05 第五章 蛋白质.ppt

第1页：第五章 蛋白质

• 重点
• 蛋白质的变性及其对食品品质的影响；
• 蛋白的功能性质及其在贮藏加工过程中的变化，以及食品加工条件对食品品质和营养性的影响；
• 食品中蛋白质及氨基酸的测定。难点蛋白质功能性质、蛋白质构象变化对其性质的影响。

第2页：本章目录

• Contents
• 5.1. Introduction
• 5.2. Physicochemical properties of amino
• acids
• 5.3. Protein structure
• 5.4 Protein denatutation
• 5.5 Functional properties of proteins
• 5.6 Nutritional properties of proteins
• 5.7 Processing-induced physical chemical and nutritional changes in proteins
• 5.8 Measurement of protein
• 5.9 Special topic: study on bioactive protein

第3页：5.1 概述

• 5.1. 概述introduction
• 1. 蛋白质在食品加工中的意义
• The importance of protein in food processing
• 蛋白质是食品中三大营养素之一
• 蛋白质对食品的色、香、味及组织结构等具有重要意义，一些蛋白质具有生物活功能，是开发功能性食品原料之一

第4页：蛋白质的分子量及测定

• 2. 蛋白质的分子量及其测定方法
• Molecular weight of protein and measurement
• 分子量：一万到一百万道顿（Dalton)之间或更大。测定方法渗透压法超离心法凝胶过滤法聚丙烯酰胺凝胶电泳法

第5页：蛋白质的元素组成

• 3. 蛋白质的元素组成
• The elements of protein
• C：50-55%
• H：6-8%
• O：20-23%
• S：0-4%
• N：15-18%
• 微量元素：P、Fe、Zn、Cu、I 等

第6页：蛋白质的分类

• 4. 蛋白质的分类
• The classification of protein
• 按分子形状分纤维状蛋白质球状蛋白质
• 按分子组成分简单蛋白质结合蛋白质
• 按蛋白质的溶解度分清蛋白谷蛋白球蛋白醇溶蛋白

第7页：食品中蛋白质的来源

• 5. 食品中蛋白质来源
• The source of protein in food
• 动物中蛋白质；如猪肉、鱼肉、鸡肉、乳
• 植物中蛋白质：如大豆、谷物
• 微生物中蛋白质：酵母

第8页：5.2 氨基酸的物理化学性质

5.2. 氨基酸的物理化学性质Physicochemical Propertiesof Amino Acids

第9页：氨基酸的一般性质

1. 氨基酸的一般性质

第10页：氨基酸按R极性的分类

• (2)分类classification
• 按R的极性分类非极性氨基酸：Ala,Ile,Leu,Phe,Met,Trp,Val,Pro极性氨基酸无电荷侧链氨基酸:Ser,Thr,Tyr,Asn,Gln,Cys,Gly带正电荷侧链氨基酸:Lys,Arg,His带负电荷侧链氨基酸:Asp,Glu

第11页：氨基酸的溶解度表

• (3)氨基酸在水中的溶解度
• 氨基酸溶解度(g/L) 氨基酸溶解度(g/L）
• 丙氨酸167.2 亮氨酸21.7
• 精氨酸855.6 赖氨酸739.0
• 天冬酰胺28.5 蛋氨酸56.2
• 天冬氨酸5.0 苯丙氨酸27.6
• 半胱氨酸--脯氨酸1620.0
• 谷胺酰胺7.2（37℃）丝氨酸422.0
• 谷氨酸8.5 苏氨酸13.2
• 甘氨酸249.9 色氨酸13.6
• 组氨酸--酪氨酸0.4
• 异亮氨酸34.5 缬氨酸58.1

第12页：氨基酸的酸碱性质

• (4)氨基酸的酸碱性质Acid-base properties of amino acids
• 氨基酸在pH=7时水中存在形式

第13页：氨基酸的旋光性

除甘氨酸外，其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都为不对称碳原子,所以：A、氨基酸都具有旋光性。B、每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体。目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。

第14页：氨基酸的两性电离

• 氨基酸是酸
• 氨基酸是碱

第15页：氨基酸的等电点

• 氨基酸的等电点pI of amino acids是指氨基酸在溶液中净电荷为零时的pH值
• 氨基酸的等点估算用酸滴定时pH1= pKa1
• 同理可算当用碱滴定时pH2= pKa2
• pI=（pKa1 + pKa2）/2

第16页：等电点的估算方法

• 侧链带电荷不同时，估算方法不同
• pI= （pKa1 + pKa3）/2 酸性氨基酸
• pI= （pKa2 + pKa3）/2 碱性氨基酸

第17页：氨基酸的疏水性

• (5)氨基酸的疏水性Hydrophobic properties of Amino Acids疏水性概念
• Hydrophobic property is the excess free energy of a solute dissolved in water compared to that in an organic solvent under similar conditions.

