09 第四章 酶学.ppt

第1页：第四章酶学

• 第四章酶学(第8,9,10章319页)第一节酶学概述第二节酶促反应动力学第三节酶的作用机制和酶的调节Enzyme

第2页：一、酶是生物催化剂

• 酶是生物催化剂
• 酶的化学本质及组成
• 酶的酶的分类与命名
• 酶的专一性
• 酶的活力测定生产方法
• 核酶、抗体酶及酶工程本节小结第一节酶学概述

第3页：酶的概念

• 酶的概念:按照酶的化学组成:蛋白质类酶(P)和核酸类酶(R)酶有两种功能:①催化各种生物化学反应,是生物催化剂。②调节和控制代谢的速度、方向和途径,是新陈代谢的调节元件。酶的调节:酶量的调节和酶活性调节。发展历史:1911, 1949, 1989,1997已鉴定出4000多种酶

第4页：一、酶是生物催化剂酶和一般

• 酶是生物催化剂酶和一般催化剂的比较
• 共性:用量、效率、反应速度、化学平衡点、质与量的变化、活化能。A BK = = = =10-4 ·S-110-6 ·S-1[B][A]k2k110-410-6100(基态)(过渡态)(活化能)

第5页：个性(酶的作用特点)

• 酶易失活,应在温和条件下进行
• 酶具有很高的催化效率(比非生物催化剂高107~1013)转换数(kp):是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数,或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。催化周期:指酶进行一次催化所需的的时间。单位ms或μm3%过氧化氢溶液少许铁粉生马铃薯块反应速度为6ⅹ10-4mol/s反应速度为6ⅹ106mol/s第321页表8-1

第6页：酶具有高度的专一性

• 酶的催化活性受到调节和控制
• 调节酶的浓度:诱导或抑制酶的合成;降解
• 通过激素调节酶活性
• 抑制剂和激活剂对酶活性的调节
• 别构调控、酶原激活、酶的可逆共价修饰和同工酶
• 反馈抑制调节酶活性
• 有些酶的活力与其辅助因子有关

第7页：二、酶的化学本质及其组成

• 酶的化学本质及其组成(一)酶的化学本质:(蛋白类酶和核酸类酶)(二)根据酶的化学组成
• 单纯酶
• 缀合酶:全酶=脱辅酶(酶蛋白部分)+辅因子(金属离子或有机化合物)脱辅酶的作用:表现酶反应的专一性及催化的高效率;辅因子的作用:直接对电子、原子或某些化学基团起传递作用。EEE辅助因子辅基辅酶透析透析经化学方法处理后才可分离辅酶或辅基

第8页：需金属离子作辅助因子的酶类常见的辅酶和辅

• 全酶中一种酶蛋白只有与一定的辅酶(辅基)结合时,才能发挥一定的催化作用
• 同一种辅酶(辅基)往往可以与多种不同的酶蛋白结合而显示出多种不同的催化作用

第9页：根据酶蛋白分子的特点

• (三)根据酶蛋白分子的特点
• 单体酶
• 寡聚酶
• 多酶体系
• 可溶性的
• 在细胞结构上有定位关系的
• 结构化的卵溶菌酶

第10页：

第11页：三、酶的命名与分类

• 酶的命名与分类(一)习惯命名法(二)国际系统命名法系统名应包括;底物(构型)、酶作用的基团、催化反应的类型习惯名称系统名称谷丙转氨酶丙氨酸:α-酮戊二酸氨基转移酶乙醇脱氢酶乙醇:NAD+氧化还原酶

第12页：国际系统分类法及酶的编号

• (三)国际系统分类法及酶的编号(蛋白类酶)
• 氧化还原酶
• AH2+B=A+BH
• 转移酶
• AB+C=A+BC
• 水解酶
• AB+H2O=AOH+BH
• 裂合酶
• AB=A+B
• 异构酶
• A=B
• 连接酶或合成酶
• A+B+ATP=AB+ADP+Pi或A+B+ATP=AB+AMP+PPi六大类编号依次为
• 6亚类编号依次为
• 6…….亚-亚类编号依次为
• 6…….

