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本课件从蛋白质的营养作用与氮平衡讲起，依次展开蛋白质的消化吸收与腐败、氨基酸的脱氨基与脱羧基作用、血氨的来源去路与尿素循环，并介绍一碳单位及含硫、芳香族氨基酸的特殊代谢。
![氨的主要代谢去路-合成尿素，MajorObject[教学时数]6学时[掌握内容]：蛋白质的生理功能及营养价值。氨基酸脱氨基的主要方式：转氨基作用，氧化脱氨基作用，联合脱氨基作用—转氨与氧化脱氨、嘌呤核苷酸循环。血氨的来源与去路](https://mymipdown-svg.oss-cn-hangzhou.aliyuncs.com/svg/495/07/01_H.SVG "氨的主要代谢去路-合成尿素")
氨基酸代谢
Chapter7氨基酸代谢AminoAcidsMetabolism
氨的主要代谢去路-合成尿素
MajorObject[教学时数]6学时[掌握内容]：蛋白质的生理功能及营养价值。氨基酸脱氨基的主要方式：转氨基作用，氧化脱氨基作用，联合脱氨基作用—转氨与氧化脱氨、嘌呤核苷酸循环。血氨的来源与去路，氨的主要代谢去路-合成尿素：鸟氨酸循环的酶促反应过程、尿素生成的意义。一碳单位的产生、形式、转运载体及生理意义。S-腺苷蛋氨酸循环的过程及生理意义。[熟悉内容]：氨基酸脱羧基方式生成的几种胺类物质：γ-氨基丁酸、组胺、牛磺酸、5-羟色胺的生理作用。
氨基酸的代谢概况，氨的转运。[了解内容]：尿素合成的调节，高血氨和氨中毒。氨基酸的吸收，蛋白质的腐败作用，氨基酸碳骨架的代谢转变。[自学内容]：食物蛋白质消化。
蛋白质的营养作用 蛋白质的消化、吸收与腐败 氨基酸的一般代谢 氨的代谢 个别氨基酸的代谢概论
第一节蛋白质的营养作用
二、蛋白质需要量和营养价值
(一)氮平衡(nitrogenbalance)摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间的关系。氮总平衡：摄入氮=排出氮（正常成人）氮正平衡：摄入氮>排出氮（儿童、孕妇等）氮负平衡：摄入氮<排出氮（饥饿、消耗性疾病患者） 氮平衡的意义：可以反映体内蛋白质代谢的慨况。二、蛋白质需要量和营养价值
必须由食物供给的氨基酸
(二)生理需要量成人每日最低蛋白质需要量为30～50g，我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g。(三)蛋白质的营养价值1、必需氨基酸(essentialaminoacid)指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种：Val、Ile、Leu、Phe、Met、Trp、Thr、Lys。携(Val)、一(Ile)、两(Leu)、本(Phe)、淡(Met)、色(Trp)、书(Thr)、来(Lys) 其余12种氨基酸体内可以合成，称非必需氨基酸。
其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值
、蛋白质的营养价值(nutritionvalue)蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比。3、蛋白质的互补作用将营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。
第二节蛋白质的消化、吸收与腐败食物一、蛋白质的消化淀粉脂肪蛋白质氨基酸8蛋白酶
