页数：99页文件大小：6.87 MB来源： 食品生物化学ppt课件
本课件讲氨基酸的分类、结构与两性电离，蛋白质的分子结构与各级构象，蛋白质的变性、沉淀、呈色反应等理化性质，并结合食品加工讨论其溶解性、乳化性、起泡性与凝胶性等功能性质。
第4章 蛋白质 Proteins
主要内容
4.1 概述
分子量：一万到一百万道顿（Dalton）之间或更大。
测定方法：渗透压法、超离心法、凝胶过滤法、聚丙烯酰胺凝胶电泳法
按分子形状分：球状蛋白质、纤维状蛋白质
按分子组成分：简单蛋白质、结合蛋白质
按蛋白质的溶解度分：清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白
4.2. 氨基酸的物理化学性质 Physicochemical Properties of Amino Acids
1、结构
C H R N H₂
C O O H
2、分类（按R的极性分类）
3、氨基酸在水中的溶解度（g/L）
| 氨基酸 | 溶解度（g/L） | 氨基酸 | 溶解度（g/L） |
|---|---|---|---|
| 丙氨酸 | 167.2 | 亮氨酸 | 21.7 |
| 精氨酸 | 855.6 | 赖氨酸 | 739.0 |
| 天冬酰胺 | 28.5 | 蛋氨酸 | 56.2 |
| 天冬氨酸 | 5.0 | 苯丙氨酸 | 27.6 |
| 半胱氨酸 | — | 脯氨酸 | 1620.0 |
| 谷胺酰胺 | 7.2（37℃） | 丝氨酸 | 422.0 |
| 谷氨酸 | 8.5 | 苏氨酸 | 13.2 |
| 甘氨酸 | 249.9 | 色氨酸 | 13.6 |
| 组氨酸 | — | 酪氨酸 | 0.4 |
| 异亮氨酸 | 34.5 | 缬氨酸 | 58.1 |
4、氨基酸的酸碱性质
氨基酸在 pH=7 时水中存在形式：R-CH-COO⁻NH₃⁺
不是 R-CH-COOH NH₂（中性分子形式）
氨基酸是酸；氨基酸是碱
氨基酸是酸 / 氨基酸是碱
R-CH-COO⁻NH₃⁺ ⇌ R-CH-COO⁻NH₂ + H⁺
R-CH-COO⁻NH₃⁺ ⇌ R-CH-COOH NH₃⁺ + H⁺
是指氨基酸在溶液中净电荷为零时的pH值
氨基酸的等电点估算：当用酸滴定时 R-CH-COO⁻NH₃⁺ + H⁺ ⇌ R-CH-COOH NH₃⁺
5、氨基酸的等电点
NH₃⁺R-CH-COO⁻ ⇌ Ka₁ = NH₃⁺R-CH-COOH / H⁺
当 =Ka₁ =H⁺ 时，pKa₁ = pH₁
同理可算当用碱滴定时 pKa₂ = pH₂，但R侧链带电荷不同时估算方法不同
酸性氨基酸：pI =（pKa₁ + pKa₃）/2
碱性氨基酸：pI =（pKa₁ + pKa₂）/2
6、氨基酸的疏水性 Hydrophobic properties of AA
疏水性概念：疏水性是溶质在相似条件下于水中与有机溶剂中的过量自由能之差。
氨基酸的疏水性是指氨基酸从乙醇转移至水中的自由能变化 ΔG。
ΔG⁰ = -RT ln（S乙醇/S水），S乙醇为氨基酸在乙醇中的溶解度，S水为在水中的溶解度。
氨基酸具有旋光性（除甘氨酸）；立体异构体有 L、D 型，天然只存在 L 型异构体。
λ = 210 nm，氨基酸都有吸收峰；λ = 278 nm，色氨酸都有最大吸收峰；
λ = 274.5 nm，酪氨酸都有最大吸收峰；λ = 260.0 nm，苯丙氨酸都有最大吸收峰。
4.3. 蛋白质分子构象 The Conformation of Proteins
蛋白质分子构象是指蛋白质分子中所有原子在三维空间中的排布。
蛋白质结构层次：一级结构 Primary Structure、二级结构 Secondary Structure、
超二级结构 Supersecondary Structure、结构域 Domain、三级结构 Tertiary Structure、四级结构 Quaternary Structure
第一阶段：1959年以前
提出蛋白质立体化学原理 α-螺旋模型
1951年 Pauling 和 Corey 奠定了蛋白质空间结构研究的理论基础
第二阶段：1959年以后
