06 第六章 酶学.ppt

第1页：第六章 酶学

Chapter6Enzyme酶学

第2页：本章内容框架

1、酶的定义2、酶的发现及研究历史3、酶的分类命名4、酶的化学性质与催化特性GoGoGoGo第一讲绪论

第3页：酶的定义

酶是生物细胞产生的、具有催化能力的生物催化剂。定义：酶是生物体内进行新陈代谢不可缺少的受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂。1.1 酶的定义

第4页：酶的催化选择性

（2）酶的催化选择性能从混合物中选择特定异构体进行催化反应。（3）酶催化剂对反应条件要求苛刻，如pH值、温度都各有特定的界限，超出界限即可引起酶蛋白的变性与分解。（1）酶的催化高效性通常要高出非生物催化剂催化活性的106～1013倍。2H2O22H2O + O21mol过氧化氢酶5×106 molH2O21mol离子铁6×10-4molH2O2Back

第5页：酶的发现及研究历史

• 1.2 酶的发现及研究历史
• 人们对酶的认识起源于生产与生活实践。
• 夏禹时代，人们掌握了酿酒技术。
• 公元前12世纪周朝，人们酿酒，制作饴糖和酱。
• 春秋战国时期已知用麴(曲)治疗消化不良的疾病。
• 酶者，酒母也酶酒

第6页：酶学研究的历史事件

• 西方国家19世纪对酿酒发酵过程进行了大量研究。直到1897年，德国巴克纳Buchner兄弟用石英砂磨碎酵母细胞，制备了不含酵母细胞的抽提液，并证明此不含细胞的酵母提取液也能使糖发酵，说明发酵与细胞的活动无关。从而说明了发酵是酶作用的化学本质，为此Buchner获得了1911年诺贝尔化学奖。
• 1896年,日本的高峰让吉首先从米曲霉中制得高峰淀粉酶,用作消化剂,开创了有目的的进行酶生产和应用的先例。

第7页：酶的命名由来

• 1878年, 给酶一个统一的名词，叫Enzyme，这个字来自希腊文，其意思“在酵母中”。
• 后来对酶的作用机理及酶的本质做了深入研究，1930年，证实酶是一种蛋白质；
• 80年代初发现了具有催化功能的RNA——核酶(ribozyme)，这一发现打破了酶是蛋白质的传统观念，开辟了酶学研究的新领域。
• 现已鉴定出4000多种酶，数百种酶已得到结晶，而且每年都有新酶被发现。

第8页：酶制剂工业早期应用

• 1908年,德国的罗姆制得胰酶,用于皮革的软化。
• 1908年,法国的波伊登(Boidin)制备了细菌淀粉酶,应用于纺织品的退浆。
• 1911年,美国的华勒斯坦(Wallestein)制得木瓜蛋白酶,用于除去啤酒中的蛋白质浑浊。
• 此后,酶的生产和应用逐步发展。然而在50年代以前停留在从微生物，动物或植物中提取酶,加以利用阶段.由于当时生产力落后,生产工艺较繁杂,难以进行大规模工业化生产。酶的应用历史

第9页：近代酶工业的开端

• 1949年,用液体深层培养法进行细菌淀粉酶的发酵生产,揭开了近代酶工业的序幕。
• 50年代以后,随着生化工程的发展,大多数酶制剂的生产已转向微生物流体深层发酵的方法。酶的应用越来越广泛。
• 50年代：开始了酶固定化研究。1953年德国科学家首先将聚氨基苯乙烯树脂与淀粉酶,胃蛋白酶,羧肽酶和核糖核酸酶等结合,制成了固定化酶。
• 60年代，是固定化酶技术迅速发展的时期。1969年,日本的千烟一郎首次在工业上应用固定化氨基酰化酶从DL-氨基酸生产L-氨基酸。出现了“酶工程”这个名词来代表有效利用酶的科学技术领域。

第10页：酶工程与固定化酶的发展

• 1971年第一届国际酶工程学术会议在美国召开,当时的主题即是固定化酶，进一步开展了对微生物细胞固定化的研究。
• 1973年,千烟一郎首次利用固定化的大肠杆菌细胞生产L-天冬氨酸。
• 1978年,日本的铃木等固定化细胞生产α-淀粉酶研究成功.所以说,70年代是固定化细胞技术取得进展的时期.
• 80年代，固定化细胞已能用于生产胞外酶,因此,80年代又发展了固定化原生质体技术,排除了细胞壁这一障碍。