对蛋白质肽键作用特异性差
消化过程（一）胃中的消化作用 胃蛋白酶的最适pH为1.5～2.5，对蛋白质肽键作用特异性差，产物主要为多肽及少量氨基酸。胃酸、 原(pepsinogen)9胃蛋白酶+多肽碎片(pepsin)
包括内肽酶和外肽酶
（二）小肠中的消化 小肠是蛋白质消化的主要部位1.胰酶及其作用胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH为7.0左右，包括内肽酶和外肽酶。 内肽酶(endopeptidase)水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。 外肽酶(exopeptidase)自肽链的末段开始每次水解一个氨基酸残基，如羧基肽酶(A、B)、氨基肽酶。
酶原激活的意义
肠液中酶原的激活胰蛋白酶原糜蛋白酶原羧基肽酶原弹性蛋白酶原肠激酶(enterokinase)弹性蛋白酶羧基肽酶糜蛋白酶胰蛋白酶(elastase)(carboxypeptidase)(exopeptidase)(trypsin)11 可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用。 保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。 酶原还可视为酶的贮存形式。酶原激活的意义
氨基酸蛋白水解酶作用示意图主要是寡肽酶
二肽酶氨基酸+氨基酸蛋白水解酶作用示意图主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作用，例如氨基肽酶(aminopeptidase)及二肽酶(dipeptidase)等。氨基肽酶内肽酶羧基肽酶2.小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用
氨基酸、寡肽、二肽
13 吸收部位：主要在小肠 吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽 吸收机制：耗能的主动吸收过程二、氨基酸的吸收
氨基酸吸收
（一）氨基酸吸收 类型碱性氨基酸载体酸性氨基酸载体亚氨基酸与甘氨酸载体14存在于小肠粘膜细胞、肾小管细胞、肌细胞载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。中性氨基酸载体(主要、快速）同一载体上不同氨基酸之间有竞争
的代谢作用将氨基酸吸收和转运的过程
（二）-谷氨酰基循环对氨基酸的转运(-glutamylcycle)通过GSH的代谢作用将氨基酸吸收和转运的过程·过程1谷胱甘肽转运氨基酸循环2谷胱甘肽的再合成
谷氨酰基转移酶细胞膜谷胱甘肽
ADP+Pi16半胱氨酰甘氨酸(Cys-Gly)半胱氨酸甘氨酸肽酶γ-谷氨酸环化转移酶氨基酸COOHH2NCHR5-氧脯氨酸谷氨酸5-氧脯氨酸酶ATPADP+Piγ-谷氨酰半胱氨酸γ-谷氨酰半胱氨酸合成酶ATP谷胱甘肽合成酶ADP+PiATP细胞外γ-谷氨酰基转移酶细胞膜谷胱甘肽GSH细胞内γ-谷氨酰基循环γ-谷氨酰氨基酸COOHCHNH2CH22CHCOCOOHNHCHRCOOHH2NCHR氨基酸
其余酶均在胞液中
·小结1-GT(-谷氨酰基转移酶）位于细胞膜上,其余酶均在胞液中。2小肠粘膜、肾小管细胞、脑组织均可进行。3通过GSH（谷胱甘肽）起作用。4每转运1分子氨基酸，消耗3ATP。
