三)氨基酸的命名天然产氨基酸更普遍使用习惯命名或俗名，即按其来源或性质命名。如天门冬氨酸最初由天门冬的幼苗中发现;甘氨酸因其具有甜味而得名。生物体内作为合成蛋白质的原料的20种氨基酸,象元素符号一样,都有国际通用的符号,中文用简称表示。
二、营养必需氨基酸亮、异亮、缬、苯丙、蛋、苏、色、赖等8种氨基酸在人体内不能合成或合成量不足，必需由食物蛋白质补充才能维持机体正常生长发育，故这些氨基酸称为营养必需氨基酸。
此外，组氨酸和精氨酸在婴幼儿和儿童期因体内合成不足,也需依赖食物补充。
第十七章氨基酸、多肽和蛋白质第一节氨基酸(二、营养必需氨基酸)大多数动物蛋白质包括牛乳中的酪蛋白和蛋类中的蛋白质，因所含必需氨基酸的种类和比例与人体需要相接近，故营养价值高。
谷类蛋白质中含赖氨酸较少而色氨酸较多，豆类蛋白质中含色氨酸较少而赖氨酸较多，因此食用不同来源蛋白质的食物较有利于必需氨基酸的充分补给。
蛋白质分子中尚含有一些经修饰的氨基酸，这类氨基酸在生物体内均无相应的遗传密码，往往在蛋白质生物合成前后，由其中相应氨基酸经加工修饰而成，称为修饰氨基酸(modified amino acid)或衍生氨基酸(derived amino acid)。
L-羟赖氨酸鸟氨酸瓜氨酸
由于氨基酸中给出质子的酸性基团和接受质子的碱性基团的数目和能力各异,因此它们在水溶液中呈现不同的酸碱性。
中性氨基酸碱性氨基酸酸性氨基酸
在水溶液中氨基酸以阳离子、阴离子和偶极离子三种形式存在，它们之间形成一动态平衡。
改变溶液的pH值，平衡也随之移动。
当一种氨基酸溶液的pH调至某一特定值，使[阳离子] = [阴离子],且浓度很低，而偶极离子浓度最高。
此时溶液的pH值称为这个氨基酸的等电点(Isoelectric Point),用pI表示。
将氨基酸的溶液置于电场中，若溶液的：pH→pI，主要呈负离子状态而向正极移动；
pH←pI，主要呈正离子状态而向负极移动；
pH=pI，主要以两性离子形式存在。
既不向正极移动，也不向负极移动。
等电点是氨基酸的重要理化常数之一。
每种氨基酸都有其特定的等电点。
等电点时氨基酸的溶解度最小。
能否用此法来分离氨基酸？
第十七章氨基酸、多肽和蛋白质第一节氨基酸(四、氨基酸的性质)pH6.0缓冲液pH6.0缓冲液
问题解答：缬谷在电泳仪中分离氨基酸pH6.0赖
在细菌或酶的作用下脱羧反应也可在常温下进行。
若定量测定反应中所释放出N2的体积,即可计算出氨基酸的含量,此种方法称为vanSlyke氨基氮测定法,常用于氨基酸和多肽的定量分析。
(四)氨基酸与茚三酮的显色反应氨基酸与水合茚三酮在溶液中共热,经过一系列反应,最终生成蓝紫色的化合物,称为罗曼紫(Ruhemann's purple)。
根据生成紫色化合物颜色的深浅程度，或根据放出CO2气体的体积，可对α-氨基酸进行定量分析。
也常用于层析实验中氨基酸的显色。
罗曼紫(λmax570nm)
(peptide)第十七章氨基酸、多肽和蛋白质第二节肽肽是氨基酸残基之间彼此通过酰胺键(肽键)连接而成的一类化合物。
肽也以两性离子的形式存在。
四肽•十肽以下的称为寡肽（oligopeptide）•大于十肽的称为多肽（polypeptide）•肽中的氨基酸单位称为氨基酸残基(amino acid residue)
虽有环肽存在,但绝大多数的肽呈链状,称为多肽链•N-末端(N-terminal end)：保留游离α-NH2的一端,也叫氨基末端，一般写在肽链的左边。
肽的结构不仅取决于组成肽链的氨基酸种类和数目,也与肽链中各氨基酸残基的排列顺序有关。
由2种不同的氨基酸可形成2种二肽：甘氨酰丙氨酸丙氨酰甘氨酸3种不同的氨基酸→三肽6种异构体4种不同的氨基酸→四肽24种异构体许多种氨基酸按照不同的排列顺序,构成了自然界中种类繁多的多肽和蛋白质。
命名多肽时以C-末端的氨基酸残基为母体,由N-端叫起,依次称为某氨酰（基）某氨酸。