第18页：疏水性的自由能表示

• 氨基酸的疏水性
• 是指氨基酸从乙醇转移至水中的自由能变化△G
• △G0=-RTlnS乙醇/S水
• S乙醇------氨基酸在乙醇中的溶解度
• S水------氨基酸在水中的溶解度

第19页：氨基酸的光学性质

• (6)氨基酸的光学性质及光谱Optical properties of amino acids
• 氨基酸具有旋光性（除甘氨酸)
• 立体异构体：L、D型，天然只存在L型异构体
• λ =210nm,氨基酸都有吸收峰
• λ =278nm,色氨酸都有最大吸收峰
• λ =274.5nm,酪氨酸都有最大吸收峰
• λ =260.0nm,苯丙氨酸都有最大吸收峰

第20页：氨基酸的化学反应

• (7)氨基酸的化学反应Chemical reactions of amino acids
• 与茚三酮反应
• 与邻苯二甲醛反应

第21页：5.3 蛋白质分子构象概述

• 1. 概述Introduction(1)蛋白质分子构象是指蛋白质分子中所有原子在三维空间中的排布5.3. 蛋白质分子构象
• The Conformation of Proteins

第22页：蛋白质结构层次

(2)蛋白质结构层次一级结构Primary Structure二级结构Secondary Structure超二级结构Supersecondary Structure结构域Domain三级结构Tertiary Structure四级结构Quaternary Structure

第23页：构象与构型的区别

(3)构象与构型的区别构型

在立体异构体中，取代原子或基团在空间的取向构象：当单链旋转时，分子中的基团或原子可能形成不同的空间排布，这些不同的空间排列称为不同的构象。

第24页：蛋白质分子构象研究进展

(4)蛋白质分子构象研究进展第一阶段：1959年以前1951年Pauling和Gorey提出蛋白质立体化学原理和α-螺旋模型奠定了蛋白质空间结构研究理论基础Kendrew采用X-射线结构分析法揭示了肌红蛋白的二、三级结构首次证实了α-螺旋在蛋白质中存在第二阶段：1959年以后

第25页：蛋白质构象分析方法

分析方法的应用：中子衍射、二维核磁共振法、圆二色法、激光拉曼光谱法等

第26页：蛋白质的一级结构

2. 蛋白质分子一级结构The primary structure of protein(1)概念是指氨基酸通过共价键即肽键连接而成的线性序列。(2)肽键的结构

第27页：

第28页：肽单位的结构特征

(3)肽单位结特征肽键不同于C-N单键和C=N双键；肽键具有部分单键性质同时又有双键性质；肽键不能自由旋转；肽单位是刚性平面结构；肽单位平面有一定的键长和键角。

第29页：蛋白质的二级结构

3. 蛋白质分子的二级结构The secondary structure of protein(1)概念是指由多肽链上主链骨架中各个肽段所形成的规则或无规则的构象。构象：当单链旋转时，分子中的基团或原子可能形成不同的空间排布，这些不同的空间排列称为构象。

第30页：α-螺旋结构

• 是指多肽链主链骨架围绕一个轴一圈一圈地上升，从而形成一个螺旋式的构象。
• (2)螺旋结构Helical structure

第31页：β-折叠片

β -折叠片

第32页：β-回折

回折

第33页：蛋白质的三级结构

4. 三级结构The tertiary structure of protein(1)概念Concept指含α螺旋、β弯曲和β折叠或无规卷曲等二级结构的蛋白质，其线性多肽链进一步折叠成为紧密结构时的三维空间排列