第13页：酶表中酶的编号的举例说明[

• 1 ]表示第一大类,即氧化还原酶表示第一亚类,被氧化基团为CHOH基表示第一亚亚类,受体为NAD表示醇脱氢酶在此亚亚类中的顺序号

第14页：四、酶的专一性及作用假说

• 酶的专一性及作用假说(一)酶的专一性
• 结构专一性绝对专一性相对专一性族专一性(或基团专一性)键专一性
• 立体异构专一性旋光异构专一性几何异构专一性

第15页：酶作用专一性的假说

• (二) 酶作用专一性的假说
• 锁钥学说:1894年Fisher提出
• 诱导锲合学说1958年Koshland 提出
• 三点附着学说

第16页：五、酶的活力测定和生产方法

• 酶的活力测定和生产方法
• 酶活力测定及其表示方法酶活力测定就是酶的定量测定(检查酶的含量不能用重量或体积来表示)(一)酶活力(Enzyme activity) 指酶催化化学反应的能力,一般用一定条件下酶催化某一化学反应的反应速度来表示。(酶活高低是以酶的活力单位数)产物生成量时间酶促反应的速率曲线
• 引起酶促反应速率随时间延长而降低的原因?
• 测定酶活力,应测定酶促反应的初速率?(即底物消耗量<5%时测得的反应速度)

第17页：酶活力单位

• 酶活力单位(即酶含量的多少)IU:酶在一定条件下(温度250pH等条件采用最适),转化1µmoL/min底物所需的酶量叫做1个酶活力单位。Kat:在最适条件下,转化1mol / s 底物所需的酶量叫做1个酶活力单位。(1 Kat=6×107 IU)
• 比活力与回收率(代表酶的纯度)比活力=活力单位数/ 毫克蛋白总活力=比活力×总体积(ml)对同一种酶来说比活力愈高酶愈纯。纯化倍数=每次比活力/ 第一次比活力回收率(%)=(每次总活力/ 第一次总活力)×100%

第18页：酶活力的测定方法

• (二)酶活力的测定方法(多种多样)化学测定法、光学测定法、气体测定法等要求:快速、简便、准确一般包括两个阶段:首先在一定条件下,酶与底物反应一段时间;然后再测定反应液中底物或产物的消耗量或生成量。(一般以产物的生成量来表示)。一般经如下几个步骤
• 选择适宜的一定浓度的底物
• 确定酶促反应的条件
• 将一定量的酶液和底物溶液混合
• 反应到一定时间(因要测定酶促反应初速度),取出反应液终止反应
• 测定产物的生成量
• 酶的生产方法酶的生产:指通过人工操作获得所需酶的技术过程。酶的生产方法:提取分离法、生物合成法和化学合成法

第19页：提取分离法步骤及注意事项

选材

低温保存或立即开始

破碎

制成组织匀浆

提取

在一定的条件下,用适当的溶剂处理含酶原料,使酶充分溶解到溶剂中的过程。(提取液体积为原料体积的3~5倍)。提取方法:水、盐、酸、碱、有机溶剂

分离纯化

采用各种生化分离技术,如离心、过滤、萃取、沉淀、层析、电泳、浓缩、结晶、干燥等,使酶与各种质分离,达到所需的纯度。方法的选择:根据酶分子物理化学性质;与杂质的差异;使用目的;技术难易;成本;污染等

保存

冰冻干燥成酶粉,低温;将酶的浓溶液制成含25%甘油低温。-20℃判断一个纯化酶的方法优劣主要依据:酶的比活力和总活力

第20页：六、核酶及酶工程

• 核酶及酶工程
• 核酶核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA,能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应.1982美国T.Cech和Altman于1989年共获诺贝尔化学奖

