页数：61页文件大小：12.39 MB来源： 食品与生物化学ppt课件
本课件介绍蛋白质的化学组成与分类体系，系统梳理20种常见氨基酸的结构分类、两性解离与等电点、特征化学反应，并依次讲解肽键、二级结构、超二级结构、结构域与三四级结构。
第四章蛋白质
一、蛋白质的化学组成与分类主要组成元素：C、H、O、N、S及P、Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se等微量元素。
百分数约为：碳占50~55%，氢占6~8%，氧占20~30%，氮占15~18%及硫占0~4%。
大多数蛋白质所含氮素约为16%，因该元素容易用凯氏(Kjeldahl)定氮法进行测定，故蛋白质的含量可由氮的含量乘以6.25(100/16)计算出来。
根据分子形状分球状蛋白质（分子对称性佳，外形接近球状或椭球状，溶解度较好，能结晶，大多数蛋白质属于这一类）纤维状蛋白质（对称性差，分子类似细棒或纤维。
它又可分成可溶性纤维状蛋白质，和不溶性纤维状蛋白质）根据组成分简单蛋白质结合蛋白质根据功能分活性蛋白质（如酶蛋白、转运蛋白、运动蛋白、保护和防御蛋白和受体蛋白）非活性蛋白（如硬蛋白、角蛋白）
蛋白质中存在的20种氨基酸，除脯氨酸外，在其α-碳原子上都有一个自由的羧基及一个自由的氨基
由于脯基酸的α-氨基被取代，它实际上是一种α-亚氨基酸。
此外，每种氨基酸都有一个特殊的R基团。
αα蛋白质氨基酸
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号据营养学分类必需ＡＡ非必需ＡＡ据R基团化学结构分类脂肪族ＡA（中性、含羟基或巯基、酸性、碱性）芳香族ＡA(Phe、Tyr、Trp)杂环ＡＡ(His、Pro)据R基团极性分类极性R基团AA非极性R基团AA（８种）不带电荷（７种）据氨基、羧基数分类一氨基一羧基ＡＡ一氨基二羧基ＡＡ(Glu、Asp)二氨基一羧基ＡＡ(Lys、His、Arg)人的必需氨基酸LysTrpPheValMetLeuIleThrArg、His带电荷：正电荷（３种）负电荷（２种）
甘氨酸（Gly,G）丙氨酸（Ala,A）缬氨酸（Val,V）亮氨酸（Lue,L）异亮氨酸（Ile,I）中性脂肪族氨基酸含羟基或硫脂肪族氨基酸丝氨酸（Ser,S）苏氨酸（Thr,T）半胱氨酸（Cys,C）甲硫氨酸（Met,M）
酸性氨基酸及酰胺天冬氨酸（Asp,D）谷氨酸（Glu,E）天冬酰胺（Asn,N）谷氨酰胺（Gln,Q）
碱性氨基酸赖氨酸（Lys,K）精氨酸（Arg,R）组氨酸（His,H）杂环氨基酸
杂环氨基酸组氨酸（His,H）脯氨酸（Pro,P）
芳香族氨基酸苯丙氨酸（Phe,F）酪氨酸（Tyr,Y）色氨酸（Trg,W）
氨基酸的性质（一）一般物理性质溶解度：水中溶解度差别较大，不溶于有机溶剂。
光吸收性：可见光区无光吸收，紫外光区Phe、Thy、Trp有光吸收。
旋光性：AA的物理常数，与结构、PH值有关。
味感：不同味道(与构型有关).