Kendrew 采用 X-射线结构分析法揭示了肌红蛋白的二、三级结构
分析方法的应用：中子衍射、二维核磁共振法、圆二色法、激光拉曼光谱法等
首次证实了 α-螺旋在蛋白质中存在
4.3.2 蛋白质分子一级结构
概念：氨基酸通过共价键即肽键连接而成的线性序列。
两个氨基酸脱水缩合形成肽键（+，脱去一分子水）。
4.3.3 蛋白质分子的二级结构
概念：指由多肽链上主链骨架中各个肽段所形成的规则或无规则的构象。
二级结构类型：螺旋结构、β-折叠股和β-折叠片、回折、β-发夹和Ω环、三股螺旋、无规卷曲。
螺旋结构
指多肽链主链骨架围绕一个轴一圈一圈地上升，从而形成一个螺旋式的构象。
螺旋结构的种类
β-折叠股是一种较伸展的锯齿形的主链构象，φ=-120°±45°，ψ=+130°±30°。
β-折叠片
由多条 β-折叠股通过链间氢键并列形成的片层结构。
回折
多肽链中使链方向发生反向转折的短片段构象。
4.3.4 三级结构
概念：指含 α-螺旋、β-弯曲和β-折叠或无规卷曲等二级结构的蛋白质，其线性多肽链进一步折叠成为紧密结构时的三维空间排列。
肌红蛋白的三级结构
图示肌红蛋白多肽链折叠形成的紧密三维结构。
蛋白质结构稳定作用力
广义定义：指寡聚蛋白质中亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用；即由相同或不同球蛋白分子所构成的聚合体。
狭义定义：特指寡聚蛋白质中亚基之间的空间排布与相互作用。
4.4. 蛋白质的变性 Protein Denaturation
4.4.1 天然蛋白质的概念：在体内条件下，具有呈现全部生物功能所需要的精确构象的蛋白质。
4.4.2 蛋白质变性的概念：由于外界因素的作用，使天然蛋白质分子的构象发生了异常变化，从而导致生物活性的丧失以及物理、化学性质的异常变化，不包括一级结构上肽键的断裂。
4.4.3 蛋白质变性现象
4.5. 蛋白质功能性质 Functional Properties of Proteins
蛋白质与其他成分相互作用，共同构成食品的色泽、风味、外形与质构。
4.5.1 蛋白质的功能性质概念
在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中性能的那些蛋白质的物理和化学性质。
4.5.2 食品蛋白质在食品体系中的功能作用
| 功能性质 | 应用食品 | 主要蛋白来源 |
|---|---|---|
| 溶解性 | 饮料 | 乳清蛋白 |
| 粘度 | 汤、调味汁 | 明胶 |
| 持水性 | 香肠、蛋糕、肌肉 | 肌肉蛋白、鸡蛋蛋白 |
| 胶凝作用 | 肉和奶酪 | 肌肉蛋白和乳蛋白 |
| 粘结-粘合 | 肉、香肠、面条 | 肌肉蛋白、鸡蛋蛋白 |
| 弹性 | 肉和面包 | 肌肉蛋白、谷物蛋白 |
| 乳化 | 香肠、蛋糕 | 肌肉蛋白、鸡蛋蛋白 |
| 泡沫 | 冰淇淋、蛋糕 | 鸡蛋蛋白、乳清蛋白 |
| 脂肪和风味的结合 | 油炸面圈 | 谷物蛋白 |
蛋白质如何影响食品的嫩度与弹性？
4.5.3 蛋白质的水合性质 Properties Hydration of Proteins
概念：蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、Asn、Gln 的酰胺基、Ser、Thr 和非极性残基团与水分子相互结合的性质。
氨基酸残基水合能力 /（mol H₂O/mol 残基）
| 氨基酸残基 | 水合能力 | 氨基酸残基 | 水合能力 |
|---|---|---|---|
| Asn | 2 | Gln | 2 |
| Pro | 3 | Ser、Thr | 2 |
| Trp | 2 | Asp（非离子化） | 2 |
| Glu（非离子化） | 2 | Tyr | 3 |
| Arg（非离子化） | 3 | Lys（非离子化） | 4 |
氨基酸残基水合能力 /（mol H₂O/mol 残基）
| 氨基酸残基 | 水合能力 | 氨基酸残基 | 水合能力 |
|---|---|---|---|
| Asp | 6 | Glu | 7 |
| Tyr | -7 | Arg⁺ | 3 |