第21页：核酶催化的反应机理1982年发现四膜虫2

• 核酶催化的反应机理1982年发现四膜虫26s rRNA前体自身剪接的过程。1986年发现L19RNA:既有RNA酶活性,又有RNA聚合酶活性

第22页：核酶的种类

• 根据催化反应类型:剪切酶、剪接酶和多功能酶
• 根据酶催化的底物是其本身RNA分子还是其他分子
• 分子内催化的R酶:自我剪切酶、自我剪接酶(I型IVS和II型IVS的R酶)
• 分子间催化的R酶:作用于其它RNA、DNA、多糖、氨基酸酯的R酶
• 核酶的研究意义及应用前景:自学
• 抗体酶:1986年R.Alernert 和P.G.sohultz发现的具有催化活性的抗体称。5.酶工程简介化学酶工程:生物酶工程。6.固定化酶:优点:稳定性好,可反复使用,易于与反应液分离。性质的改变:Km增大,Vmar减少

第23页：本节小结

• 蛋白质类酶与核酸类酶(核酶)
• 酶催化作用的特点
• 酶活力、活力单位、比活力
• 提取有活力的酶步骤及注意事项思考题:第348页1,2,3,4,6,7,10,13,14,15

第24页：第四章酶学第一节酶学概述第二节酶促反应动

• 第四章酶学第一节酶学概述第二节酶促反应动力学第三节酶的作用机制和酶的调节

第25页：第二节酶促反应动力学

• 化学动力学基础
• 底物浓度对酶反应速率的影响
• 酶的抑制作用
• 温度对酶反应速度的影响
• pH对酶反应的影响
• 激活剂对酶反应速度的影响
• 酶浓度对酶催化反应的影响本节小结

第26页：一、化学动力学基础基本问题

• 化学动力学基础基本问题
• 反应进行的方向、可能性和限度;
• 反应进行的速率和反应机制。化学动力学的研究
• 理论上阐明化学反应的机制(过程和途径)
• 实际应用上根据反应速率来估计反应进行到某种程度所需的时间;也可根据影响反应因素进一步对反应进行控制

第27页：反应速率及其测定测定不同时间的反应物或生

• (一)反应速率及其测定测定不同时间的反应物或生成物的浓度,可以通过化学方法或物理方法进行定量测定。tvV = -dcdtV = +dpdt(二) 反应分子数和反应级数
• 反应分子数:单分子反应和双分子反应。速率方程:dcV = -= kcdtV = -= kc1c2dtdctv

第28页：反应级数及特征

一级反应

反应速率与反应物的浓度的一次方成正比

二级反应

反应速率与两种物质浓度的乘积成正比

零级反应

反应速率与反应物浓度无关而受它种因素影响而改变的反应

混合级反应

一级反应混合级反应零级反应V[S]

第29页：二、底物浓度对酶反应速率的影响一级反应混

• 底物浓度对酶反应速率的影响一级反应混合级反应零级反应V[S]

第30页：“中间产物”假说酶和底物形成中间复合物的

• (一)“中间产物”假说酶和底物形成中间复合物的学说,已得到许多实验证明:E + S [ES] P + E过渡态物质K1K3K2K4速度时间[P][ES][E][S]

第31页：酶促反应的动力学方程式

• (二)酶促反应的动力学方程式(单底物反应)
• 米氏方程引入了三个假设:在反应初期阶段E+P→ES可忽略[S]>>[E],则[S] -[ES] 约等于[S] 反应处于动态平衡时,ES的生成速度与分解速度相等。式中:Km为米氏常数,是ES的分解速度和形成速度的比值。V=Km+[S]Vmax[S]第357页Km =K2 + K3K1E + S [ES] P + EK1K3K2K4

第32页：Km值的物理意义

• Km值的物理意义:即是Km值是当酶反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度。(摩尔/升)。Km是酶的一个特性常数与酶的性质有关,与酶浓度无关,只是对一定底物、一定的pH、一定的温度条件而言。V=Vmax2VmaxVmax[S]Km+[S]2得化简得:Km=[S]V=Km+[S]Vmax[S]对活细胞的实验表明:酶的底物浓度通常就在这种底物的Km值附近,不是大大高于或大大低于Km?