吸收作用在小肠近端较强
18 利用肠粘膜细胞上的二肽或三肽的转运体系 此种转运也是耗能的主动吸收过程 吸收作用在小肠近端较强，先于氨基酸（三）肽的吸收
肠道细菌对未被消化的蛋白质及未被吸收
三、蛋白质的腐败作用（putrefaction）细菌脱氨脱羧 概念：肠道细菌对未被消化的蛋白质及未被吸收的消化产物进行的代谢过程。NH3胺未吸收的消化产物碳链降解其它有害物质19未消化蛋白质
的生成蛋白质氨基酸胺类蛋白酶脱羧基作用组
（一）胺类(amines)的生成蛋白质氨基酸胺类蛋白酶脱羧基作用组氨酸组胺赖氨酸尸胺色氨酸色胺酪氨酸酪胺
使大脑发生异常抑制
假神经递质(falseneurotransmitter)某些物质结构与神经递质结构相似，可取代正常神经递质从而影响脑功能，称假神经递质。苯乙胺苯乙醇胺CH2NH2CH2NH2CH2HCOH酪胺OHCH2NH2CH2NH2CH2HCOHOHβ-羟酪胺 β-羟酪胺和苯乙醇胺结构类似儿茶酚胺，它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神经冲动，使大脑发生异常抑制。
可减少氨的吸收
（二）氨的生成未被吸收的氨基酸渗入肠道的尿素氨(ammonia)肠道细菌脱氨基作用尿素酶22 降低肠道pH，NH3转变为NH4+以胺盐形式排出，可减少氨的吸收，这是酸性灌肠的依据。
其它有害物质的生成酪氨酸苯酚半胱氨酸硫化
（三）其它有害物质的生成酪氨酸苯酚半胱氨酸硫化氢色氨酸吲哚大部分排泄少量重吸收由肝转化解毒
酮酸脱氨基作用酮体氧化供能糖胺类脱羧基作
氨基酸代谢库食物蛋白质消化吸收组织蛋白质分解体内合成氨基酸(非必需氨基酸)氨基酸代谢概况α-酮酸脱氨基作用酮体氧化供能糖胺类脱羧基作用氨尿素代谢转变其它含氮化合物(嘌呤、嘧啶等)合成
临床意义
、转氨酶及辅酶体内存在多种转氨酶，以L-谷氨酸与酮酸的转氨酶最为重要。如：谷丙转氨酶（GPT，又称ALT，丙氨酸氨基转移酶）和谷草转氨酶（GOT，又称AST，天冬氨酸氨基转移酶）临床意义：AST在心肌组织含量较高,心肌梗患者血清AST可升高临床意义：ALT在肝组织含量高，急性肝炎患者血清ALT升高转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛谷氨酸+草酰乙酸-酮戊二酸+天冬氨酸AST谷氨酸+丙酮酸-酮戊二酸+丙氨酸ALT
特点*只有氨基的转移
、特点*只有氨基的转移，没有游离氨的生成*催化的反应可逆4、生理意义是体内合成非必氨基酸的重要途径接受氨基的主要-酮酸-酮戊二酸草酰乙酸丙酮酸
转氨基作用的机制氨基酸磷酸吡哆醛α-酮酸
5.转氨基作用的机制氨基酸磷酸吡哆醛α-酮酸磷酸吡哆胺谷氨酸α-酮戊二酸转氨酶
-H2O+H2O-H2O+H2O
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催化氧化脱氨基重要的酶
．催化氧化脱氨基重要的酶：L-谷氨酸脱氢酶．活性强，分布于肝、肾及脑组织．辅酶为NAD+或NADP+．ADP、GDP是变构激活剂，ATP、GTP是变构抑制剂．特点：有氨生成
反应过程可逆
氨基酸不易通过第一种方式脱去氨基
生理意义：*该过程的逆过程是体内合成非必需氨基酸的主要途径*肝、肾等组织主要脱氨途径（2）转氨基偶联嘌呤核苷酸循环（骨骼肌、心肌）purinenucleoeidecycle原因：骨骼肌、心肌中L-谷氨酸脱氢酶活性低，氨基酸不易通过第一种方式脱去氨基，必须通过转氨基偶联嘌呤核苷酸循环进行脱氨基作用。