第11页：酶分子修饰技术

• 在酶的固定化技术发展的同时,酶分子修饰技术也取得了进展。
• 60年代，用小分子化合物修饰酶分子侧链基团,使酶性质发生改变;
• 70年代,修饰剂的选用、修饰方法上又有了新的发展。
• 此外,对抗体酶,人工酶,模拟酶等方面,以及酶的应用技术研究,在近20年均取得了较大进展,使酶工程不断向广度和深度发展,显示出广阔而诱人的前景。Back

第12页：酶的分类与EC编号

121961年国际酶学委员会（Enzyme Committee, EC）根据酶所催化的反应类型和机理，把酶分成6大类：(1)氧化还原酶——如细胞色素氧化酶、乳酸脱氢酶、氨基酸氧化酶。(2) 转移酶——如转氨酶、谷氨酰胺转胺酶等。(3) 水解酶——如胃蛋白酶、淀粉酶、蔗糖酶、脂肪酶等。食品生产的酶都是水解酶（约占市场的90％）(4)裂解酶——如碳酸酐酶等。(5)异构酶—-如磷酸葡萄糖异构酶等。(6)合成酶——如谷氨酰胺合成酶、谷胱甘肽合成酶等。1.3 酶的分类与命名

第13页：EC编号的含义示例

编号E.C. X.X.X.X乳酸脱氢酶EC 1. 1. 1. 27第1大类，氧化还原酶第1亚类，氧化基团CHOH第1亚亚类，H受体为NAD+该酶在亚亚类中的流水编号

第14页：氧化还原酶

• 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。
• 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。
• 如乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。(1) 氧化还原酶Oxidoreductase

第15页：转移酶

• 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。
• 例如，谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。(2) 转移酶Transferase

第16页：水解酶

• 水解酶催化底物的加水分解反应。
• 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。
• 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：(3) 水解酶hydrolase

第17页：裂合酶

• 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。
• 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。
• 例如，延胡索酸水合酶催化的反应。(4) 裂合酶Lyase

第18页：异构酶

• 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。
• 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。(5) 异构酶Isomerase

第19页：合成酶与连接酶

• 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。
• A + B + ATP + H-O-H ===A
• B + ADP +Pi
• 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。丙酮酸+ CO2
• 草酰乙酸(6) 合成酶Ligase or Synthetase

第20页：核酸类酶的分类

• 核酸类酶（R酶）的分类
• 自1982年以来，被发现的核酸类酶越来越多，对它的研究越来越广泛和深入。但是对于分类和命名还没有统一的原则和规定。
• 根据酶催化反应的类型，可以将R酶分为剪切酶，剪接酶，和多功能酶等三类。
• 根据R酶的结构特点不同，可分为锤头型R酶，发夹型R酶，含I型IVS 的R酶，含II型IVS 的R酶等。
• 根据酶催化的底物是其本身RNA分子还是其它分子，可以将R酶分为分子内催化（in cis，也称为自我催化）和分子间催化（in trans）两类。Back

第21页：酶的化学本质

（一）酶的化学本质1926年J.B.Sumner首次从刀豆制备出脲酶结晶，证明其为蛋白质，并提出酶的本质就是蛋白质的观点。1982年T.Cech发现了第1个有催化活性的天然RNA——ribozyme（核酶），以后Altman和Pace等又陆续发现了真正的RNA催化剂。核酶的发现不仅表明酶不一定都是蛋白质，还促进了有关生命起源、生物进化等问题的进一步探讨。1.4 酶的化学性质与催化特性

第22页：酶的组成

（二）酶的组成酶单纯酶结合酶(全酶)=酶蛋白+辅因子酶的催化专一性主要决定于膜蛋白部分。辅因子通常是作为电子、原子或某些化学基团的载体。与酶蛋白结合得比较松的小分子有机物。与膜蛋白结合得紧密的小分子有机物。金属离子作为辅助因子。辅因子辅酶辅基金属激活剂

第23页：单体酶与寡聚酶

（三）单体酶、寡聚酶和多酶复合物1.单体酶（monomeric enzyme)：仅有一条具有活性部位的多肽链，全部参与水解反应。2.寡聚酶(oligomeric enzyme)：由几个或多个亚基组成，亚基牢固地联在一起，单个亚基没有催化活性。亚基之间以非共价键结合。

