01 第一章 蛋白质的结构和功能.pptx

第1页：生物化学绪论

生物化学是在分子水平研究生命现象与规律的科学，即生命的化学。

生化学习的主要内容

• 生物体的组成、结构、特性与功能
• 生物体各化学组分在体内的化学变化（即物质代谢）
• 遗传信息的储存、传递与表达
• 两大生物大分子——蛋白质、核酸

第2页：第一章 蛋白质结构与功能

第一章 蛋白质结构与功能

• 第一节 蛋白质的重要性
• 第二节 蛋白质分子组成
• 第三节 蛋白质的分子结构
• 第四节 蛋白质的分类
• 第六节 蛋白质重要的理化特性

第3页：蛋白质的生物学功能

第一节 蛋白质的重要性

一、蛋白质是一切生物体的组成成分

二、蛋白质与生命有着密切的联系

1. 催化功能——酶
2. 调节功能——激素
3. 保护和支持功能——胶原蛋白
4. 运输功能——Hb（携氧）
5. 储存和营养功能——Mb（储氧）、酪蛋白
6. 收缩和运动功能——肌动球蛋白
7. 防御和凝血功能——免疫球蛋白、凝血因子
8. 识别功能——受体
9. 信息传递和基因表达功能——G蛋白、（非）组蛋白

第4页：蛋白质的元素组成

第二节 蛋白质分子组成

1. 主要元素

C、H、O、N、S

2. 特征元素

氮（N），含氮量约为 16%，即每克氮相当于 6.25 克蛋白质

（二）蛋白质的基本单位

氨基酸——L-α-氨基酸，20种编码氨基酸

• 结构通式与概念分类
• 氨基酸的分类——按R侧链的极性
• 氨基酸在医学上的重要性——药用与营养品

第5页：氨基酸按R侧链分类

氨基酸的分类（按R侧链的极性）

• 中性氨基酸：丝、苏（含羟基）；半胱（含巯基）；酪（含酚羟基）
• 碱性氨基酸：赖、精、组（含氨基及其衍生基团）
• 酸性氨基酸：天冬、谷（含羧基）

按侧链基团归类

• 含羟基氨基酸：丝、苏（2种）
• 含硫的氨基酸：半胱、蛋（2种）
• 含羧基氨基酸：天冬、谷（2种）
• 含芳香族氨基酸：苯丙、酪、色（3种）
• 含氨基氨基酸：赖、精、组（3种）