第33页：动力学参数的意义

• Km值的意义
• Km值可以判断酶的专一性和天然底物
• Km可近似地表示酶对底物亲和力的大小(Km=Ks)KS:是ES的解离平衡常数,当K3极小时Km=KsKS =K2K1Km=K2 + K3K1Km=KsE + S [ES] P + EK1K3K2K4

第34页：酶底物Km

• 酶底物Km(mmol/L)过氧化氢酶H2O225脲酶尿素23蔗糖酶蔗糖28棉子糖350谷氨酸脱氢酶谷氨酸0.12α—酮戊二酸2.0乳酸脱氢酶丙酮酸0.017

第35页：KM值与米氏方程的实际用途

• KM值与米氏方程的实际用途:例:当[S] = 3Km时,反应速率相当于Vmax的百分数?V=Km+[S]Vmax[S]当Km已知时,任何底物浓度下被酶饱和的百分数可用下式表示:fES =[s]Km+ [s]

第36页：推断代谢反应的方向与限速步骤

• 可帮助推断某一代谢反应的方向和途径和限速步骤例:酶1,2,3分别催化A B C DKm分别为10-2, 10-3, 10-4,A,B,C 浓度均为10-4限速步骤?123例:丙酮酸可被乳酸脱氢酶、丙酮酸脱氢酶和丙酮酸脱羧酶催化,当丙酮酸浓度较低时,走哪条途径?Km分别为1.7×10-5、1.3×10-3和1.0×10-3mol/L

第37页：Vmax

• Vmax 和k3(kcat) 的意义
• Kcat值越大,表示酶的催化效率越高。E + S [ES] P + EK1K3K2K4
• Kcat / km的意义Km=K2 + K3K1Kcat / km= K2 + K3K3K1
• 上限为108~109mol-1 ·L ·s-1
• 大小可以比较不同酶或同一种酶催化不同底物的催化效率

第38页：利用作图法测定km

• 利用作图法测定km 和Vmax根据实验数据作图v ~ [s][s]VVmax2KmVmax

第39页：双倒数作图法[S]1v1~V=Km+[S

• 双倒数作图法[S]1v1~V=Km+[S]Vmax[S]v1

第40页：Eadie-Hofstee作图法

• Eadie -Hofstee 作图法[S]vv~V=Km+[S]Vmax[S]v = Vmax–Km· [S]v[S]vvVmax–KmKmVmax

第41页：多底物的酶促反应动力学序列有序反应

• (二)多底物的酶促反应动力学序列有序反应;序列随机反应;乒乓反应;E AE AEB QEP QE EABPQA + E AEB + E EBAEBQEPQEEPQ + EE + PE AE PE E EB EQABPQE

第42页：三、酶的抑制作用

• 酶的抑制作用(一) 抑制程度的表示方法不加抑制剂的反应速率为v0, 加抑制剂为vi相对活力分数:相对活力百分数:抑制分数:抑制百分数失活作用与抑制作用抑制率:是指抑制分数或抑制百分数(二) 抑制作用的类型
• 不可逆抑制作用(与酶的必需基团以共价键结合,酶活力丧失)

第43页：可逆抑制作用

• 可逆抑制作用(与酶以非共价键结合,活力降低或丧失)竞争性抑制;非竞争性抑制;反竞争性抑制酶

第44页：

第45页：

第46页：反竟争性抑制

• 酶蛋白必须先与底物结合,然后才与抑制剂结合。+IESI

第47页：可逆抑制作用与不

• (三) 可逆抑制作用与不可逆抑制作用的鉴别
• 用透析、超滤或凝胶过滤方法
• 采用动力学方法[E]v123v[E][I][E]v[I]

第48页：可逆抑制作用的动力学

• (四) 可逆抑制作用的动力学
• 竞争性抑制V = Vmax[S]Km (1+ ) + [S]Ki[I][E] = [Ef] + [ES] + [EI]