第24页：多酶复合物

3.多酶复合物(multienzyme system)：几个酶镶嵌而成的复合物。这些酶催化将底物转化为产物的一系列顺序反应。丙酮酸脱氢酶系（E.coli）：丙酮酸脱氢酶（EⅠ）、硫辛酰转乙酰酶（EⅡ）和二氢硫辛酰脱氢酶（EⅢ）。EⅠEⅡEⅢ碱性EⅠEⅡEⅢ+EⅡEⅢ+脲Back

第25页：活性部位与必需基团

(四) 活性部位和必需基团必需基团：这些基团若经化学修饰使其改变，则酶的活性丧失。活性部位：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。必需基团活性部位维持酶的空间结构结合基团催化基团专一性催化性质

第26页：酶作用的专一性

族（基团）专一性酶作用的专一性结构专一性立体异构专一性绝对专一性(五) 酶作用的专一性族专一性：可作用于一类或一些结构很相似的底物。绝对专一性：只能作用于某一底物。

第27页：影响酶催化作用的因素

酶的催化作用受到底物浓度、酶浓度、温度、pH值、激活剂浓度、抑制剂浓度等诸多因素的影响。在酶的应用过程中，必须控制好各种环境条件，以充分发挥酶的催化功能。(六) 影响酶催化的各种因素Back

第28页：第二讲：酶学分析技术导引

• 酶活性测定的基本知识
• 酶活性测定方法及酶学分析的类型
• 酶活性测定最适条件的选择酶学分析技术第二讲下一讲

第29页：酶活性测定的基本知识

• 酶活性测定的基本知识
• 酶活性的概念
• 酶活性单位
• 酶活性单位的计算
• 酶促反应进程
• 酶促反应底物动力学Back

第30页：酶活性的概念

一、酶活性的概念酶活性即酶促反应速度，指在规定条件下单位时间内底物的减少量或产物的生成量。底物浓度为〔S〕,产物浓度为〔P〕,时间为t，反应速度为vv =-d〔S〕/dt 或v =d〔P〕/dt。注：在实际测定酶促反应速度时，以测定单位时间内产物的生成量为好。Back

第31页：酶活性单位的定义

• 二、酶活性单位定义：指在一定条件下使酶促反应达到某一速度时所需要的酶量。酶活性单位是一个人为规定的标准。
• 惯用单位：酶活性测定方法的建立者所规定的单位。
• 国际单位：1IU指在规定条件（最适pH，最适底物浓度）下，每分钟转化1
• mol底物的酶量。单位为IU/L 。
• Katal单位：1Katal指在规定条件下，每秒钟转化1mol底物的酶量，1Katal=60×106IU。Back

第32页：酶活性单位的计算步骤

三、酶活性单位的计算步骤：运用公式进行计算。明确测定方法的酶单位定义，按照酶单位定义确定物质量、体积和时间的单位，

第33页：酶单位计算公式

• 计算公式:产物的增加量每单位规定的保温时间1000（ml）酶单位/升= —————————×—————————×——————每单位规定的产物增加量实际保温时间实际标本用量(ml)分光光度法测定的公式：（A测定–A对照）·V总·106每单位规定的保温时间酶单位/升= —————————×————————
• ·L·V标实际保温时间Back

第34页：酶促反应进程曲线

四、酶促反应进程酶促反应进程曲线

第35页：酶量的测定条件

酶量的测定：通过酶活性测定间接测得酶的含量，因此，要准确测定酶量，应使酶浓度（〔E〕）与酶促反应速度成正比，即〔E〕∝-d〔S〕/dt或〔E〕∝d〔P〕/dt。能够真正代表酶活性大小的是线性期的酶促反应速度，即酶促反应初速度。酶活性测定时首先要确定线性期，在此期测定反应速度才能准确代表酶活性。酶的含量酶活性酶促反应初速度Back

第36页：中间产物学说

• 五、酶促反应底物动力学中间产物学说：酶促反应进行时，酶首先与底物结合为中间产物，然后再催化底物反应生成产物。E + S
• ES → E + PBack

第37页：米氏方程

米-曼氏方程

Vmax〔S〕v = —————〔S〕+ Km上式中v代表反应速度，Vmax代表最大反应速度，〔S〕代表底物浓度，Km称为米氏常数。

第38页：米氏常数的定义

（一）米氏常数的定义由米-曼氏方程可以导出：（Vmax-v）〔S〕Km = ———————v当v = 1/2Vmax时，Km =〔S〕。因此Km值为反应速度相当于最大反应速度一半时的底物浓度。Km值是酶的特征常数，具有重要的应用价值。