第34页：稳定蛋白质结构的作用力

蛋白质结构稳定疏水相互作用氢键范德华引力静电相互作用二硫键

第35页：肌红蛋白的三级结构

(2)肌红蛋白的三级结构

第36页：稳定三级结构的作用力

• (3)稳定三级结构的作用力蛋白质结构稳定
• 疏水相互作用
• 氢键
• 范德华引力
• 二硫键
• 静电相互作用

第37页：蛋白质的四级结构

• 5. 蛋白质分子的四级结构The quaternary structure of protein
• 蛋白质亚基：是一条多肽链
• 寡聚蛋白质：由少数亚基聚合而成的蛋白质
• 多聚蛋白质：由几十个，甚至上千个亚基聚合而成的蛋白质。

第38页：四级结构的定义

四级结构的狭义定义

是指寡聚蛋白质中的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。四级结构的广义定义：由相同或不同球蛋白分子所构成的聚合体

第39页：天然蛋白质的概念

5.4. 蛋白质的变性Protein Denaturation1. 天然蛋白质的概念The concept of natural protein在体内条件下，具有呈现全部生物功能所需要的精确构象的蛋白质变性的现象。

第40页：蛋白质变性的概念

2. 蛋白质变性的概念The concept of protein denaturation由于外界因素的作用，使天然蛋白质分子的构象发生了异常变化，从而导致生物活性的丧失以及物理、化学性质的异常变化，不包括一级结构上肽键的断裂。

第41页：蛋白质变性的现象

• 3.蛋白质变性现象The phenomena of protein denaturation1.物理性质的改变
• 凝集、沉淀
• 流动双折射
• 粘度增加
• 旋光值改变
• 紫外、荧光光谱发生变化

第42页：变性后化学性质与生物性能改变

• 2.化学性质的改变
• 酶水解速度增加
• 分子内部基团暴露3.生物性能的改变
• 抗原性改变
• 生物功能丧失4. 可逆变性
• 除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象
• 可以由变性态恢复到天然态。

第43页：不可逆变性

• 5. 不可逆变性除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象,由变性态不能恢复到天然态。6. 蛋白质变性测定方法
• 测定蛋白质的比活性
• 以天然蛋白质作对照，测定蛋白质物理性质的变化。
• 测定蛋白质化学性质的变化
• 观察蛋白质的溶解度变化
• 测定蛋白质的抗原性是否改变

第44页：影响蛋白质变性的因素

7. 影响蛋白质变性的因素The factors affecting denaturation酸碱温度尿素和盐酸胍机械处理表面活性剂液压有机溶剂辐射盐界面

第45页：蛋白质功能性质的概念

1.蛋白质的功能性质概念The concept of functional properties of proteins在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的哪些蛋白质的物理和化学性质。

第46页：蛋白质功能性质与食品应用

功能食品蛋白质类型溶解性饮料乳清蛋白粘度汤、调味汁明胶持水性香肠、蛋糕、肌肉蛋白，鸡蛋蛋白胶凝作用肉和奶酪肌肉蛋白和乳蛋白粘结-粘合肉、香肠、面条肌肉蛋白，鸡蛋蛋白弹性肉和面包肌肉蛋白，谷物蛋白乳化香肠、蛋糕肌肉蛋白，鸡蛋蛋白泡沫冰淇淋、蛋糕鸡蛋蛋白，乳清蛋白脂肪和风味的结合油炸面圈谷物蛋白2.食品蛋白质在食品体系中的功能作用Functional roles of food proteins in food systems

第47页：蛋白质的水合性质

3. 蛋白质的水合性质(1)概念Concept蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、Gln的酰胺基、Ser、Thr和非极性残基同水分子相互结合的性质。

第48页：氨基酸残基的水合能力

(2)氨基酸残基的水合能力Hydration capacities of amino acid residues氨基酸残基水合能力Asn 2Gln 2Pro 3Ser,The 2Trp 2Asp(非离子化）2Glu(非离子化）2Tyr 3Arg(非离子化）3Lys(非离子化）4

第49页：氨基酸残基水合能力表

氨基酸残基水合能力/（mol H2O/mol残基)Asp -6Glu -7Tyr-7 Arg+ 3His+ 4Lys+ 4非极性残基Ala 1Gly 1Phe 0Val,Ile,Leu,Met 1

第50页：蛋白质结合水的能力

(3)蛋白质结合水的能力The hydration capacities of proteins当干蛋白质粉与相对湿度为90%-95%的水蒸汽达到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数。

