03 第三章 酶.pptx

第1页：本章导学与教学目标要点

Chapter3酶Enzyme

本页源文件提取到的文字较少（多为结构式或图示页），建议对照原课件图片补充要点说明。

第2页：酶促反应的特点

酶促反应的特点

MajorObject[教学时数]:8学时[掌握内容]：酶的定义。酶的分子组成，单纯酶和结合酶的定义，酶蛋白和辅因子的作用。必需基团和酶活性中心的定义。酶促反应的特点，酶促反应特异性的类型。影响酶促反应的因素。米氏方程及Km的意义。酶的抑制作用：不可逆抑制作用和可逆抑制作用（竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用）的概念，原理及意义。竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用的动力学曲线。酶原与酶原激活的定义及意义。变构酶、酶共价修饰的定义和特点，同工酶的定义。[熟悉内容]：辅因子与金属离子和维生素之间的关系。酶促反应的机理—诱导契合学说。[了解内容]：Km值与Vmax值的测定，酶活性的测定，酶含量的调节。[自学内容]：米氏方程式的推导，酶的分类与命名，酶与医2学的关系。

第3页：目前将生物催化剂分为两类

目前将生物催化剂分为两类

酶的概念：目前将生物催化剂分为两类：酶、核 是一类由活细胞产生的，以蛋白质为主要成分的生物催化剂。

第4页：酶学研究简史

酶学研究简史

公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。 1878年，Kuhne首次提出Enzyme一词。 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵。 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。 1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出核酶（ribozyme）的概念。 1995年，JackW.Szostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。

第5页：酶所催化的反应

酶所催化的反应

酶(enzyme)的基本概念·活细胞,·催化功能,·蛋白质·底物(substrate)的概念受催化的物质·产物(product)的概念酶促反应的生成物酶促反应：酶所催化的反应

第6页：第一节酶的分子结构与功能

第一节酶的分子结构与功能TheMolecularStructureandFunctionofEnzymeP

第7页：一、酶的分子组成辅助因子

一、酶的分子组成辅助因子cofactor金属离子小分子有机化合物全酶holoenzyme 单纯酶(simpleenzyme)完全由蛋白质组成 结合酶(conjugatedenzyme):蛋白质部分：酶蛋白apozyme

第8页：辅助因子分类

辅助因子分类：（按其与酶蛋白结合的紧密程度）辅酶(coenzyme)：与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。辅基(prostheticgroup)：与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。

第9页：各部分在催化反应中的作用

各部分在催化反应中的作用

*各部分在催化反应中的作用： 酶蛋白决定反应的特异性 辅助因子决定反应的种类与性质: 小分子有机化合物在反应中起运载体的作用，传递电子、质子或其它基团 金属离子 稳定酶的构象； 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用； 中和阴离子，降低反应中静电斥力Na+K+Mg2+Cu2+Zn2+Fe2+二者缺一不可

第10页：烷基维生素B12钴胺素类二氧化碳

烷基维生素B12钴胺素类二氧化碳

小分子有机物常为水溶性维生素类物质 转移基团所含维生素名称氢原子维生素PPNAD+、NADP+氢原子维生素B2FAD、FMN醛基维生素B1TPP酰基泛酸CoA酰基 烷基维生素B12钴胺素类二氧化碳 氨基维生素B6磷酸吡哆醛一碳单位叶酸四氢叶酸

第11页：胰凝乳蛋白酶的一级结构和空间结构P5

胰凝乳蛋白酶的一级结构和空间结构P5

二、酶的分子结构与催化活性酶的活性中心（activecenter） 酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转化为产物的区域。胰凝乳蛋白酶的一级结构和空间结构P5

第12页：与酶活性密切相关的基团

与酶活性密切相关的基团

*必需基团（essentialgroup）： 活性中心内的必需基团：结合基团（bindinggroup）与底物相结合催化基团（catalyticgroup）催化底物转变成产物 活性中心外的必需基团：位于活性中心以外,维持酶活性中心应有的空间构象所必需。 与酶活性密切相关的基团。例如：His的咪唑基Ser的-OHCys的-SHGlu的-COOH