第39页：Km值的应用

（二）Km值的应用1.鉴定酶的种类Km值是酶的特征常数，在反应条件一定时，只与酶的种类和底物的性质有关，与酶的浓度无关。不同种类的酶其Km值不同，对于一种未知的酶，可在规定的条件下测定其Km值加以鉴定。

第40页：某些酶的Km值表

• 表1 某些酶的Km值酶底物Km(mmol/L)乳酸脱氢酶丙酮酸0.017己糖激酶D-葡萄糖0.05D-果糖1.5
• -半乳糖苷酶D-乳糖4.0碳酸酐酶H2CO3 9.0过氧化氢酶H2O2 25蔗糖酶蔗糖28糜蛋白酶甘氨酰酪氨酰甘氨酸108

第41页：Km与酶底物亲合力

2.反映酶与底物的亲合力Km值越大，酶与底物亲合力越小，Km值越小，酶与底物亲合力越大。3.选择酶的最适底物Km值取决于酶的种类和底物的性质，在酶一定时，不同底物有不同的Km值。酶活力测定时，应优先选择酶的最适底物，使酶促反应容易进行，并节省底物用量。

第42页：不同底物浓度下反应速度的计算

4.计算不同底物浓度时酶促反应速度相当于最大反应速度的比率: 根据米-曼氏方程可以计算5.设计适宜的底物浓度酶促反应进程曲线表明，只有初速度才能真正代表酶活性，一般要求初速度达到最大速度的90%～95%、底物消耗率为1%～5%。这样既可以近似地表示酶活性，又不致于使底物浓度过高而造成浪费。

第43页：Vmax的应用

(三)Vmax的应用定义：Vmax指酶完全被底物分子饱和时的反应速度。应用：Vmax可用来计算酶的转化率（TN），即单位时间内每分子酶可使底物发生化学反应的分子数，单位为分子数/秒。当反应速度达到最大反应速度时，如果已知酶量，则可计算出酶的转化率：TN =底物转化量（mol/s）/酶量（mol）

第44页：双倒数作图法测定Km与Vmax

(四)Km和Vmax的测定1．Linweaver-Burk作图法,又称为双倒数作图法1 Km +〔S〕Km 1 1——= —————= ———· ——+ ———v Vmax〔S〕Vmax 〔S〕Vmax

第45页：Cornish-Bowden作图法

2．Cornish-Bowden作图法又称为直线线性作图法。Back

第46页：酶活性测定方法分类

• 酶活性测定方法及酶学分析的类型
• 酶活性的测定方法
• 工具酶
• 酶偶联测定法
• 底物浓度测定Back

第47页：连续监测法与固定时间法

一、酶活性的测定方法按照对酶促反应时间的选择不同连续监测法固定时间法

第48页：固定时间法的分类

• （一）固定时间法
• 分类：终点法：在反应进行到预定时间后要终止反应。两点法：该方法反应时间的预定是从t1～t2。
• 定义：测定酶促反应开始后一段时间内底物的减少量或产物的增加量。

第49页：固定时间法的注意点与优缺点

• 注意：固定时间法时间段的预定不宜太长，一般以30～60分钟为宜。
• 特点：
• 优点是简单。
• 缺点是难以确定反应时间段酶促反应是否处于线性期。

第50页：连续监测法的原理与特点

• （二）连续监测法
• 原理：
• 定义：测定底物或产物随时间的变化量，又称为速率法。该方法每隔一定时间（10s～60s）测定一次底物或产物的变化量，连续测定多点，然后将测定结果对时间作图，绘制反应速度曲线。

第51页：连续监测法的显色方式与要求

• 特点：在方法设计上，选择紫外吸收法或色原显色法
• 缺点：要求高，要求能够精确地控制温度、pH值和底物浓度等反应条件，要求仪器具有恒温装置及自动监测功能，半自动及自动生化分析仪都能达到这些要求。
• 优点:能动态观测酶促反应进程，可以明显地找到反应的线性期，结果准确可靠，标本和试剂用量少，可在较短时间内完成测定。