转氨基偶联嘌呤核苷酸循环腺苷酸代琥珀酸次黄嘌呤核苷酸(IMP)腺苷酸代琥珀酸合成酶α-酮戊二酸氨基酸谷氨酸α-酮酸转氨酶1草酰乙酸天冬氨酸转氨酶2腺苷酸脱氨酶H2ONH3苹果酸延胡索酸腺嘌呤核苷酸(AMP)
经氨基化生成非必需氨基酸
甘氨酸、丝氨酸、缬氨酸、组氨酸、半胱氨酸、羟脯氨酸、丙氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、蛋氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、脯氨酸、精氨酸、苏氨酸生酮氨基酸生糖兼生酮氨基酸（一）经氨基化生成非必需氨基酸（二）转变成糖及脂类氨基酸生糖及生酮性质的分 别氨基酸生糖氨基酸亮氨酸、赖氨酸异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸二、酮酸(ketoacid)的代谢（三）氧化供能
合成非必需氨基酸及含氮物
一、体内氨的来源及去路NH3肾小管上皮细胞分泌肠道吸收嘌呤、嘧啶分解第四节氨的代谢 来源：氨基酸脱氨胺类脱氨 去路： 合成尿素排出（主要） 与谷氨酸合成谷氨酰胺 合成非必需氨基酸及含氮物 经肾脏以铵盐形式排出
②肝为肌肉提供葡萄糖
二、氨的转运氨在血液中的运输形式是丙氨酸和谷氨酰胺（一）丙氨酸-葡萄糖循环(alanine-glucosecycle) 生理意义①肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。②肝为肌肉提供葡萄糖。 反应过程
酮戊二酸丙酮酸糖酵解途径肌肉丙氨酸血液丙
丙氨酸葡萄糖肌肉蛋白质氨基酸NH3谷氨酸α-酮戊二酸丙酮酸糖酵解途径肌肉丙氨酸血液丙氨酸α-酮戊二酸葡萄 循环异生NH3丙酮酸谷氨酸肝40丙氨酸-葡萄糖循环葡萄糖
谷氨酰胺合成酶、谷氨酰胺酶反应
（二）谷氨酰胺的运氨作用肝、肾谷氨酰胺合成酶GluGlnATP+NH3ADP+PiH2ONH3谷氨酰胺酶GluGln脑、肌肉部位：脑、肌肉作用：将氨运至肝、肾 尿素、铵盐等41酶：谷氨酰胺合成酶、谷氨酰胺酶反应：不可逆，耗能临床上用谷氨酸盐降低血氨 反应过程
天冬酰胺的合成原料谷氨酰胺
42 氨的解毒形式（脑组织解氨毒的主要方式） 氨的运输形式 氨的储存形式 天冬酰胺的合成原料谷氨酰胺
从而抑制白血病细胞的生长
正常细胞：天冬氨酸天冬 酸白血病细胞：天冬氨酸 +HO天冬酰胺酶天冬氨酸+NH23临床上，天冬酰胺酶的应用可分解血中的天冬酰胺，从而抑制白血病细胞的生长。
第四节氨的代谢
一、氨的来源及去路二、氨的转运三、尿素的生成鸟氨酸循环由HansKrebs和KurtHenseleit在1932年提出，早于三羧酸循环被阐明5年，是第一个被发现的代谢通路。第四节氨的代谢
但本身量不变2肝中有精氨酸酶
（一）生成途径—鸟氨酸循环（Ornithinecycle）历史：1Krebs，1932年发现肝切片+NH4+HCO3尿素（饥饿时不行）+-精氨酸、鸟氨酸、瓜氨酸可加速，但本身量不变2肝中有精氨酸酶，催化：Arg+H2O尿素+鸟氨酸3根据精氨酸、鸟氨酸、瓜氨酸这三种氨基酸的结构推测出一个循环鸟氨酸循环（尿素循环ureacycle）
构成了一个尿素生成的循环过程
鸟氨酸NH3+CO2 尿素循环：以鸟氨酸为变化的起点,氨和CO2为原料,经过瓜氨酸和精氨酸,构成了一个尿素生成的循环过程。瓜氨酸H2OH2O精氨酸酶尿素精氨酸H2ONH
