07 第四节.ppt

第1页：第一章蛋白质第一节氨基酸

• 第一章蛋白质第一节氨基酸----蛋白质的构件分子第二节蛋白质的共价结构第三节蛋白质的三维结构第四节蛋白质结构与相关功能第五节蛋白质的分离、纯化和表征本节小结

第2页：第四节蛋白质结构与相关功能

• 氧结合蛋白
• 血红蛋白HbA1:位于红细胞中,起输送氧的作用。还转运组织中形成的约20%总H+和CO2到肺和肾排出
• 肌红蛋白Mb:在肌肉中,起贮存氧的作用。153个141个146个

第3页：血红素图Fe-原卟啉IX

• 血红素图Fe-原卟啉IX原卟啉IXFe(II)

第4页：血红素非共价地结合于肌红蛋白分子的疏水空

• 血红素非共价地结合于肌红蛋白分子的疏水空穴中疏水洞穴Fe原子以第五个配价键与肽链上的His(F8)残基的咪唑环N结合;

第5页：血红素中的Fe

• 血红素中的Fe(II)能进行可逆氧合作用
• 铁原子若处在水环境中易被氧化成Fe(III)失去氧合能力
• 与CO的结合能力比与O2的结合力大250倍。电子位移引起吸收光谱改变Fe原子第六个配价键处于开放状态,用作为O2的结合部位

第6页：氧与Mb的结合曲线

• Mb 只含一个配基(O2)的结合部位(活性部位)
• 氧合曲线为双曲线。K

第7页：氧与Hb的结合

• 寡聚蛋白质
• 别构蛋白质:分子有一个配基的结合部位(活性部位)外,还有个部位可以结合配基,这个部位称别构部位。多数别构蛋白质属于寡聚蛋白质
• 别构效应(异位或异构效应) :同促效应(配基相同)与异促效应(配基不同):正协同效应(正协同同促和正协同异促)与负协同效应
• 血红蛋白别构效应充分地反映了它的生物学适应性,结构与功能的高度统一性

第8页：去氧血红蛋白中各亚基间的盐桥

• 去氧血红蛋白中各亚基间的盐桥

第9页：氧合作用改变Hb的四级结构

• 氧合作用改变Hb的四级结构

第10页：血红蛋白的协同性氧结合

• 血红蛋白的氧合具有正协同性同促效应
• Hb氧结合曲线是S形
• 当O2结合到Fe2+时,使血红素基团变形并移动邻近的组氨酸,随之移动螺旋F和改变四个亚基间的相互作用

第11页：肌红蛋白比血

• H+、CO2和BPG 对血红蛋白结合氧的影响Bohr效应:H+、CO2和BPG 是变构效应剂,促进从血红蛋白释放氧。H+和CO2结合到多肽链的不同部位,BPG 结合在四个亚基之间的中央空穴处。它们的效应是可加合的。Po2=1(torr)Po2=26(torr)

第12页：

第13页：HbA与HbS的β链序列对比

• HbAH2N Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys COOHHbS H2N Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys COOHβ链1 2 3 4 5 6 7 8Val 取代Glu含氧-HbSO2粘性疏水斑O2脱氧-HbS疏水位点脱氧-HbS高浓度存在时,形成长纤维,使红细胞变形

第14页：二、免疫球蛋白

• 免疫球蛋白(抗体)
• 抗体:是B细胞识别抗原后增殖分化为桨细胞所产生的一种蛋白质,主要存在于血清等体液中,能与相应抗原特异性地结合。是一类血浆糖蛋白,具有免疫功能
• 抗原:凡能诱导免疫系统产生免疫应答,并能与所产生的抗体或效应细胞在体内外发生特异性反应的物质,称为抗原
• 人的免疫球蛋白可分为五大类:IgG、IgA、IgM、IgD、IgE五类
• 抗体有两个与抗原的结合部位

第15页：免疫球蛋白的结构轻链重链

• 免疫球蛋白的结构轻链重链

第16页：三级结构模型图

• 三级结构模型图

第17页：免疫球蛋白的水解片段

• 木瓜蛋白酶水解IgG得到两个相同的Fab段和一个Fc段
• 胃蛋白酶裂解IgG得到一个具有双价活性的F(ab’)2段和若干个小分子多肽碎片(pFc’)

第18页：抗原抗体的作用图

• 抗原抗体的作用图

第19页：三、肌球蛋白与肌动蛋白

• 肌球蛋白与肌动蛋白
• 肌球蛋白:由两条相同的重链和两对不同的轻链组成。头部有ATP结合位点和肌动蛋白结合位点。装配成骨骼肌的粗丝
• 肌动蛋白:球状单体组成骨骼肌的细丝

第20页：肌肉结构

• 肌肉结构

第21页：肌收缩过程

• 肌收缩过程

第22页：蛋白质结构与功能之间的关系取决于以一级结

• 蛋白质结构与功能之间的关系取决于以一级结构为基础的蛋白质的空间构象
• 一级结构与功能的关系
• 一级结构的变异与分子病(镰刀状细胞贫血病)
• 一级结构与生物进化(细胞色素C蛋白质的进化反映了生物的进化)
• 空间结构与功能的关系
• 核糖核酸酶的变性与复性
• 蛋白质的变构现象(血红蛋白)

第23页：本节小结

• 能够举例说明蛋白质的结构与功能的关系。2.掌握肌红蛋白、血红蛋白、抗体、肌球蛋白质的结构和功能。思考题:第288页:2,3,5