第13页：

第14页：第二节酶促反应的特点与机制

第二节酶促反应的特点与机制TheCharacteristicandMechanismofEnzyme-CatalyzedReaction

第15页：一、酶促反应的特点

一、酶促反应的特点（一）酶与一般催化剂的共同点： 在反应前后没有质和量的变化； 只能催化热力学允许的化学反应； 只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。

第16页：加速达到反应平衡点

加速达到反应平衡点·速度加快，时间缩短·平衡点不变·反应产物不变k1A+BC+Dk2k1[A][B]=k2[C][D]平衡常数K=k1/k2不变

第17页：酶作用的特点

酶作用的特点

• 酶促反应具有极高的效率；
• 酶促反应具有高度的特异性；
• 酶促反应的可调节性；
• 酶促反应要求严格的环境条件；
• 酶促反应无副反应。P5

第18页：酶促反应具有极高的效率比非催化反应高

酶促反应具有极高的效率比非催化反应高

1.酶促反应具有极高的效率比非催化反应高108–1020比一般催化剂高107–1013（低温高效）例如:尿素脲酶7.0x1012倍于H+碳酸酐酶每个酶分子在1秒钟内可以使105个CO2分子发生水合反应

第19页：加速反应的机制

加速反应的机制：降低活化能·活化能（activationenergy)活化分子所需的能量,从初态到活化态的能量·活化状态作用物分子相互碰撞获得能量后,足以进行分子反应的状态·活化分子处在活化状态的分子

第20页：作用于立体异构体中的一种

作用于立体异构体中的一种

2.酶促反应具有高度的特异性：概念：一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物。类型：·绝对特异性：只能作用于特定结构的底物·相对特异性：作用于一类化合物或一种化学键·立体结构特异性：作用于立体异构体中的一种

第21页：一种酶只能对一种底物发生作用

一种酶只能对一种底物发生作用，催化一种化学反应，生成一定的产物，例如：绝对特异性

第22页：脂肪酶不仅能水解脂肪

脂肪酶不仅能水解脂肪

相对特异性作用于一类化合物或一种化学键,这种不太严格的特异性称为相对特异性，例如：脂肪酶不仅能水解脂肪,又能水解简单的酯类CH2-O-CORCH2-O-COR+H2OCH2-O-CORCH2-O-COHCH2-O-COHCH2-O-COHRCO-OR’+H2ORCOOH+HO-R’

第23页：脯N-端任何AA除

脯N-端任何AA除

蛋白酶 水解肽键，可以作用于多种蛋白质羧基芳香族及疏水AA碱性AA芳香族AA氨基·肽链内切酶·胃蛋白酶·胰蛋白酶·糜蛋白酶C-端除精,赖,脯N-端任何AA除Pro·肽链端解酶·氨基肽酶·羧基肽酶A碱性AA·羧基肽酶B

第24页：立体异构特异性一种酶仅作用于底物立体异构

立体异构特异性一种酶仅作用于底物立体异构体的一种，例如：L-乳酸脱氢酶丙酮酸L-乳酸L-精氨酸酶L-鸟氨酸+尿素L-精氨酸D-精氨酸反丁烯二酸苹果酸延胡索酸酶

第25页：因此酶的活性中心与底物结合时要求构象

因此酶的活性中心与底物结合时要求构象

立体异构特异性机制·酶与底物先形成ES中间复合物·酶蛋白均由L-氨基酸构成·酶的活性中心在构象上也是不对称的·因此酶的活性中心与底物结合时要求构象与构型相互匹配

第26页：底物很多也是蛋白质

底物很多也是蛋白质

• 酶促反应的可调节性淀粉葡萄糖+麦芽糖酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。
• 酶促反应需要温和的条件酶多数是蛋白质；底物很多也是蛋白质；
• 酶促反应无副反应。H+淀粉葡萄糖+糖醛+多聚糖淀粉酶

第27页：酶促反应的机制中间产物学说

酶促反应的机制中间产物学说

二、酶促反应的机制中间产物学说：酶-底物复合物酶底物复合物

第28页：底物复合物的形成机制

底物复合物的形成机制

酶-底物复合物的形成机制·Emil-Fisher提出·锁-钥模式比喻·酶-锁·底物-钥匙·刚性特点

第29页：酶与底物间相互诱导

酶与底物间相互诱导

·诱导契合假说（induced-fithypothesis）：·Koshland提出·诱导柔性·酶与底物间相互诱导、变形、适应、结合的过程

第30页：

第31页：

第32页：从而加速反应速度

从而加速反应速度

酶催化作用机制1.趋近效应和定向排列(proximityeffectandorientationarrange)·酶与底物有效碰撞,使底物的反应基团或部位正确定向于酶活性中心·两个底物都正确定位与酶的活性中心,从而使反应基团或部位相互靠近·靠近的反应基团可以在局部近距离反应,从而加速反应速度。A、B之间反应变为分子内反应。

