第1页：生物化学绪论
- 生物化学
- 在分子水平研究生命现象与规律的科学，即生命的化学。
- 生物体的组成、结构、特性与功能
- 生物体各化学组分在体内的化学变化（物质代谢）
- 遗传信息的储存、传递与表达
- 两大生物大分子：蛋白质、核酸
第2页：第一章蛋白质结构与功能
- 第一节 蛋白质的重要性
- 第二节 蛋白质分子组成
- 第三节 蛋白质的分子结构
- 第四节 蛋白质的分类
- 第六节 蛋白质重要的理化特性
第3页：蛋白质的重要性与生理功能
蛋白质是一切生物体的组成成分，与生命有着密切的联系。
- 催化功能——酶
- 调节功能——激素
- 保护和支持功能——胶原蛋白
- 运输功能——血红蛋白（携氧）
- 储存和营养功能——肌红蛋白（储氧）、酪蛋白
- 收缩和运动功能——肌动球蛋白
- 防御和凝血功能——免疫球蛋白、凝血因子
第4页：蛋白质的元素组成与基本单位
- 主要元素
- C、H、O、N、S
- 特征元素
- 氮（N），含氮量约16%，折算系数为6.25
- 基本单位
- L-α-氨基酸，共20种编码氨基酸
- 氨基酸分类：按R侧链的极性
- 氨基酸在医学上的重要性：药用与营养品
第5页：氨基酸按R侧链极性分类
- 中性氨基酸：丝、苏（含羟基），半胱（含巯基），酪（含酚羟基）
- 碱性氨基酸：赖、精、组（含氨基及其衍生基团）
- 酸性氨基酸：天冬、谷（含羧基）
- 含羟基氨基酸：丝、苏（2种）
- 含硫氨基酸：半胱、蛋（2种）
- 含羧基氨基酸：天冬、谷（2种）
- 芳香族氨基酸：苯丙、酪、色（3种）
- 含氨基氨基酸：赖、精、组（3种）
第6页：肽键、肽与多肽
- 肽键
- 氨基酸之间的连接键，是蛋白质分子中唯一的主键。
- 肽和多肽（链）
- 氨基酸通过肽键相连而成的化合物，含氨基酸残基，有C-末端与N-末端。
- 谷胱甘肽：还原剂，维持红细胞膜的完整性
- 一级结构属基本结构，二、三、四级结构属空间结构（构象）
第7页：蛋白质的分子结构与功能关系
- 一级结构
- 蛋白质的基本结构，即氨基酸排列顺序。
- 空间（高级）结构
- 二级、三级、四级结构（构象），稳定因素为次级键。
- 分子病
- 构象改变导致功能改变的疾病。
- 四级结构涉及亚基的概念
- 一定的结构维持相应的功能，构象改变时功能相应改变
第8页：结合蛋白质的分类与实例
蛋白质按化学组分分为单纯蛋白质（仅由氨基酸组成）与结合蛋白质（蛋白质部分＋非蛋白质部分即辅基）。
结合蛋白质的类别、辅基与实例| 类别 | 辅基 | 实例 |
|---|
| 核蛋白 | 核酸 | 病毒蛋白质、染色体核蛋白质 |
|---|
| 糖蛋白 | 糖类 | 受体蛋白、蛋白聚糖 |
|---|
| 脂蛋白 | 脂类 | CM、VLDL、LDL、HDL |
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| 磷蛋白 | 磷酸 | 乳汁中的酪蛋白、卵黄磷蛋白 |
|---|
| 色蛋白 | 色素 | 血红蛋白、黄素蛋白、细胞色素 |
|---|
| 金属蛋白 | 金属 | 铁蛋白、铜蓝蛋白、钙调蛋白 |
|---|
第9页：蛋白质重要的理化特性
- 大分子亲水胶体特性
- 蛋白质是生物大分子，其溶液是稳定的胶体溶液。
- 两性解离和紫外吸收特性
- 蛋白质是两性化合物，具有两性解离特性；紫外吸收峰在280nm。
- 临床应用：维持有效循环血量、实验室透析技术
- 应用：电泳分离蛋白质、对蛋白质进行纯化与定量分析
第10页：蛋白质的两性解离与等电点
- pI（等电点）
- 使蛋白质呈电中性的溶液pH值。
- pH＝pI：蛋白质处于中性环境，两边解离趋势相等而成兼性离子
- pH＞pI：蛋白质处于碱性环境，羧基解离趋势大于氨基而成负离子
- pH＜pI：蛋白质处于酸性环境，氨基解离趋势大于羧基而成正离子
第11页：氨基酸结构式示例
本页以结构式展示代表性氨基酸的R侧链差异：
- 天冬氨酸、谷氨酸：侧链含额外羧基
- 精氨酸：侧链含胍基（含氨基及其衍生基团）
- 苯丙氨酸：芳香族侧链；酪氨酸：含酚羟基
- 甲硫氨酸（蛋氨酸）：含硫侧链；半胱氨酸：含巯基
- 丝氨酸：含羟基侧链
第12页：肽键形成与二肽结构
两分子氨基酸经脱水缩合（-H2O）形成肽键，产物为二肽。
- 肽键：—CO—NH—
- N-末端：含游离氨基的一端
- C-末端：含游离羧基的一端
- 肽链中的氨基酸单位称为氨基酸残基
第13页：
第14页：
第15页：
第16页：蛋白质的变性
- 变性原因
- 理化因素作用
- 变性本质
- 次级键断裂，空间结构遭破坏
- 变性结果
- 理化性质改变、生物学活性丧失
- 溶解度下降、易被酶水解、粘滞度增加
- 酶失去催化活性、激素失去调节功能
- 抗原抗体失去免疫原性
第17页：肽键主链结构
蛋白质主链由肽键重复连接而成，呈 —C—N—C—N— 交替排列的骨架结构。