Alanylglycylphenylalanine丙-甘-苯丙(Ala-Gly-Phe)丙氨酸残基甘氨酸残基苯丙氨酸残基N-端C-端丙氨酰甘氨酰苯丙氨酸
丙氨酸残基缬氨酸残基赖氨酸残基丙氨酰缬氨酰赖氨酸（丙-缬-赖）问题：写出四肽苯-缬-组-天的结构式。
肽键一般呈反式构型。
肽的化学性质在某些方面与氨基酸类似,也以偶极离子形式存在,具有各自的等电点。
肽也能发生类似于氨基酸所起的反应，如脱羧反应、与亚硝酸反应、酰化反应及显色反应等。
但多肽是由不同氨基酸残基连接而成，它的性质和功能与氨基酸又有明显差异。
如三肽以上的多肽能发生缩二脲反应，缩二脲反应被广泛用于肽和蛋白质的定性和定量分析。
因此，在小分子多肽和大分子蛋白质之间不存在严格的分界线，通常将分子量较大、结构较复杂的多肽称为蛋白质。
蛋白质有稳定的构象。
第十七章氨基酸、多肽和蛋白质第三节蛋白质人体内约有10万种以上的蛋白质，其质量约占人体干重的45％。
大多数蛋白质还含有硫；
有些蛋白质含有磷；
少量蛋白质还含有微量金属元素如铁、铜、锌、锰等；
个别蛋白质含有碘。
来源不同的各种蛋白质的含氮量都相当接近，平均为16％。
在任何生物样品中，1 g氮元素相当于6.25 g蛋白质,故只需测定蛋白质样品中的氮的质量分数ω(N)，即可计算出蛋白质的质量分数。
ω(蛋白质) =ω(N)×6.25
*一般根据化学组成、形状和功能等对蛋白质进行分类。
为了表示蛋白质分子不同层次的结构，常将蛋白质分子结构分为一级、二级、三级和四级。
并非所有的蛋白质均具有四级结构。
由一条多肽链形成的蛋白质只有二、三级结构。
由两条以上肽链形成的蛋白质才可能有四级结构。
肽键是一级结构中连接氨基酸残基的主要化学键。
任何特定的蛋白质都有其特定的氨基酸排列顺序，有些蛋白质分子只由一条多肽链组成，有的蛋白质分子则由两条或多条肽链构成。
人胰岛素分子的一级结构由51个氨基酸残基组成A、B二条多肽链。
A链内有一链内二硫键，A链与B链之间借2条二硫键相连。
主链骨架在空间形成的不同构象包括:α-螺旋、β-折叠层、β-转角和无规卷曲等几种类型。
盘曲可形成左手螺旋和右手螺旋。
绝大多数蛋白质分子是右手螺旋。
*
三、蛋白质的性质（一）两性解离和等电点蛋白质分子末端仍有α-NH3+和α-CO2-，同时组成肽链的氨基酸残基侧链R上还有不同数量可解离的基团：如赖的ε-NH3+、精的胍基、组的咪唑基、谷的γ-CO2-等。
因此蛋白质和氨基酸一样,也具有两性解离和等电点的性质。
pH＜pI带正电pH＝pI整体不带电易积聚而沉淀析出pH＞pI带负电
（二）蛋白质的胶体性质蛋白质分子直径一般在1～100nm，属胶体分散系，蛋白质溶液是一种比较稳定的亲水胶体溶液,具有胶体溶液的特性,如布朗运动、丁达尔效应、不能透过半透膜以及具有吸附性质等。
利用蛋白质分子胶体颗粒大不能透过半透膜的性质可将蛋白质分离提纯，这种方法称为透析法(dialysis)。
（三）蛋白质的沉淀和变性调节蛋白质溶液的pH值至等电点,再加入适当的脱水剂除去蛋白质分子表面的水化膜,可使蛋白质分子聚集而从溶液中沉淀析出。沉淀蛋白质的方法有盐析,加有机溶剂、重金属盐、生物碱和某些酸等。•盐析常用(NH4)2SO
受物理因素(如加热、高压、紫外线等)或化学因素(如强酸、强碱、尿素、重金属盐、三氯乙酸等)的影响，蛋白质分子中的次级键被破坏,从而空间结构发生改变(主要是空间构象的改变,并不涉及一级结构)、生物活性丧失以及理化性质改变的现象称为蛋白质的变性(denaturation)。
变性蛋白质水化作用减弱、溶解度减少、粘度增大、易被酶水解消化。
由于一级结构未遭破坏，若去除变性因素，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，这一过程称为复性。
蛋白质变性在实际应用上具有重要意义。
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