第33页：局部微环境浓度

局部微环境浓度

·指底物和酶的活性中心“靠近”和“定向”·酶与底物之间的亲和力使底物与酶靠近，局部微环境浓度·酶与底物结合后，酶的构象会发生微小的变化，使底物反应基团或部位正确定向于酶活性中心·双底物也能正确定位与酶的活性中心·靠近的反应基团和正确的定向使反应速度个

第34页：很活跃·酸碱催化可参与多种反应

很活跃·酸碱催化可参与多种反应

2.多元催化（multielementcatalysis）·接受质子：碱·提供质子：酸·酶活性中心的某些基团可作为质子的供体或受体，从而对底物进行酸碱催化·如组氨酸的咪唑基,解离常数为6.0，在生理pH下酸碱形式均可存在，很活跃·酸碱催化可参与多种反应，如多肽的水解、酯类的水解、磷酸基的转移

第35页：防止底物与酶之间形成水化膜

防止底物与酶之间形成水化膜

3.表面效应(surfaceeffect)·酶活性中心疏水性“口袋”·防止底物与酶之间形成水化膜·有利底物与酶密切接触

第36页：第三节酶促反应动力学

第三节酶促反应动力学KineticsofEnzyme-CatalyzedReaction

第37页：影响因素包括有

影响因素包括有

概念：研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定量的阐述。 影响因素包括有：酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。 研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定。

第38页：反应时间进程曲线的原因

反应时间进程曲线的原因

由曲线可知，反应速度只是在最初阶段是与单位时间内的产物生成量成正比。故我们讨论的是各种因素对初速度的 反应时间进程曲线的原因：[S]减少,酶饱和程度降低；产物增多；逆反应产生；反应体系pH变化；酶变性失活。

第39页：底物浓度对反应速度的影响呈矩形双曲线关系

底物浓度对反应速度的影响呈矩形双曲线关系

一、底物浓度对反应速度的影响研究前提I.单底物、单产物反应·在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速度的影响呈矩形双曲线关系。

第40页：反应速度与底物浓度成正比

反应速度与底物浓度成正比

[S]VVmax当[S]较低时：反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应。原因：[S]很低，酶活性中心未被饱和

第41页：反应为混合级反应

反应为混合级反应

[S]随着[S]的增高：酶的活性中心渐趋饱和反应速度增长的速度减慢，不再成正比例加速；反应为混合级反应。VVmax

第42页：反应为零级反应

反应为零级反应

[S]当[S]高达一定程度：酶的活性中心完全饱和反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应VVmax

第43页：即米－曼氏方程式

即米－曼氏方程式

1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程式。[S]:底物浓度V:不同[S]时的反应速度Vmax:最大反应速度Ｋm:米氏常数─Vma─x[S]Km+[S]Ｖ＝E+SESE+Pk1k2k3mK=k2+k3k

第44页：因此在反应的初始阶段

因此在反应的初始阶段

• E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应而ES分解为E及P的反应为慢反应，反应速度取决于慢反应即V＝k3[ES](1)
• S的总浓度 大于E的总浓度，因此在反应的初始阶段，S的浓度可认为不变即[S]＝[St]·酶促反应模式：E+S·推导基于两个假设：ESE+Pk1k2k3P5

第45页：是指ES的生成速度与分解速度相等

是指ES的生成速度与分解速度相等

推导过程：·稳态：是指ES的生成速度与分解速度相等，即[ES]恒定。K1([Et]－[ES])[S]＝K2[ES]+K3[ES]K2+K3＝Km(米氏常数)令:K1则(2)变为:（[Et]－[ES]）[S]＝Km[ES](2)＝（[Et]－[ES]）[S]K2+K3[ES]K1整理得：