过程1、氨基甲酰磷酸的合成
（三）过程1、氨基甲酰磷酸的合成（线粒体）（二）部位主要在肝(线粒体和胞液)进行CO2+NH3+2HO氨基甲酰磷酸合成酶IN-乙酰谷氨酸(AGA)Mg2+2AT ADP+Pi氨基甲酰磷酸3O~PO2-H2NC=O
是尿素生成的关键酶
·氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(carbamoylphosphatesynthetaseⅠ,CPS-Ⅰ)是尿素生成的关键酶,同时是一个变构酶,N-乙酰谷氨酸（AGA）是它的变构激活剂。COOHN-乙酰谷氨酸(AGA)CHC-NH-CH(CH)223OCOOH·该反应是一个耗能反应，消耗2ATP·产物氨基甲酰磷酸是高能化合物。
瓜氨酸可由线粒体胞液鸟氨酸氨基甲酰磷酸鸟
、瓜氨酸的合成（线粒体）瓜氨酸可由线粒体胞液鸟氨酸氨基甲酰磷酸鸟氨酸氨基甲酰转移酶(OCT)3+HPO4瓜氨酸3O~PO2-H2NC=O(CH)23NH2CH-NH2COOHNH(CH2)3CH-NH2COOHNH2C=O+
天冬氨酸精氨酸代琥珀酸合成酶
、精氨酸的合成(1)（胞液）瓜氨酸+天冬氨酸精氨酸代琥珀酸合成酶Mg2+AMP+PPiCOOHATP精氨酸代琥珀酸CH2H2N-CHCOOH该反应是耗能反应，消耗两个高能键限速酶NH(CH2)3CH-NH2COOHNH2C=ONH(CH2)3CH-NH2COOHCNH2NCOOHCHCH2COOH
精氨酸代琥珀酸裂解酶
、精氨酸的合成-(2)精氨酸代琥珀酸裂解酶+延胡索酸精氨酸NH(CH2)3CH-NH2COOHCNH2NCHCH2COOHCOOH精氨酸代琥珀酸CH-NH2COOHNH2CNHNH(CH2)3HCCHCOOHCOOH
鸟氨酸可以由胞液线粒体进入
、精氨酸水解为尿素（胞液）精氨酸酶+尿素NH2C=ONH22+HO鸟氨酸(CH2)3NH2CH-NH2COOH鸟氨酸可以由胞液线粒体进入CH-NH2COOHNH2CNHNH(CH2)3精氨酸
鸟氨酸瓜氨酸精氨酸延胡索酸氨基酸草酰乙酸
鸟氨酸循环Pi鸟氨酸瓜氨酸精氨酸延胡索酸氨基酸草酰乙酸苹果酸α-酮戊二酸谷氨酸α-酮酸精氨酸代琥珀酸瓜氨酸天冬氨酸ATPAMP+PPi鸟氨酸尿素线粒体胞液CO2+NH3+H2O氨基甲酰磷酸2AT ADP+PiN-乙酰谷氨酸
尿素生成总反应方程式
NH3+CO2+3ATP+3H2ONH2C=O+2ADP+AMP+4PiNH2尿素生成总反应方程式：
尿素生成的总结(2)尿素合成是耗能过程，每生成1分子尿素消耗4个高能磷酸键。(1)原料:CO2和NH3一个来自游离氨(线粒体)一个来自Asp(胞液)(3)CPSI.线粒体参与尿素合成II.胞液参与嘧啶碱的合成(见第八章)55CPSⅠ和Ⅱ的作用均是催化氨基甲酰磷酸的合成(4)先在线粒体中进行，再在胞液中进行(5)延胡索酸和天冬氨酸是将鸟氨酸循环和三羧酸循环联系起来的重要成分(6)生理意义是排氨解毒
尿素合成的调节激活
(1)食物高蛋白质饮食时尿素合成速度加快，低蛋白质饮食可使尿素合成减慢。(2)CPS-Ⅰ的调节氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(CPS-Ⅰ)线粒体N-乙酰谷氨酸(AGA)是该酶的变构激活剂AGA合成酶（四）尿素合成的调节激活Arg乙酰辅酶A+Glu精氨酸在临床上用于纠正肝性脑病(3)尿素生成酶系的调节精氨酸代琥珀酸合成酶(限速酶)56N-乙酰谷氨酸
常见于肝功能严重损伤时
