页数：58页文件大小：584.0 KB来源： 食品与生物化学ppt课件
本课件按功能性质分类展开蛋白质的水化、粘度、溶解度与界面性质，详细分析乳化、凝胶、起泡与风味结合的作用机制及影响因素，再介绍分离制备工艺和热、碱、冷冻、脱水等加工条件对蛋白质的影响。
第十九章蛋白质加工化学
第一节蛋白质的功能性质1、概念在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质。
蛋白质类型食品功能乳清蛋白饮料溶解性明胶汤、调味汁粘度肌肉蛋白，鸡蛋蛋白香肠、蛋糕持水性肌肉蛋白和乳蛋白肉和奶酪胶凝作用肌肉蛋白，鸡蛋蛋白肉、香肠、面条粘结-粘合肌肉蛋白，谷物蛋白肉和面包弹性肌肉蛋白，鸡蛋蛋白香肠、蛋糕乳化鸡蛋蛋白，乳清蛋白冰淇淋、蛋糕泡沫谷物蛋白油炸面圈脂肪和风味的结合食品蛋白质在食品体系中的功能作用
2、蛋白质的功能性质分类水的吸收与保留流体动力学性质粘着性和粘度沉淀和胶凝溶胀性湿润性、分散性和溶解度表面性质表面张力和乳化作用脂肪和风味物质的结合蛋白质的起泡特性
蛋白质结合水温度pH盐的种类离子强度影响蛋白质结合水的环境因素
二、粘度蛋白质的粘度系数随流动速度的增加而降低这种性质称为假塑或剪切变稀，可表示为：τ= mr.n式中，τ为剪切力
r.为流动速度
m为稠度系数
n为流动指数。
蛋白质----蛋白质溶剂---溶剂蛋白质----溶剂实质疏水相互作用离子相互作用蛋白质的溶解度大小+三、溶解度
影响蛋白质溶解度性质的主要的相互作用具有疏水和离子的本质。
疏水相互作用能促进蛋白质---蛋白质相互作用，使蛋白质溶解度降低
离子相互作用能促进蛋白质---水相互作用，使蛋白质溶解度增加。
根据溶解度性质，蛋白质可分为：清蛋白：溶于pH 6.6的水血清清蛋白、卵清蛋白和α-乳白蛋白球蛋白：溶于pH 7.0的稀盐溶液大豆球蛋白、菜豆球蛋白和β-乳球蛋白谷蛋白：仅能溶于酸（pH 2）和碱（pH 12）小麦谷蛋白醇溶谷蛋白：溶于70%乙醇玉米醇溶蛋白和麦醇溶蛋白谷蛋白和醇溶谷蛋白是高疏水性蛋白质。
pH和溶解度当pH高于或低于pI时，促进溶解
在pI时，溶解度最低
大多数是酸性蛋白质，在pH4～5之间，溶解度最小，碱性pH时溶解度最高
某些具有大量亲水性AA的蛋白质（如β-Lg和BSA），在pI时仍然可溶。
离子强度和溶解度离子强度的计算低离子强度（＜0.5）——电荷屏蔽效应高比例疏水区域～溶解度下降高比例亲水区域～溶解度提高高离子强度（＞1）——离子效应SO42-、F-～盐析，溶解度降低ClO4-、SCN-～盐溶，提高溶解度,导致沉淀
温度和溶解度在0～40℃内，温度↑，溶解度↑
T＞40℃，蛋白质变性，非极性基团暴露，促进聚集和沉淀例外：高疏水性蛋白质，如β-酪蛋白和一些谷类蛋白质，溶解度与温度负相关。
T<40℃温度升高溶解度增大T>40℃温度升高溶解度减少
有机溶剂和溶解度与水互溶的有机溶剂（如乙醇和丙酮）降低水介质的介电常数
提高静电作用力
静电斥力导致分子结构的展开
促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引
导致蛋白质溶解度下降或沉淀
外在因素内在因素pH氨基酸组成离子强度和种类非极性AA与极性AA之比蛋白质浓度疏水性基团与亲水性基团的分布时间二级、三级和四级结构温度二硫键分子大小和形状分子柔性影响蛋白质界面性质的因素
测定乳状液平均液滴大小的方法①光学显微镜法②电子显微镜法③光散射法④质子相关谱⑤Counlter计数器
乳化能力（EC）定义：相转变前（O/W→W/O）每克蛋白质所能乳化的油的体积测定方法：加入油至蛋白质溶液中，根据粘度、颜色、电阻的突变检测相变相转变：φ=0.65～0.85并非瞬时过程，先形成W/O/W双重乳状液
乳状液稳定性剧烈的处理方法（高温、离心力）在数月内稳定乳状液稳定性表示方法乳状液稳定性指标（ESI）：浊度达到起始值的一半所需要的时间。
影响蛋白质乳化作用的因素内在因子：pH、离子强度、温度、存在的低分子量表面活性剂、糖、油相体积、蛋白质类型和使用的油的熔点。
外在因素：制备乳状液的设备类型、能量输入的速度和剪切速度。