第51页：

第52页：各种蛋白质的水合能力表

(5)各种蛋白质的水合能力蛋白质水合能力/(g H2O/g蛋白质）纯蛋白质肌红蛋白0.44血清清蛋白0.33血红蛋白0.62胶原蛋白0.45酪蛋白0.40卵清蛋白0.30商业蛋白质产品乳清浓缩蛋白0.45-0.52大豆蛋白0.33

第53页：影响蛋白质结合水的环境因素

(6)影响蛋白质结合水的环境因素The factors affecting hydration capacities of protein温度盐的种类离子强度pH

第54页：

第55页：

第56页：pH对蛋白质溶解度的影响

(1)pH和溶解度

第57页：离子强度对溶解度的影响

(2)离子强度和溶解度

第58页：盐离子与蛋白质的相互作用

(3)盐离子与蛋白质相互作用

第59页：温度对蛋白质溶解度的影响

• (4)温度和溶解度
• 当T<40℃时,
• 温度升高,溶解度增大
• T>40℃,
• 温度升高,溶解度减少

第60页：蛋白质的界面性质

5. 蛋白质的界面性质Interfacial properties of proteins(1)概念是指蛋白质能自发地适移至汽-水界面或油-水界性质。(2)具有界面性质的蛋白质必要条件能否快速地克附至界面能否快速地展开并在界上面再定向能否形成经受热和机械运动的膜

第61页：影响界面性质的因素

(3)影响蛋白质界面性质的因素内在因素外在因素氨基酸组成pH非极性AA与极性AA之比离子强度和种类疏水性基团与亲水性基团的分布蛋白质浓度二级、三级和四级结构时间二硫键温度分子大小和形状分子柔性

第62页：蛋白质乳化性质的测定

(4)乳化性质Emulsifying Properties测定乳化性质的方法液滴大小分布乳化活力乳化能力乳化稳定性

第63页：乳状液滴大小的测定方法

测定乳状液滴大小方法Counlter计数器光学显微镜法电子显微镜法光散射法

第64页：蛋白质载量与乳化能力

①蛋白质的载量是指克附乳状液油-水界面上的蛋白质质量。②乳化能力是指在乳状液相转变前每克蛋白质所能乳化的油的体积。

第65页：乳状液稳定性的计算

③乳状液稳定性乳油层体积Es= ×100%乳油层体积乳状液总体积

第66页：影响蛋白质乳化作用的因素

• ④影响蛋白质乳化作用的因素
• 蛋白质的溶解度
• pH=PI 溶解度减少时，降低其乳化作用
• pH=PI 溶解度增加，增加其他乳化作用
• 血清清蛋白、明胶、蛋清蛋白在pH=PI，具有较高的溶解度，此时，乳化作用增加。
• 与蛋白质表面疏水性存在正相关。
• 适当热诱导蛋白质变性，可增强其乳化作用。

第67页：蛋白质的起泡性质

• (5)起泡性Foaming properties
• ①蛋白质的起泡性质是指它汽——液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力。
• ②蛋白质的起泡力是指蛋白质能产生的界面面积的量

第68页：膨胀率与膨胀力的计算

泡沫体积膨胀率=（起始液体的体积/起始液体的体积）膨胀力=（并入气体的体积/液体的体积）×100%×100%

第69页：不同蛋白质的起泡力表

③不同蛋白质溶液的起泡力蛋白质起泡力牛血清清蛋白280乳清分离蛋白600鸡蛋蛋清240卵清蛋白40牛血浆260β-乳球蛋白480血纤维蛋白原360大豆蛋白（酶水解）500明胶（酸法加工猪皮明胶）760

第70页：蛋白质作起泡剂的必要条件

• ④蛋白质作为起泡剂的必要条件
• 必须快速地吸附至气----水界面
• 必须易在界面上展开和重排
• 必须在界面上形成一层粘合性膜

第71页：蛋白质性质与起泡性的关系

⑤蛋白质分子的性质与起泡性的关系

第72页：影响起泡性质的环境因素

⑥影响蛋白质起泡性质的环境因素pH 盐糖脂蛋温白度质浓度

第73页：蛋白质与风味物质的结合

6. 与风味物质结合蛋白质+风味蛋白质风味有利：良好风味载体不利：与不良风味结合

第74页：干蛋白粉与风味的相互作用

• (1)蛋白质与风味之间的相互作用
• 干蛋白粉范德华力氢键静电物理截留

第75页：高水分食品中蛋白质与风味的结合

• 液态或高水分食品中蛋白质
• 非极性配位体与蛋白质表面的疏水
• 性小区相互作用
• 通过氢键相互作用
• 静电相互作用
• 醛类化合物通过共价键结合至赖氨酸残基上