第46页：将酶的活性中心全部饱和时

将酶的活性中心全部饱和时

将(5)代入(1)得V＝ K3[Et][S]Km+[S](6)当底物浓度很高，将酶的活性中心全部饱和时，即[Et]＝[ES],反应达最大速度Vmax＝K3[ES]＝K3[Et][ES]＝ [Et][S]Km+[S](5)整理得:将(7)代入(6)得米氏方程式:(7)Vmax[S]V＝ Km+[S]

第47页：酶促反应动力学要点

─Vma─x[S]Km+[S]Ｖ＝VmaxV[S]KmVmax/2[S]<<Km时V=Vmax[S]Km[S]>>Km时V=Vmax

第48页：值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时

值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时

当V=Vmax/2时:·Km值的推导：Km＝[S]∴Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。2VmaxVmax[S]＝Km+[S]VmaxV[S]KmVmax/2Ｖ Ｖ Vmax[S]Km+[S]＝

第49页：但与酶的浓度无关

但与酶的浓度无关

（二）Km与Vmax的意义Km值：a)Km是酶的特征性常数之一，不同酶Km的不同；Km与酶的结构、酶催化的底物、反应温度、pH、缓冲液化学性质和浓度等有关,但与酶的浓度无关。b)Km可近似表示酶对底物的亲和力；Km愈小，E与S的亲和力愈大；Km愈大，E与S的亲和力愈小。c)如果一个酶有几种底物,每一个底物都有一个特定的Km值,其中Km值最小的底物称为该酶的最适底物或天然底物。P5

第50页：几种酶的Km值

几种酶的Km值

表：几种酶的Km值 酶底物Km(mmol/L) 25H2O2过氧化氢酶0.4ATP己糖激酶(脑)0.05D-葡萄糖1.5D-果糖9HCO3-碳酸酐酶胰凝乳蛋白酶甘氨酰酪氨酰甘氨酸108N-苯甲酰酪氨酰胺2.54.0D-乳糖β－半乳糖苷酶5.0L- 脱水酶 5─0─

第51页：定义—当酶被底物充分饱和时

定义—当酶被底物充分饱和时

Vmax：①定义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。②意义：Vmax=K3[E]如果酶的总浓度已知，可从Ｖmax计算酶的转换数，即动力学常数Ｋ3。酶的转换数：定义—当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。意义—可用来比较每单位酶的催化能力

第52页：双倒数作图法

双倒数作图法

（三）Ｋ值与Ｖm值的测定-1/Km1/Vmax1/[S]1/V1、双倒数作图法Vmax[S]V=Km+[S]两边同取倒数v=VmKm11·[S]+Vmv11=KmVm[S][S]Vm[S]+（林－贝氏方程）

第53页：贝氏方程基础上

贝氏方程基础上

[S]/V-KmKm/Vmv=Vm·[S]+Vm2、Hanes作图法在林－贝氏方程基础上，两边同乘[S]1Km11·[S]Vm[S]+[S][S]=KmvVm[S][S]=KmvVmVm1+[S]

第54页：二、酶浓度对反应速度的影响

二、酶浓度对反应速度的影响 当[S] [E]，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。关系式为：V=K3[E]

第55页：三、温度对反应速度的影响

三、温度对反应速度的影响 双重影响：温度升高，酶促反应速度升高；酶的本质是蛋白质,温度升高，可引起酶的变性，从而反应速度降低。 最适温度（optimumtemperature）：酶促反应速度最快时的环境温度*低温的应用

第56页：影响酶和底物的结合

影响酶和底物的结合

四、pH对反应速度的影响淀粉酶胃蛋白酶胆碱酯酶反应溶液pH可影响酶分子活性中心离子化状态，影响酶和底物的结合。pH过高或过低都会使酶变性失活 最适pH：酶催化活性最大时的环境pH

第57页：五、抑制剂对反应速度的影响

五、抑制剂对反应速度的影响

酶的抑制剂(inhibitor)：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。 区别于酶的变性： 抑制剂对酶有一定选择性 引起变性的因素对酶没有选择性P6

第58页：抑制作用的类型

抑制作用的类型：不可逆性抑制（irreversibleinhibition）可逆性抑制（reversibleinhibition）：竞争性抑制；非竞争性抑制；反竞争性抑制；