57 血氨浓度升高称高血氨症(hyperammonemia)，常见于肝功能严重损伤时，尿素合成酶的遗传缺陷也可导致高血氨症。 高血氨症时可引起脑功能障碍，称氨中毒(ammoniapoisoning)。（五）高血氨症和氨中毒
TAC↓脑供能不足α-酮戊二 酰胺NH3NH3脑内α-酮戊二酸↓氨中毒的可能机制降低血氨的措施：限制蛋白进食量给于肠道抑菌药物给予谷氨酸使其与氨结合为谷氨酰胺昏迷
支链氨基酸的代谢第五节个别氨基酸的代谢
一、氨基酸的脱羧基作用二、一碳单位的代谢三、含硫氨基酸的代谢四、芳香族氨基酸的代谢五、支链氨基酸的代谢第五节个别氨基酸的代谢
一、氨基酸的脱羧基作用 酶：氨基酸脱羧酶 去路：胺醛酸醛氧化酶 辅酶：磷酸吡哆醛（与转氨酶的辅酶相同） 作用：产生一些特殊的生理物质胺氧化酶2-HOCO2RHC-N=CH-PyCOOHH2C-N=CH-Py+H2OR胺磷酸吡哆醛RCH2NH2+OHC-Py2CH-NH+OHC-PyCOOH氨基酸磷酸吡哆醛60R
对中枢神经系统有抑制作用
(一)-氨基丁酸（aminobutyricacidGABA）L-谷氨酸脱羧酶–CO2GABAL-谷氨酸生成部位：脑、肾GluGABA功能：是抑制性神经递质，对中枢神经系统有抑制作用。(CH)22COOHCHNH2COOHCOOH(CH2)2CH2NH
磺酸丙氨酸脱羧酶功能
磺酸丙氨酸3(O)L-半胱氨酸磺酸丙氨酸脱羧酶–CO2牛磺酸（二）牛磺酸(taurine)生成部位：肝，脑Cys牛磺酸酶：磺酸丙氨酸脱羧酶功能：结合胆汁酸的重要组 分CH2SHCHNH2COOHCOOHCH2SO3HCHNH2CH2SO3HCH2NH
组氨酸脱羧酶功能
组氨酸脱羧酶–CO2L-组氨酸（三）组胺(histamine)组胺促进胃液分泌。生成部位：肥大细胞、肺、肝、肾、肌肉、胃粘膜His组胺酶：组氨酸脱羧酶功能：是强烈的血管舒张剂,扩张血管，降低血压；增加毛细血管的通透性,与过敏反应有关；CH2CHCOOHNH2NHNCH2CH2NH2NHN
生成部位脑、肾、肝等各组织色氨酸5-羟色
生成部位：脑、肾、肝等各组织色氨酸5-羟色氨酸5-HT酶：色氨酸羟化酶、5-羟色氨酸脱羧酶功能：脑中的5-HT是一种抑制性神经递质外周组织的5-HT可收缩血管，升高血压。64（四）5-羟色胺（5-hydroxytryptamine，5-HT）色氨酸5-HT5-羟色氨酸5-羟色氨酸脱羧酶CO2色氨酸羟化酶
一碳单位的载体
（二）一碳单位的载体（四氢叶酸,FH4） FH4的生成二氢叶酸还原酶叶酸NADPH(H+)二氢叶酸NADP+二氢叶酸还原酶NADPH(H+)四氢叶酸NADP+
一碳单位通常是结合在
一碳单位的生成
（三）一碳单位的生成TrpHCOOH+犬尿氨酸FH4N10-CHO-FH4能产生一碳单位的氨基酸主要是：Ser、Gly、His、TrpSer+FH4 N5,N10-CH2-FH4+GlyGly+FH4 N5,N10-CH2-FH4+CO2+NH3His+FH4 N5-CH=NH-FH4+Glu
一碳单位的相互转变
（四）一碳单位的相互转变NAD+N5-CH3-FH4（N5-甲基四氢叶酸）N5-CH=NH-FH4（N5-亚氨甲基四氢叶酸）+NH3–NH3N10-CHO-FH4（N10-甲酰四氢叶酸）2H+H2ON5，N10=CH-FH4（N5,N10-甲炔四氢叶酸）NADPH（H+）NADP+N5，N10-CH2-FH4（N5,N10-甲烯四氢叶酸）NADH+H+