第76页：影响蛋白质与风味结合的因素

• (2)影响蛋白质与风味结合的因素
• 温度
• 盐
• pH
• 化学改性

第77页：蛋白质溶液的粘度

7. 粘度蛋白质溶液流体特征假塑性流体(1)蛋白质切变稀释的原因分子朝着流动方向逐渐取向，使磨擦阻力减少。蛋白质的水合范围沿着流动方向形变。氢键和其他续键的断裂导致蛋白质聚集体或网络结构的解离。

第78页：影响蛋白质粘度的因素

(2)影响蛋白质流体粘度特性因素蛋白质被分散的分子或颗粒的表观直径。蛋白质——溶剂的相互作用。蛋白质——蛋白质相互作用。

第79页：蛋白质的凝胶化作用

8. 凝胶化作用Gelation(1)凝胶化作用概念是指变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构过程。(2)凝胶化作用机制溶胶状态——似凝胶状态——有序的网络结构状态

第80页：凝胶化中的相互作用力

• (3)凝胶化的相互作用
• 氢键
• 疏水相互作用
• 静电相互作用
• 金属离子的交联相互作用
• 二硫键

第81页：影响凝胶化的因素与加工应用

(4)影响蛋白质凝胶化作用的因素溶液的pH蛋白质的浓度金属离子(5)蛋白质凝胶化作用在食品加工中的应用果冻豆腐香肠重组肉制品

第82页：5.7 加工中蛋白质的变化

• 5.7 在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化Processing-induced physical chemical and nutritional changes in proteins1. 加热处理对蛋白质的影响
• 蛋白质的一些功能性质发生变化
• 破坏食品组织中酶有利食品的品质
• 促进蛋白质消化
• 破坏抗营养因子
• 引起氨基酸脱硫胱酰胺异构化
• 有养存在时加热处理，色氨酸部分受到破坏
• T>200℃，碱性条件下，色氨酸发生异构化
• 剧烈热处理引起蛋白质生成环状衍生物

第83页：

第84页：加工中蛋白质的交联反应

赖氨酸、谷氨酰胺与天冬胱胺形成共价交联r辐射引起蛋白质发生聚合H2O2引起酪氨酸发生氧化性交联PH + LOO· → P· + LOOH·天然蛋白质脂类自由基脂类过氧化物形成的蛋白质自由基P·，随后发生多肽链聚合等P·+ P·→P-P

第85页：蛋白质与氧化剂的相互作用

3. 蛋白质与氧化剂之间的相互作用食品常用氧化剂H2O2过氧苯甲酰次氯酸钠

第86页：蛋氨酸与半胱氨酸的氧化

(1)蛋氨酸的氧化(2)半胱氨酸的氧化

第87页：色氨酸的氧化

(3)色氨酸的氧化

第88页：5.6 蛋白质的性质

5.6 蛋白质的性质The properties of protein一、两性解离和等电点二、胶凝与膨润三、沉淀作用

第89页：蛋白质的两性解离与等电点

• 一、蛋白质的两性解离和等电点
• 蛋白质是两性电解质。
• 蛋白质的等电点：对某一种蛋白质来说，在某一pH时，它所带的正电荷与负电荷恰好相等，即净电荷为零，这一pH称蛋白质的等电点。
• 等电点与蛋白质性质有密切的关系。
• 等电点沉淀法。

第90页：蛋白质在不同pH介质中的电泳

• 电泳：在碱性介质（pH>pI）中，蛋白质解离成酸，使蛋白质带负电荷，而在酸性介质（pH<pI）中，蛋白质解离成碱，使蛋白质带正电荷。因此，若以电流通过蛋白质溶液时，则在碱性介质中蛋白质分子移向阳极，而在酸性介质中，蛋白质分子移向阴极，蛋白质在电场中能够泳动的现象，称为电泳。
• 由于等电点时蛋白质分子的净电荷为0，故在电场中不会发生移动。
• 电泳可以把蛋白质从混合液中分离出来。蛋白质的电泳