第59页：不可逆性抑制作用

不可逆性抑制作用

(一)不可逆性抑制作用 概念：抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。此类抑制剂一般不能用稀释、透析、超滤等简单的物理学方法除去举例：有机磷化合物羟基酶解毒 解磷定(PAM)重金属离子及砷化合物巯基酶解毒 二巯基丙醇(BAL)

第60页：作用机理与胆碱酯酶活性中心

作用机理与胆碱酯酶活性中心

）有机磷化合物—专一性抑制剂(敌百虫、 畏、农药1605，1059等)临床上用解磷定来治疗有机磷农药中毒。作用机理与胆碱酯酶活性中心Ser-OH基结合PROR’OOX+HOEPROR’OOO+EHX

第61页：二巯基丙醇

二巯基丙醇

ClHSSCl-CH＝CH-As＋E─→Cl-CH=CH-AsE＋2HCl路易士气ClHS巯基酶S失活的酶SHSCl-CH=CH-AsSCH2-SHE＋CH-SH─→CH2-OHHSCH2-SE＋CH-SAs-CH＝CH-ClCH2OH失活的酶ＢＡＬ巯基酶ＢＡＬ和砷剂结合物（二巯基丙醇）2)重金属离子—非专一性抑制剂（如重金属As、Hg、Ag等）解毒：二巯基丙醇

第62页：可逆性抑制作用

可逆性抑制作用

（二）可逆性抑制作用*概念：抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合,使酶的活性降低或丧失。抑制剂可用透析、超滤等方法除去使酶活性恢复。竞争性抑制(competitiveinhibition)非竞争性抑制(non-competitiveinhibition)反竞争性抑制(uncompetitiveinhibition)*类型：

第63页：竞争性抑制作用+

竞争性抑制作用+

、竞争性抑制作用+*定义：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶-底物复合物的形成，使酶的活性降低。 EESIESEIEPEIE +SESE +P*反应模式：+I

第64页：竞争酶的活性中心

竞争酶的活性中心

*特点：a)I与S结构类似,竞争酶的活性中心；b)抑制程度取决于抑制剂与底物浓度的比值；在抑制剂浓度不变的情况下，增加底物浓度能减弱抑制剂的抑制作用c)动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。抑制剂↑无抑制剂1/V1/S-1/Km1/Vmax

第65页：丙二酸与琥珀酸竞争

丙二酸与琥珀酸竞争

*举例：CH2COOH丙二酸COOHCOOHCH2CH2COOH琥珀酸延胡索酸 丙二酸与琥珀酸竞争 FADFADH

第66页：与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶二氢蝶呤

与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶二氢蝶呤

H2NSO2NHR磺胺类药物H2NCOOH 磺胺类药物的抑菌机制：与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶二氢蝶呤啶＋对氨基苯甲酸＋谷氨酸二氢叶酸合成酶二氢叶酸核苷酸细菌

第67页：底物与抑制剂之间无竞争关系

底物与抑制剂之间无竞争关系

、非竞争性抑制－S+S－SESIEIEESEP概念：抑制剂与酶活性中心外的部位结合，底物与抑制剂之间无竞争关系；+S+*反应模式：E+SE+P+IES+IEI+SEIS

第68页：而酶与抑制剂结合后

而酶与抑制剂结合后

*特点：a)酶与底物结合后，仍可和抑制剂结合，而酶与抑制剂结合后，仍可和底物结合。但ESI不能进一步释放出产物。b)抑制程度取决于抑制剂的浓度；c)动力学特点：Vmax降低，表观Km不变。抑制剂↑1/V1/S无抑制剂-1/Km1/Vmax

第69页：生成抑制剂-酶-底物复合物

生成抑制剂-酶-底物复合物

、反竞争性抑制ESE+P+IESIESESESI*反应模式：E+SEP概念：抑制剂只与酶-底物复合物（ES）结合，生成抑制剂-酶-底物复合物(IES)，从而抑制酶的活性。

第70页：增加[S]反而抑制作用更强

增加[S]反而抑制作用更强

*特点：a)抑制剂只与ES复合物结合,底物的存在是抑制剂与酶结合的先决条件,增加[S]反而抑制作用更强。b)抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度；c)动力学特点：Vmax降低，表观Km降低,且变化相同倍数,即Km/Vm不变。抑制剂↑1/V1/S无抑制剂1/Vmax-1/Km