目前没有一致认可的系统地评价蛋白质乳化性质的标准方法。
（1）溶解度蛋白质的乳化能力与溶解度成正比
高度不溶性的蛋白质不是良好的乳化剂
100%的溶解度不是绝对必要的，一定程度的溶解度可能是必需的
良好的乳化性质所必需的最低溶解度取决于蛋白质的品种。
（2）pH在pI具有最佳的乳化性质的蛋白质例如血清清蛋白、明胶和蛋清蛋白缺乏净电荷和静电推斥相互作用，有助于在界面达到最高蛋白质载量和促使高粘弹膜的形成具有最高乳化活力和乳化能力。
大多数食品蛋白质酪蛋白、商品乳清蛋白、肉蛋白、大豆蛋白在pI时是微溶和缺乏静电推斥力的，不是良好的乳化剂。
在远离pI时可能是有效的乳化剂。
（3）疏水性与蛋白质表面疏水性弱正相关联
（二）凝胶作用概念：是指变性的蛋白质分子聚集并形成有规则的蛋白质网络结构的过程。
机制：加热、酶二价金属离子溶胶状态预凝胶凝胶冷却加热
凝胶化的相互作用氢键、静电相互作用——可逆凝胶明胶疏水相互作用——不可逆凝胶蛋清蛋白二硫键——不可逆凝胶乳清蛋白
两类凝胶凝结块（不透明）凝胶大量非极性氨基酸残基疏水性聚集，不溶性聚集体不可逆凝胶聚集和网状结构的形成速度高于变性速度。
透明凝胶少量非极性氨基酸残基变性时形成可溶性复合物缔合速度低于变性速度在加热后冷却时才能凝结成凝胶形成有序的透明的凝胶网状结构。
影响蛋白质凝胶作用的因素氨基酸残基的类型高于31.5%非极性AA——凝结块类型低于31.5%非极性AA——透明类型pHpI——凝结块类凝胶极端pH——弱凝胶，半透明形成凝胶的最适pH约7～8
Ca2+等两价离子强化了凝胶结构过量钙桥产生凝结块蛋白质浓度最低浓度终点影响蛋白质凝胶作用的因素
（三）起泡性质起泡能力是指在汽-液界面形成坚韧的薄膜,使大量气泡并入和稳定的能力。
膨胀率<稳定状态泡沫值>起泡力<泡沫膨胀>
起泡力蛋白质280牛血清清蛋白600乳清分离蛋白240鸡蛋蛋清40卵清蛋白260牛血浆480β-乳球蛋白360血纤维蛋白原500大豆蛋白（酶水解）760明胶（酸法加工猪皮明胶）不同蛋白质溶液的起泡力
蛋白质作为起泡剂的必要条件作为一个有效的起泡剂，必须满足：快速地吸附至气-水界面易于在界面上展开和重排通过分子间相互作用在界面上形成粘合性膜。
快速扩散至界面溶解度带电、极性和非极性残基的分布促进界面相互作用疏水性（或两亲性）推进在界面上的展开分子(或链段)的柔性具有不同功能性链段的配置促进在气、水和界面相的相互作用具有相互作用活性的链段在邻近气泡之间的电荷推斥带电基团的配置防止气泡和紧密靠近
水合作用、渗透和空间效应（受此性质和蛋白质膜的成分的影响）极性基团的配置蛋白质分子的性质与起泡性的关系
影响起泡性质的环境因素（1）pH在pI时，若溶解性好起泡能力强，泡沫稳定性较好，如球蛋白，面筋蛋白，乳清蛋白。
在pI时，若溶解度很低起泡能力差，但稳定性很高，如多数食品蛋白质。
在pI以外起泡能力好，稳定性差。
影响起泡性质的环境因素（2）盐盐能影响蛋白质的溶解度、粘度、展开和聚集。
取决于盐的种类和蛋白质的性质。
NaCl～大豆蛋白（盐析）促进起泡能力，降低稳定性NaCl～乳清蛋白（盐溶）降低起泡能力，降低稳定性二价阳离子（Ca2+、Mg2+）在蛋白质的羧基之间形成桥接改进起泡性和稳定性
制备泡沫的方法①鼓泡气体通过一个多孔的喷洒器进入一个低蛋白质浓度的水溶液（0.01～2％）。
②搅打或振荡③打擦激烈的机械应力和剪切作用充气食品④预先被加压的溶液突然减压
蛋白质风味蛋白质----风味+良好风味载体与不良风味结合（四）风味结合性质
蛋白质的构象与风味物的结合机制：非极性配位体（风味物分子）与蛋白质表面的疏水小区或空穴的相互作用与极性基团间的氢键和静电相互作用。
完全可逆构象发生了变化打断了链段间的相互作用蛋白质结构失去稳定性
影响风味结合的因素温度：影响很小。
热变性：较高的结合能力。
盐溶：降低风味结合（疏水作用下降）。
盐析：提高风味结合。
pH：碱性下变性，促进风味结合。
第三节食品加工对蛋白质的影响
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