第91页：蛋白质的胶凝作用

二、蛋白质的胶凝作用蛋白质具有胶体性质

蛋白质的分子量很大，因此它的水溶液必然具有胶体溶液的典型性质，如丁达尔现象、布郎运动、不能通过半透膜等。溶于水的蛋白质能形成稳定的亲水胶体，统称为蛋白质溶胶。一定浓度的蛋白质溶液冷却后能形成蛋白质凝胶。蛋白质凝胶具有一定的形状和弹性，具有半固体的性质。

第92页：蛋白质凝胶化与溶胶转变

蛋白质的胶凝作用蛋白质的凝胶化作用是指变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构过程。蛋白质溶胶能发生胶凝作用形成凝胶。在形成凝胶的过程中，蛋白质分子以各种方式交联在一起，形成一个高度有组织的空间网状结构。水分充满网状结构之间的空间，不析出。蛋白质溶胶是蛋白质分子分散在水中的分散体系；蛋白质凝胶是水分散在蛋白质中的一种胶体状态。

第93页：凝胶化的相互作用与食品应用

• 氢键
• 疏水作用
• 静电作用
• 金属离子的交联作用
• 二硫键凝胶化的相互作用蛋白质凝胶化作用在食品加工中的应用
• 形成固态弹状凝胶
• 增稠
• 提高吸水性
• 提高乳状液和泡沫的稳定性

第94页：蛋白质的水化作用

• 三、蛋白质的水化作用
• 蛋白质分子表面分布着各种不同的极性基团，由于这些极性基团同水分子之间的吸引力，使水溶液中的蛋白质分子成为高度水化的分子。这就是蛋白质的水化作用。ABC

第95页：影响水化作用的因素

• 影响水化作用的因素
• 蛋白质自身的状况，如蛋白质形状、表面积大小、蛋白质粒子表面极性基团数目及蛋白质粒子的微观结构是否多孔等。
• 溶液的pH值
• 电解质

第96页：蛋白质的沉淀作用

• 四、蛋白质的沉淀作用蛋白质沉淀：使蛋白质从溶液中析出的现象。影响蛋白质稳定的因素：
• 水化作用
• 电荷蛋白质沉淀分为可逆沉淀和不可逆沉淀。

第97页：盐溶与可逆沉淀

可逆沉淀在蛋白质溶液中加入中性盐，可产生两种现象。1)盐溶：在盐浓度很稀的范围内，随着盐浓度增加，蛋白质的溶解度也随之增加，这种现象称为盐溶。盐溶的作用机理：蛋白质表面电荷吸附某种盐离子后，带电表层使蛋白质分子彼此排斥，而蛋白质分子与水分子间的相互作用却加强，因而使溶解度提高。盐析

第98页：盐析的作用机理

2)盐析

当中性盐浓度增加到一定程度时，蛋白质的溶解度明显下降并沉淀析出的现象，叫作盐析。盐析的作用机理：大量盐的加入，使水的活度降低，使原来溶液中的大部分自由水转变为盐离子的水化水，从而降低了蛋白质极性基团与水分子间的相互作用，破坏蛋白质分子表面的水化层。不同蛋白质盐析时所需的盐浓度不同，调节盐浓度可使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出，这种方法称为分段盐析。

第99页：有机溶剂致蛋白质沉淀

• 水溶性有机溶剂如丙酮、乙醇、甲醇等达到相当饱和度时可以使蛋白质沉淀。
• 由于这些溶剂与水的亲和力比蛋白质强，能夺取蛋白质分子表面的水化膜，同时降低水的介电常数，增加蛋白质分子间的静电相互作用，导致蛋白质分子聚集沉淀。有机溶剂沉淀

第100页：不可逆沉淀与生物碱试剂

• 不可逆沉淀
• 当pH小于等电点时，蛋白质分子以阳离子形式存在，易与生物碱或酸根负离子结合成不溶性盐而沉淀。
• 当溶液pH大于等电点时，蛋白质颗粒带净负电荷，易与重金属离子结合成不溶性盐而沉淀析出。重金属沉淀生物碱试剂或酸

第101页：热凝固沉淀

蛋白质受热变性后，再加入少量盐类或将pH值调至等电点，则很容易发生凝固变性。热凝固沉淀

第102页：小结：氨基酸的结构

小结1.氨基酸是带有氨基的有机酸，分子结构中至少含有一个伯氨基和一个羧基，α-氨基酸含有一个α-碳原子、一个羧基、一个氢原子和一个侧链R基团。必需AA（Essential AA，EAA）Ile Met Val Leu Trp Phe Thr Lys一家写两三本书来2.一级结构是指构成蛋白质肽链的氨基酸残基的线性排列顺序，有时也称为残基的序列。3. 肽键的特点：肽键的C-N键具有40%的双键特性，而C=0键有40%左右的单键性质，这是由于电子的非定域作用结果导致产生的共振稳定结构，使之肽键的C-N键具有部分双键性质。