第6页：肽键与多肽

第三节 蛋白质的分子结构

一、肽键和肽

1、氨基酸之间的连接键——肽键，是蛋白质分子中唯一的主键

2、肽和多肽（链）——氨基酸残基通过肽键相连而成的化合物，有C-末端与N-末端之分

3、肽与多肽的重要性——谷胱甘肽（还原剂，维持红细胞膜的完整性）

二、蛋白质的分子结构

基本结构（一级结构）与空间结构（二、三、四级结构，即构象）

第7页：蛋白质分子结构层次

蛋白质的分子结构

（一）基本结构（一级结构）

概念及意义

（二）空间（高级）结构——构象

1、二级结构：基本形式（模型）、稳定因素（次级键）

2、三级结构

3、四级结构（亚基的概念）

（三）结构与功能的关系

一定的结构维持相应的功能；当构象改变时，功能也会相应改变——分子病的概念及实例

• 稳定因素：次级键
• 1、一级结构与功能的关系
• 2、空间结构与功能的关系

第8页：蛋白质按化学组分分类

第四节 蛋白质的分类

• 单纯蛋白质——仅有氨基酸组成
• 结合蛋白质——蛋白质部分 + 非蛋白质部分（辅基）

第9页：蛋白质的理化特性

第六节 蛋白质重要的理化特性

一、大分子亲水胶体特性

1、蛋白质是生物大分子；2、蛋白质溶液是稳定的胶体溶液，不能透过半透膜

二、两性解离和紫外吸收特性

1、蛋白质是两性化合物，具有两性解离的特性

2、紫外吸收特性——280nm

三、蛋白质的变性

基本概念（原因、本质、结果）

• 应用：维持有效循环血量、实验室透析技术
• 应用：电泳分离蛋白质、对蛋白质进行纯化与定量分析
• 蛋白变性的应用——利用与防止

第10页：蛋白质的等电点

蛋白质的两性解离与等电点（pI）

pI

使蛋白质呈电中性的溶液pH值

pH = pI

蛋白质处于中性环境，两边解离趋势相等而成兼性离子

pH > pI

蛋白质处于碱性环境，羧基解离趋势大于氨基而成负离子

pH < pI

蛋白质处于酸性环境，氨基解离趋势大于羧基而成正离子

解离式：Pr-COOH/NH₂ ⇌ Pr-COO^-/NH₃⁺，随pH变化在正离子、兼性离子与负离子之间转换。

第11页：氨基酸的结构通式

氨基酸的结构通式与侧链

α-氨基酸通式：R-CH(NH₂)-COOH，各氨基酸的区别在于R侧链基团。

• 天冬（Asp）：R = HOOC-CH₂—
• 谷（Glu）：R = HOOC-CH₂-CH₂—
• 精（Arg）：R = H₂N-(CH₂)₄—
• 苯丙（Phe）：R = 苄基—CH₂—
• 甲硫（蛋，Met）：R = CH₃-S-(CH₂)₂—
• 酪（Tyr）：R = HO-（酚基）—CH₂—
• 丝（Ser）：R = HO-CH₂—
• 半胱（Cys）：R = HS-CH₂—

第12页：肽键形成与二肽

肽键的形成（脱水缩合）

H₂N-CH(R)-COOH + H₂N-CH(R)-COOH → H₂N-CH(R)-CO-NH-CH(R)-COOH + H₂O

肽键

—CO—NH—，由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱去一分子水形成

二肽

两个氨基酸残基经肽键相连的化合物

N-末端 / C-末端

多肽链两端分别保留游离α-氨基与α-羧基的一端

氨基酸残基

肽链中已失去部分基团的氨基酸单位

第13页：α-螺旋结构示意

本页源文件仅标注为“示意图”，依上下文位于肽键形成与三级结构之间，推断为蛋白质二级结构α-螺旋示意：多肽主链围绕中心轴盘绕成螺旋，螺距与侧链排布以链内氢键维系。

说明：源文件本页未提取到详细文字，仅标注“示意图”，图示内容为依据前后页推断，建议对照原课件图片核对后补充。

第14页：β-折叠结构示意

本页源文件仅标注为“示意图”，依上下文推断为蛋白质二级结构β-折叠（β-片层）示意：多肽链呈折纸状伸展排列，相邻肽段之间以氢键维系，可呈平行或反平行走向。

说明：源文件本页未提取到详细文字，仅标注“示意图”，图示内容为依据前后页推断，建议对照原课件图片核对后补充。

第15页：蛋白质的三、四级结构

蛋白质的三级结构与四级结构

三级结构

一条多肽链在二级结构基础上进一步折叠形成的完整空间构象，靠次级键维系

四级结构

两条以上具有三级结构的肽链（亚基）聚合而成的结构

亚基

构成四级结构的每一条独立肽链

第16页：蛋白质变性的原因与结果

蛋白质的变性

变性原因

理化因素作用

变性本质

次级键断裂，空间结构遭破坏（一级结构不变）

变性结果

理化性质改变、生物学活性丧失

• 溶解度下降、易被酶水解、粘滞度增加
• 酶失去催化活性
• 激素失去调节功能
• 抗原抗体失去免疫原性

第17页：多肽主链重复结构

多肽主链结构示意

肽链骨架由“—C—C—N—”单位重复连接而成（—N—C—C—N—C—C—），体现氨基酸残基经肽键首尾相连形成的主链走向。

说明：源文件本页为化学式串，未附文字说明，以上为对结构式的解读，建议对照原图核对。