第49页：竞争性抑制的作用特点

• 作用特点:Vmax不变,Km变大,Km随[I]的增加而增大,抑制分数与[I]成正比,与[S]成反比。通过增加底物浓度来消除或低抑制剂的作用

第50页：非竞争性抑制

• 非竞争性抑制V = Vmax[S](Km + [S])(1+ )Ki[I][E] = [Ef] + [ES] + [EI] + [ESI]

第51页：非竞争性抑制的作用特点

• 作用特点:Vmax变小,Km不变,Vmax随[I]的增加而减小,抑制分数与[I]成正比,与[S]无关。不能通过增加底物浓度来消除或低抑制剂的作用

第52页：反竞争性抑制[E]

• 反竞争性抑制[E] = [Ef] + [ES] + [ESI]V = Vmax[S]Km+ [S] (1+ )Ki[I]

第53页：反竞争性抑制的作用特点

• 作用特点:Vmax和Km都变小,并且Vmax和Km随[I]的增加而减小,抑制分数与[I] 和[S]成正比,

第54页：一些重要的抑制剂

• (五) 一些重要的抑制剂
• 不可逆抑制剂
• 非专一性不可逆抑制剂有机磷化合物:有机汞、有机砷化物:重金属盐:烷化试剂:氰化物、硫化物和CO:青霉素

第55页：DFP、16

• DFP、1605、敌百虫机理:与酶活性直接相关的丝氨酸上的羟基牢固地结合。作用:强烈抑制对神经传导有关的胆碱酯酶活力。解毒剂:PAM(解磷定)含CH=NOH

第56页：接头前膜接头后膜小泡中含乙酰胆碱神经末梢

• 接头前膜接头后膜小泡中含乙酰胆碱神经末梢肌纤维神经肌接头放大示意图

第57页：专一性不可逆抑制剂

Ks型

是底物类似物,通过对酶的亲和力来对酶的活性部位进行修饰标记,称亲和标记试剂。如:对甲苯磺酰-L-赖氨酰氯甲酮TLCK-------胰蛋白酶

Kcat型

是底物类似物,也是酶的底物,能与酶结合发生类似底物的变化,有一个潜伏反应基团,被催化时这个基团作用于酶的活性部位使酶失活。“自杀性底物”

第58页：可逆抑制剂举例

• 5‘-氟尿嘧啶—尿嘧啶。抑制胸腺嘧啶合成酶活性
• 磺胺药—对氨基苯甲酸。二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂
• 利用竞争性抑制的原理设计药物
• 过渡态类似物抑制剂的研究

第59页：四、温度对酶反应速度的影响

• 温度对酶反应速度的影响
• 影响的双重性
• 最适温度
• 酶的保藏:低温下,以固体保存为好。温血动物一般在35℃-40℃植物酶稍高在40 ℃-50 ℃T(℃)V最适温度

第60页：五、pH对酶反应的影响

• pH对酶反应的影响
• 酶反应的最适pH
• pH影响酶活力的原因
• 过酸、过碱都会使酶蛋白的构象发生改变
• pH的改变能影响酶分子活性部位上有关基团的解离
• pH也会影响底物分子的解离状态。最适pHVpH动物酶多在pH6.5~8.0植物及微生物酶pH4.5~6.5几种酶的最适pH 见表9-7注意:酶的提纯及测活时要选择酶的稳定pH,通常在某一缓冲液中进行

第61页：

第62页：六、激活剂对酶反应速度的影响

• 激活剂对酶反应速度的影响激活剂:凡能提高酶活性的物质
• 无机离子
• 金属离子
• 中等大小的有机分子如:一些还原剂(半胱氨酸、谷胱甘肽);EDTA(乙二胺四乙酸)
• 具有蛋白质性质的大分子物质(蛋白酶)

第63页：七、酶浓度对酶催化反应的影响在底物浓度足

• 酶浓度对酶催化反应的影响在底物浓度足够大,则反应速度与[E]成正比

第64页：本节小结

• 可逆抑制与不可逆抑制如何区别
• 竟争性抑制与非竟争性抑制特点
• 根据实验数据利用双倒数法求Km和Vmax
• 举例说明竟争性抑制剂的作用机理
• 温度、pH 对酶促反应速度的影响机理思考题381页:1,5,7,8,14,15