（二）两性解离和等电点氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。
在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。
在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化H3N—CH—COOHR+在酸性溶液中的氨基酸（pH＜pI）H3N—CH—COO-R+在晶体状态或水溶液中的氨基酸（pH=pI）H2N—CH—COO-R在碱性溶液中的氨基酸（pH＞pI）
调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的—NH3 +基和—COO-基的解离程度完全相等时，即所带净电荷为零，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。
侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的pK’1和pK’2的算术平均值：pI = (pK’1 + pK’2 )/2同样，对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其pI值也决定于两性离子两边的pK’值的算术平均值。
酸性氨基酸：pI = (pK’1 + pK’R-COO-)/2硷性氨基酸：pI = (pK’2 + pK’R-NH2 )/2
（三）化学性质茚三酮(无色)+（1）与茚三酮的反应：Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色。
在570nm（蓝紫色）或440nm（黄色）定量测定（几μg）。
加热（弱酸）NH3CO2RCHO+还原性茚三酮+2NH3+还原性茚三酮还原性茚三酮3H20紫色化合物
（2）与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法
(3)与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应（黄色）多用来鉴定多肽或蛋白质的N-末端氨基酸
（4）与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应—N=C=S +N—CH—COOHHHRPITC—N—C—N—CH—COOHHHRSPTC-氨基酸—N—CHRSNCCOPTH-氨基酸pH8.3无水HF多用于重复测定多肽链N端氨基酸排列顺序，设计出“多肽顺序自动分析仪”
（5）成盐反应R—CH—COOH + HClNH2R—CH—COOHNH2·HCl（6）酰基化和烃基化反应R—CH—COOH + R X′NH2R =酰基或烃基′R—CH—COOH + HX′NHRX =卤素（Cl、F）
（7）成酯反应R—CH—COOH + C2H5OHNH2R—CH—COOC2H5NH2HCl气当羧基变成乙酯后，羧基的化学性质就被掩蔽了，而氨基的化学性质就突出地显示出来。
（8）酰氯化反应Y—NH—CRH—COOH + PCl5酰化氨基酸Y—NH—CRH—COCl酰化氨基酰氯使氨基酸的羧基活化，易于另一氨基酸的氨基结合，在合成肽的工作上常用。
（9）成酰胺反应H2N—CHR—COOC2H5+ HNH2体外无水H2N—CHR—CONH2+C2H5OH氨基酸酰胺有机体内：Asp（Glu）+NH4+Asn（Gln）Asn（Gln）合成酶ATP（10）脱羧反应H2N—CHR—COOH脱羧酶CO2+ RCH2NH2胺
（11）迭氮反应H2N-CHR-COOHYHN-CHR-COOH酰化氨基酸YHN-CHR-COOCH3酰化氨基酸甲酯NH2NH2（-CH3OH）YHN—CHR—CO—NH—NH2酰化氨基酸的肼衍生物HNO2YHN—CHR—CON3+ 2H2O酰化氨基酸迭氮
三、肽氨基酸彼此以酰胺键互相连接在一起形成的化合物为肽。
这个键称肽键。
两个分子氨基酸所形成的肽称为二肽，三个氨基酸缩合成的肽称为三肽，依此类推。
若一种肽含有少于10个氨基酸，则为寡肽，超过此数的肽统称为多肽。
肽键：肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用。组成肽键的原子处于同一平面。
多肽链的立体结构
一级结构蛋白质的一级结构，又称为化学结构，是指氨基酸在肽链中的排列顺序及二硫键的位置，是多肽链具有共价键的主链结构。
多肽链的氨基酸顺序，是蛋白质生物功能的基础。
(１)α－螺旋在α-螺旋中肽平面的键长和键角一定,肽键的原子排列呈反式构型,相邻的肽平面构成两面角.①多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基
两个氨基酸之间的距离0.15nm.②肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的-CO基与第四个氨基酸残基酰胺基团的-NH基形成氢键。