一碳单位的生理功用
（五）一碳单位的生理功用 参与嘌呤、嘧啶核苷酸及甲硫氨酸等的合成将氨基酸与核苷酸代谢密切相连 参与许多物质的甲基化过程（间接供体） 一碳单位代谢障碍会影响DNA、蛋白质的合成，引起巨幼红细胞性贫血。 磺胺类药及甲氨蝶呤等是通过影响一碳单位代谢及核苷酸合成而发挥药理作用
竞争性抑制二氢叶酸合成酶
细菌：存在着二氢叶酸合成酶，催化：对氨基苯甲酸+二氢蝶呤+Glu FH2类似物磺胺药，竞争性抑制二氢叶酸合成酶 肿瘤细胞：二氢叶酸还原酶，催化：叶酸 二氢叶酸 四氢叶酸类似物甲氨蝶呤，竞争性抑制二氢叶酸还原酶一碳单位与抗菌、抗肿瘤：结果：FH2FH4核苷酸合成核酸合成细菌繁殖抑制肿瘤生长抑72制
胱氨酸半胱氨酸含硫氨基酸
三、含硫氨基酸的代谢2CHSHCHNH2COOH胱氨酸半胱氨酸含硫氨基酸CH2CHNH2COOH甲硫氨酸SCH3CH2CH2SSCH2CHNH2CHNH2COOHCOOH
甲硫氨酸的代谢腺苷转移酶PPi+Pi+甲
（一）甲硫氨酸的代谢腺苷转移酶PPi+Pi+甲硫氨酸ATPS—腺苷甲硫氨酸(SAM)CH2CHNH2COOH1.甲硫氨酸与转甲基作用SCH3CH
继续运载一碳单位
77 甲硫氨酸循环的生理意义： 使N5-CH3-FH4释出-CH3重新变成游离的FH4，继续运载一碳单位。N5-CH3-FH4是体内甲基的间接供体 SAM提供甲基进行甲基化反应 减少甲硫氨酸的净消耗，重复利用以满足机体对甲基化供体的需要。
肌酸在肌酸激酶的作用下
783.肌酸的合成 肌酸(creatine)和磷酸肌酸(creatinephosphate)是能量储存、利用的重要化合物。 肝是合成肌酸的主要器官。 肌酸以甘氨酸为骨架，由精氨酸提供脒基，SAM提供甲基而合成。 肌酸在肌酸激酶的作用下，转变为磷酸肌酸。 肌酸和磷酸肌酸代谢的终产物为肌酸酐(creatinine)。
是体内硫酸基的供体
、两者互变2Cys2、硫酸根的代谢Cys H2SO4一部分随尿排出转变为PAPS（二）半胱氨酸与胱氨酸的代谢+2H-2H胱氨酸PAPS的生成：PPi4ATP+SO2-AMP-SO-3腺苷-5-磷酸硫酸ATP3-PO3H2-AMP-SO-33-磷酸腺苷-5-磷酸硫酸（PAPS）PAPS是活性硫酸根，是体内硫酸基的供体PAPS的结构见 ADP
芳香族氨基酸苯丙氨酸酪氨酸色氨酸
本页源文件提取到的文字较少（多为结构式或图示页），建议对照原课件图片补充要点说明。
苯丙氨酸和酪氨酸的代谢
色氨酸代谢5-羟色胺一碳单位色氨酸丙酮酸
（二）色氨酸代谢5-羟色胺一碳单位色氨酸丙酮酸+ CoA维生素PP
支链氨基酸的代谢支链氨基酸亮氨酸异亮氨酸
五、支链氨基酸的代谢支链氨基酸亮氨酸异亮氨酸缬氨酸CH3CHCH3CH2CHNH2COOHCH3CHCHCHNH2COOH3CH3CHNH2CHCH3CH2COOH
辅酶A代谢部位
缬氨酸琥珀酸单酰CoA异亮氨酸乙酰辅酶A及琥珀酸单酰辅酶A乙酰辅酶A及 辅酶A 代谢部位：骨骼肌缬氨酸亮氨酸异亮氨酸转氨基作用相应的-酮酸氧化脱羧基作用相应的脂酰CoA亮氨酸
一氧化氮的生成
+NO+O2H2NCH(CH2)3NHCNHH2N精氨酸 一氧化氮的生成COOHNADPH+H+NADP+H2NCOOHCH(CH2)3NHCOH2N瓜氨酸89一氧化氮合酶（NOS）一氧化氮
氨基酸的脱氨基的主要方式
牛磺酸、多胺的生成及生理作用
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