第103页：小结：蛋白质的二级结构

4 二级结构是指多肽链骨架部分氨基酸残基有规则的周期性空间排列，即肽链中局部肽段骨架形成的构象。5. 三级结构是指含α螺旋、β弯曲和β折叠或无规卷曲等二级结构的蛋白质，其线性多肽链进一步折叠成为紧密结构时的三维空间排列。6. 四级结构（Quaternary Structure 是一些特定三级结构的肽链通过非共价键形成大分子体系时的组合方式，是指含有多于一条多肽链的蛋白质的空间排列。7. 维持和稳定蛋白质结构的作用力主要有空间张力、范德华力、静电相互作用、氢键相互作用、疏水相互作用、二硫键、配位键、蛋白质构象的稳定性和适应性。

第104页：小结：蛋白质变性的含义

8.蛋白质变性是指蛋白质构象的改变（即二级、三级或四级结构的较大变化），但并不伴随一级结构中的肽键断裂。9. 蛋白质变性因素有热、低温、机械处理、静液压、辐射、界面、pH、金属、有机溶剂、有机化合物水溶液、表面活性剂、离液盐。10 .蛋白质-水相互作用是通过蛋白质的肽键（偶极-偶极或氢键），或氨基酸侧链（离子的极性甚至非极性基团）同水分子之间的相互作用来实现的。

第105页：小结：影响水合性质的因素

• 11.影响水合性质的环境因素：在等电点pH时，蛋白质-蛋白质相互作用最强，蛋白质的水合作用的溶胀最小。蛋白质结合水的能力一般随温度升高而降低，离子的种类和浓度对蛋白质的吸水性、溶胀和溶解度也有很大影响。12 .影响蛋白质溶解性的因素有氨基酸组成与疏水性、pH、离子强度μ、温度、有机溶剂。13.按蛋白质的溶解度分类有清蛋白、球蛋白、醇溶谷蛋白、谷蛋白14.蛋白质作为理想的表面活性剂必须具有3个属性：①快速吸附到界面的能力
• ②在达到界面后迅速伸展和取向
• ③一旦达到界面，即与邻近分子相互作用形成具有强内聚力和粘弹性的膜，能耐受热和机械的作用。

第106页：小结：影响乳化作用的因素

15.影响蛋白质乳化作用的因素有:①蛋白质溶解度在25%～80%范围和乳化容量或乳状液稳定性之间通常存在正相关。②pH影响蛋白质的乳化性质。③加热通常可降低被界面吸附的蛋白质膜的粘度和刚性，结果使乳状液稳定性降低。16. 影响泡沫形成和稳定性的环境因素①pH ②盐类③糖类④蛋白质浓度⑤温度17. 植物蛋白的分离和提纯方法①酸性水溶液处理：用酸性溶液、水乙醇混合溶液或热水处理，可除去可溶性糖类（低聚糖）和矿物质②另一种方法是使脱脂大豆粉在碱性水溶液中增溶，然后过滤或离心沉淀，除去不溶性多糖，在等电点（pH4.5 ）溶液中再沉淀，随后离心，洗涤蛋白质凝乳，除去可溶性糖类化合物和盐类。

第107页：本章思考题

• 思考题
• 说明蛋白质的各级结构是靠哪些键和作用力保持其稳定的。
• 影响蛋白质变性作用的主要因素为：_____和___
• 蛋白质按组成可分为_____和_____.
• 蛋白质在食品中的作用
• 试述蛋白质在贮藏加工过程中可能发生的变化及其对营养价值的影响。
• 试述蛋白质变性及其影响因素，举出几个食品加工过程中利用蛋白质变性的例子。
• 简述蛋白质与食品中其它组分的相互作用。
• 蛋白质在食品中有哪些功能性质？举例说明蛋白质功能特性在食品加工中的应用
• 扼要叙述蛋白质的一、二、三和四级结构
• 简述食品蛋白质的营养价值。

第108页：谢谢大家

谢谢大家！