③蛋白质分子为右手α-螺旋。
(２) β－折叠是一种肽链相当伸展的结构。
肽链按层排列，依靠相邻肽链上的羰基和氨基形成的氢键维持结构的稳定性。
肽键的平面性使多肽折叠成片，氨基酸侧链伸展在折叠片的上面和下面。
β-折叠片中，相邻多肽链平行或反平行（较稳定）。NNCNNCCC平行反平行
为了紧紧折叠成紧密的球蛋白，多肽链常常反转方向，成发夹形状。
一个氨基酸的羰基氧以氢键结合到相距的第四个氨基酸的氨基氢上。
β-转角经常出现在连接反平行β-折叠片的端头。
(４)无规则卷曲无规则卷曲细胞色素C的三级结构
超二级结构在蛋白质中，特别是球状蛋白质中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体充当三级结构的构件，称为超二级结构。
已知的超二级结构有三种基本组合形式：（αα），（βαβ）和（βββ）。
结构域是球状蛋白质的折叠单位。
多肽链在超二级结构的基础上进一步绕曲折叠成紧密的近似球行的结构，具有部分生物功能。
对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链
超二级结构类型βββααβ×β1 2 3 4 55 2 3 4 1Β-链βαββ-迂回回形拓扑结构回形拓扑结构β-迂回
超二级结构类型立体图
α /β结构域丙酮酸激酶结构域4木瓜蛋白酶结构域1无规则卷曲+ α-螺旋结构域无规则卷曲+β-回折结构域乳酸脱氢酶结构域1α+β结构域3-P-甘油醛脱氢酶结构域2木瓜蛋白酶结构域2
三级结构蛋白质的三级结构是指多肽链的距离较远的氨基酸之间的相互作用而使多肽链弯曲或折叠形成的紧密而具有一定刚性的结构。
是二级结构的多肽链进一步折叠、卷曲形成复杂的球状分子结构。
β-折叠β-转角无规则卷曲空穴包括主链和侧链的所有原子的空间排布．一般非极性侧链埋在分子内部，形成疏水核，极性侧链在分子表面．维系这种特定结构的力主
血红蛋白
抹香鲸肌红蛋白（Myoglobin）的三级结构
四级结构四级结构是指两条或多条肽链以特殊方式结合成有生物活性的蛋白质。
许多蛋白质是由两个或两个以上独立的三级结构通过非共价键结合成的多聚体，称为寡聚蛋白。
寡聚蛋白中的每个独立三级结构单元称为亚基。
蛋白质的四级结构是指亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布和亚基间的相互作用。
四级结构中相同单体亚基的几种可能对称排列假设的单体C2对称C3对称C4对称D2对称D3对称
五、蛋白质的性质(一)、蛋白质的胶体性质蛋白质的相对分子质量很大，一般在10 000至1 000 000之间，因此它的水溶液必然具有胶体的性质，如布朗运动、光散射现象、电泳现象，不能透过半透膜及吸附能力等。
蛋白质是亲水力很强的胶体。
在这些胶体颗粒的表面上有一层很厚的水膜而且带有相同的电荷使胶体颗粒互相排斥，故能在水溶液中使颗粒相互隔开而不致聚合下沉，保持其稳定性
(二)蛋白质的沉淀盐析作用：在蛋白质溶液中加入定量的中性盐时，则能使蛋白质脱水并中和其电荷而从溶液中沉淀出来，中性盐的这种沉淀作用称为盐析作用。
硫酸铵、硫酸钠和氯化钠是常见的几种蛋白质盐析剂。
不可逆沉淀：在强烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋白质胶体溶液的稳定性，而且也破坏了蛋白质的结构和性质，产生的蛋白质沉淀不可能再重新溶解于水。
加热沉淀、强酸碱沉
（三）、蛋白质的两性解离及等电点蛋白质与多肽一样，能够发生两性离解，也有等电点。
在等电点时(Isoelectric point pI)，蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。
（四）、蛋白质的变性当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，使其分子内部原有的高级构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化，这种现象称为变性作用（denaturation）。
蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过程，变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象成为复性（renaturation）。
（五）、蛋白质的颜色反应1、双缩脲反应红色或蓝紫色2、米隆（Millon）反应砖红色沉淀3、酚试剂反应蓝色4、乙醛酸反应色环5、水合茚三酮反应蓝紫色6、蛋白黄色反应黄色7、醋酸铅反应黑色的硫化铅沉淀
六、蛋白质的功能催化功能（酶）；结构功能；调节功能；防御功能；运动功能；运输功能；信息功能；储藏功能
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