第52页：工具酶的定义与偶联

• 二、工具酶
• 定义：
• 偶联：工具酶与待测酶、工具酶与工具酶之间的联合。
• 工具酶：将作为试剂用于测定待测酶活性或底物浓度的酶。工具酶有氧化还原酶类、转移酶类和水解酶类
• 分类：

第53页：常用工具酶缩写表

表2 常用工具酶的名称及其缩写符号名称缩写符号名称缩写符号乳酸脱氢酶LDH苹果酸脱氢酶MDH6-磷酸葡萄糖脱氢酶G6PD谷氨酸脱氢酶GLDH葡萄糖氧化酶GOD胆固醇氧化酶COD磷酸甘油氧化酶GPO过氧化物酶POD己糖激酶HK肌酸激酶CK丙酮酸激酶PK甘油激酶GK脂蛋白脂肪酶LPL胆固醇酯酶CE脲酶肌酐酶

第54页：酶偶联测定法的应用

• 三、酶偶联测定法
• 应用：对于底物或产物不能直接测定或难于准确测定的酶促反应。Ex Ea EiA B C P式中A为底物，B、C为中间产物，P为产物（必须能够直接测定），Ex为待测酶，Ea、Ei都为工具酶。按照工具酶作用的不同，Ea又称为辅助酶，Ei又称为指示酶，C P称为指示反应。

第55页：酶偶联反应的原理与恒态期

（一）酶偶联反应的原理在应用酶偶联法测定时，关键在于确定恒态期，因为只有恒态期才能代表酶活性。如酶促反应底物动力学所述，恒态期可以通过测定指示酶的Km和Vmax等动力学因数加以计算确定。

第56页：脱氢酶作指示酶

• （二）常用指示酶及其指示反应1．脱氢酶用作工具酶的脱氢酶都是以NAD(P)H为辅酶的脱氢酶，例如LDH、MDH、G6PD、GLDH等，它们催化下列反应：P + NAD(P)H + H+
• PH2+ NAD(P)+可对NAD(P)H在紫外吸收或紫外激发荧光进行测定
• 应用：ALT、AST、CK等酶活性测定。

第57页：过氧化物酶指示反应

• 2．过氧化物酶POD可催化过氧化氢与某些色原反应，例如与4-氨基安替比林（4-AAP）和酚反应，将其氧化为有色物质，反应如下：POD2H2O2+ 4-AAP + 酚醌亚胺（红色）+ 4H2OTrinder反应：
• 应用：GOD、COD、GPO、甘油氧化酶、尿酸酶（属于氧化酶类）等都可以将各自的底物氧化为过氧化氢，因此都可以与POD偶联，通过Trinder反应加以测定。

第58页：底物浓度的酶法测定

四、底物浓度测定利用酶催化反应的高效率和专一性，可以测定底物浓度。与酶活性测定类似。

第59页：最适条件的选择

酶活性测定最适条件的选择（一）标本（二）测定条件底物浓度、酶浓度、温度、酸碱度、辅助因子、激活剂和抑制剂

第60页：木瓜蛋白酶活力测定实验原理

实例：木瓜蛋白酶活力的测定（明胶法）（一）实验原理木瓜蛋白酶从明胶分解出氨基酸和肽。其氨基型氮可用甲醛复分解，产生氢离子，其浓度可用氢氧化钠溶液滴定。（二）定义一个木瓜蛋白酶单位相当于在规定条件下分解1ug当量的肽键时所需的酶量。

第61页：实验试剂的配制

（三）试剂1. 底物明胶。2. 柠檬酸盐缓冲液（pH5.0）取70.000 g一水柠檬酸溶于720mL 1N氢氧化钠溶液中。用1N氢氧化钠溶液将pH调至5.0，用蒸馏水定容至1000mL。3. 37％甲醛溶液。4. 酚酞溶液取0.5g酚酞溶于95％的乙醇，并定容至50mL。5. 0.1N氢氧化钠溶液。6. 酶溶液用蒸馏水溶解酶，每mL配制溶液应含有40U左右。酶的称量一定得按以下原则确定：用于主值和空白值试验的耗量之差应在1.8～2.2mL这一范围内。此外须用一个合适的称量重复测定几次。