第71页：酶促反应动力学要点

P

本页源文件提取到的文字较少（多为结构式或图示页），建议对照原课件图片补充要点说明。

第72页：六、激活剂对反应速度的影响

六、激活剂对反应速度的影响 激活剂(activator)：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。 必需激活剂(essentialactivator) 非必需激活剂(non-essentialactivator)

第73页：七、酶活性测定和酶活性的单位

七、酶活性测定和酶活性的单位

什么是酶活性测定?在一定条件下,可通过测定酶促反应速度的快慢来算出酶浓度.1)酶的活性是指酶催 学反应的能力，其衡量的标准是酶促反应速度。2)酶活力大小的衡量尺度是酶的活性单位

第74页：在特定的条件下

在特定的条件下

)酶活力大小的衡量尺度是酶的活性单位国际单位(IU)：在特定的条件下，每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。催量单位(katal)：１催量是指在特定条件下，每秒钟使１mol底物转化为产物所需的酶量。kat与IU的换算：1IU=16.67×10-9katP6

第75页：第四节酶的调节

第四节酶的调节TheRegulationofEnzyme

本页源文件提取到的文字较少（多为结构式或图示页），建议对照原课件图片补充要点说明。

第76页：具有多种不同催化功能的酶

具有多种不同催化功能的酶

·单体酶（monomericenzyme)–一条多肽链构成的酶·寡聚酶(oligomericenzyme)–多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶·多功能酶(multifunctionalenzyme)–一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，形成由一条多肽链组成，具有多种不同催化功能的酶。又称串联酶(tandemenzyme)–例：DNA聚合酶（聚合酶+外切酶、RNaseH)–逆转录酶

第77页：参与连续反应形成代谢途径

参与连续反应形成代谢途径

·多酶体系(multienzymesystem)–由多个酶组成，参与连续反应形成代谢途径，前一个酶反应的产物是后一个酶催化的底物。ADA酶BB酶CC酶D酶EF酶F代谢物：底物、终产物、中间代谢物关键酶：催化单向不可逆反应的酶,而催化反应速度最慢的酶是限速酶关系：关键酶可有几个,而限速酶只有一个,限速酶一定是关键酶，关键酶不一定是限速酶。

第78页：糖代谢的关键酶

糖代谢的关键酶

代谢途径关键酶糖原降解糖原合成糖的有 化糖异生磷酸化酶糖原合酶己糖激酶磷酸果糖 脱氢酶系柠檬酸合酶异柠檬酸脱氢酶丙酮酸羧化酶磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶果糖1,6二磷酸酶例：糖代谢的关键酶

第79页：关键酶限速酶

关键酶限速酶

调节对象：关键酶限速酶 调节方式：酶活性的调节（快速调节）酶含量的调节（缓慢调节）

第80页：一、酶活性的调节

• 酶原(zymogen)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
• 酶原的激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。

第81页：水解掉一个或几个短肽

水解掉一个或几个短肽

3.酶原激活的机理：分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心酶原在特定条件下一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽

第82页：中心邸＇巳．

中心邸＇巳．

甘煤日员闷字关母｀恤皂日Sg:“G5i1i-i襟心印汕“ww.w“lnJvest`lntech.com勤胰蛋白酶原的激活过程、也、肠激酶胰蛋白酶, :，．]＆瓦，～ ·l胰蛋白酶原— 「、勹：中心邸＇巳．·＿气 ,_s一S胰蛋白酶

第83页：又如凝血酶原的激活

又如凝血酶原的激活

糜蛋白酶原糜蛋白酶羧基肽酶原羧基肽酶弹性蛋白酶原弹性蛋白酶胰蛋白酶原Ca2＋肠激酶＋胰蛋白酶＋酶原激活的级联放大效应 又如凝血酶原的激活

第84页：避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化使

避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化使

4.酶原激活的生理意义:避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化使酶在特定的部位与环境发挥催化作用酶原可看作是酶的储存形式

第85页：变构激活剂变构抑制剂

变构激活剂变构抑制剂

变构酶(allostericenzyme) 变构部位(allostericsit) 变构效应剂(allostericeffector)1.定义:一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆的非共价结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。（二）酶的变构调节(allostericregulation)P6