| His⁺ | 4 | Lys⁺ | 非极性残基 4 |
| Ala | 1 | Gly | 1 |
| Phe | 0 | Val、Ile、Leu、Met | 1 |
当干蛋白质粉与相对湿度为 90%-95% 的水蒸汽达到平衡时，每克蛋白质所结合的水的克数。
蛋白质水合过程
图示干蛋白质粉逐步结合水分子形成水化层的过程。
蛋白质水合能力 /（g H₂O/g 蛋白质）
| 蛋白质 | 水合能力 |
|---|---|
| 纯蛋白质 肌红蛋白 | 0.44 |
| 纯蛋白质 血清清蛋白 | 0.33 |
| 纯蛋白质 血红蛋白 | 0.62 |
| 纯蛋白质 胶原蛋白 | 0.45 |
| 纯蛋白质 酪蛋白 | 0.40 |
| 纯蛋白质 卵清蛋白 | 0.30 |
| 商业产品 乳清浓缩蛋白 | 0.45-0.52 |
| 商业产品 大豆蛋白 | 0.33 |
蛋白质—蛋白质 + 溶剂—溶剂 → 蛋白质—溶剂（实质）
疏水相互作用、离子相互作用决定蛋白质的溶解度大小。
Bigelow 的蛋白质溶解度理论
氨基酸残基平均疏水性的大小决定蛋白质溶解度
电荷频率高低决定蛋白质溶解度
pH 和溶解度
图示蛋白质溶解度随 pH 变化的关系曲线，在等电点附近溶解度最低。
离子强度和溶解度
图示离子强度对蛋白质溶解度的双向影响（盐溶与盐析）。
盐离子与蛋白质相互作用
以 Kk、Kkop 表示盐离子与蛋白质的结合常数及优先结合作用。
4.5.5 蛋白质的界面性质 Interfacial properties of proteins
概念：是指蛋白质能自发地迁移至汽-水界面或油-水界面的性质。
具有界面性质的蛋白质必要条件：能否快速地吸附至界面、能否快速地展开并在界面上再定向、能否形成经受热和机械运动的膜。
影响蛋白质界面性质的因素
乳化性质 Emulsifying Properties
乳状液稳定性
Es =（乳油层体积 / 乳状液总体积）× 100%
起泡性 Foaming Properties
蛋白质的起泡性质是指它在汽-液界面形成坚韧的薄膜，使大量气泡并入和稳定的能力。
蛋白质的起泡力是指蛋白质能产生的界面面积的量。
膨胀率 =（泡沫体积 - 起始液体的体积）/ 起始液体的体积 × 100%
膨胀力 =（并入气体的体积 / 液体的体积）× 100%
不同蛋白质溶液的起泡力
| 蛋白质 | 起泡力 |
|---|---|
| 牛血清清蛋白 | 280 |
| 乳清分离蛋白 | 600 |
| 鸡蛋蛋清 | 240 |
| 卵清蛋白 | 40 |
| 牛血浆 | 260 |
| β-乳球蛋白 | 480 |
| 血纤维蛋白原 | 360 |
| 大豆蛋白（酶水解） | 500 |
| 明胶（酸法加工猪皮明胶） | 760 |
干蛋白粉状态下，蛋白质与风味物质之间的相互作用主要包括以下几种方式：
在液态或高水分食品中，蛋白质与风味物质的结合方式包括：
影响蛋白质与风味结合的主要因素有：
蛋白质溶液的流体特征可用假塑性流体模型描述：
τ = mγ̇ⁿ（假塑性流体，n < 1）
切变稀释的原因主要包括：
影响蛋白质流体粘度特性的因素包括：
凝胶化作用是指变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构的过程。
其机制可表示为：
溶胶状态 → 似凝胶状态 → 有序的网络结构状态
凝胶化过程中涉及的相互作用包括：
影响蛋白质凝胶化作用的因素：
蛋白质凝胶化作用在食品加工中的应用：
本节介绍蛋白质的营养性质，围绕蛋白质质量判断、消化率影响因素以及营养价值评价方法展开。
大豆火腿肠含有丰富的蛋白质，不同来源蛋白质的营养价值存在差异，需要从消化率和氨基酸组成等角度进行比较判断。
影响食品消化率的因素：
蛋白质营养价值的评价方法：
本节讨论在食品加工过程中，蛋白质在物理、化学和营养方面发生的变化。
加工过程中，蛋白质之间可通过脱氢丙氨酸形成多种交联残基：
天然蛋白质在脂类氧化体系中的自由基反应：
食品加工中常用的氧化剂有：
色氨酸在氧化剂作用下可发生氧化，是蛋白质与氧化剂相互作用的一部分。
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