第62页：实验操作步骤

（四）操作步骤称取500mg明胶放入100 m l容量锥形烧瓶内，加5mL蒸馏水，加热后明胶溶解。待明胶完全溶解后加2.0mL柠檬酸盐缓冲液，置于水浴中冷却至40℃。加5.00mL已预热至40℃的酶溶液。于40℃保温60min。加10.0mL甲醛溶液终止反应。加0.5 mL酚酞溶液后用0.1N氢氧化钠溶液滴定，直至第一次出现明显的粉红色为终点。用同样方法测定空白值，只是这里在添加酶溶液之前先添加甲醛溶液。在空白值测定方面耗去大约5mL 0.1N氢氧钠溶液。

第63页：

第64页：酶活性的计算公式

• （五）计算
• 用以下公式计算酶活性：
• 式中：
• H——用于主值的滴液耗量（mL）；
• B——用于空白值的滴液耗量（mL）；
• 100——100ug当量小lmL 0.1N氢氧化钠溶液；
• EW——每5.0mL所用酶液中含有酶的重量（mg）。
• 举例：
• 测定一个木瓜蛋白酶样品。从该样品中称取68.2mg，定容100mL。5mL此溶液中会有3.41mg样品。8.52mL滴液耗于空白值试验，10.57mL耗于主值试验。Back

第65页：第三讲：酶的应用导引

酶在其他方面的应用第三讲

第66页：酶的应用领域概览

“绿色健康，“酶”力无限医药、洗涤剂、纺织、淀粉制糖、发酵、酒精、食品（包括果蔬汁、啤酒酿造、谷物食品、蛋白水解、和功能食品以及食用油脂）、饲料、皮革、造纸和化工等工业领域

第67页：工业用酶与农业用酶

• 酶和工农业生产与医学实践有着密切的关系
• 工业用酶：淀粉糖业
• 农业用酶：饲料
• 医疗用酶：蛋白酶检测试剂
• 抗病毒等新药物开发

第68页：酶的应用方向目录

1、酶在医药方面的应用2、酶在食品方面的应用3、酶在轻工、化工方面的应用4、酶在环境保护中的应用GoGoGoGo5、酶在生物技术方面的应用Go

第69页：淀粉酶与淀粉糖业

淀粉酶类与淀粉糖业

第70页：

第71页：

第72页：

第73页：果汁生产与果胶酶

果汁生产与果胶酶乳制品与凝乳酶

第74页：

第75页：

第76页：酶在轻工化工方面的应用

• 酶在轻工、化工方面的应用
• 用酶进行原料处理
• 用酶生产各种轻工、化工产品
• 用酶增强产品的使用效果。

第77页：

第78页：纤维素酶生物抛光工艺

生物抛光是一种用纤维素酶改善纤维素纤维制品表面的整理工艺,以达到持久的抗起毛起球并增加织物的光洁度和柔软度

第79页：氨基酰化酶拆分氨基酸

乙酰-DL —Ala L —Ala +乙酸乙酰-D —AlaAminoacylase氨基酰化酶

第80页：固定化酶生产L-丙氨酸流程

泵储罐反应产物离心机消旋反应器固定化酶柱子晶体L-AlaL-Ala A-D-AlaA-L-Ala A-D-Ala

第81页：饲料用酶与植酸酶

酶制剂在国外饲料工业中得到不断应用，不仅提高了饲料原料的转化率，也促进了对饲料的消化。植酸酶Bio-Feed® Phytase ( Ronozyme® P ) 主要用于提高植酸磷的消化率，并相应改善钙和其它矿物元素的利用率。大大降低了动物粪便中磷的排放量，有益环保。

第82页：酶在皮革脱毛与软化中的应用

酶水解了毛根部的毛囊蛋白而使毛松动脱落。蛋白酶分解皮纤维间质中的可溶性蛋白质，使皮纤维进一步松散软化。加速蛋白质的分解染色温度降低皮革脱毛与软化加酶洗涤剂生丝脱胶与羊毛染蛋白酶

第83页：酶在环境保护中的应用

• 酶在环境保护中的应用
• 环境监测
• 废水处理–过氧化物酶–多酚氧化酶
• 可降解材料开发

第84页：脂肪酶催化合成聚糖酯

在脂肪酶催化下，己二酸（或癸二酸）与蔗糖在己烷溶液中进行酯化反应，能够生成聚糖酯高聚物：结束

第85页：谢谢大家

谢谢大家！