第65页：第四章酶学第一节酶学概述第二节酶促反应动

• 第四章酶学第一节酶学概述第二节酶促反应动力学第三节酶的作用机制和酶的调节

第66页：第三节酶的作用机制和酶的调节

• 酶的活性部位
• 酶催化反应的独特性质(自学)
• 影响酶催化效率的有关因素
• 酶催化反应机制的实例(自学)
• 酶活性的调节控制
• 同工酶本节小结第385页

第67页：酶的活性部位、必需基团与别构部位

• 酶的活性部位、必需基团、别构部位酶分子的结构特点:结构域与裂缝、亲水区与疏水区、沟槽与洞穴

第68页：酶活性部位

• (一)酶活性部位(活性中心)是指酶分子中直接与底物结合并与酶催化作用直接有关的部位

第69页：组成活性中心的基团

• 组成活性中心的基团:结合基团和催化基团酶活性部位的特点:在酶分子的总体中只占小的部分。是一个三维实体。和底物的形状并不是正好互补--------诱导契合位于结构域或亚基之间的裂隙或是表面的凹陷部位。底物通过次级键结合到酶上。具有柔性或可运动性

第70页：胰凝乳蛋白酶的活性中心

• 245His57Ser195Asp10213161461494258182168例:胰凝乳蛋白酶的肽链折叠(示活性中心)
• Ser195(丝氨酸)His57(组氨酸)及Asp102(精氨酸)

第71页：胰凝乳蛋白酶的肽链

• 胰凝乳蛋白酶的肽链

第72页：注意:1. 对于单纯酶来说它是由一些氨基

• 注意
• 对于单纯酶来说它是由一些氨基酸残基的侧链基团组成的。2. 对于结合酶来说辅酶或辅基上的某一部分结构往往也是活性部位的组成部分。3. 对于寡聚酶则可能有聚合在一起的几个亚基上的几个相距远的氨基酸残基组成

第73页：必需基团活性中心的基团是必需基团

• (二)必需基团活性中心的基团是必需基团。对维持酶的活性中心的空间构象所必要的那些基团.245His57Ser195Asp10213161461494258182168胰凝乳蛋白酶的肽链折叠(三)酶的别构中心(调节部位)对于多数寡聚酶来说,除有可以结合底物的活性中心外,还有可以结合调节物的别构中心。二者处在酶分子的不同部位上

第74页：研究酶活性部位的方法

• (四) 研究酶活性部位的方法
• 酶分子侧链基团的化学修饰法
• 非特异性共价修饰:活力丧失或活力不变化
• 特异性共价修饰:活力丧失如二异丙基氟磷酸(DFP)-----与胰凝乳蛋白酶的活性部位195位Ser-OH结合
• 亲和标记法:合成的与底物结构相似的共价修饰剂。如:对甲苯磺酰–L-苯丙氨酰氯甲基酮(TPCK)---------胰凝乳蛋白酶活性部位57位His结合
• X-射线晶体衍射法
• 动力学参数测定法
• 定点诱变法

第75页：三、影响酶催化效率的有关因素

• 影响酶催化效率的有关因素(一)底物与酶的邻近效应与定向效应(反应速率提高108)
• 酶催化反应的独特性质(自学)

第76页：底物形变和诱导契合

• (二)底物形变和诱导契合(三)酸碱催化
• 狭义酸碱催化
• 广义酸碱催化:较为重要,可提高反应速率102~105酶的活性部位中可做为广义酸碱的功能基主要有氨基、羧基、硫氢基、酚羟基及咪唑基。3.影响酸碱催化反应速度的因素:酸碱的强度以及供出质子和接受质子的速度。组氨酸的咪唑基:占很重要的地位391页

第77页：共价催化

• (四)共价催化(亲核催化或亲电子催化)
• 酶中参与共价催化的基团主要包括His 的咪唑基,Cys 的硫基,Asp 的羧基,Ser 的羟基

第78页：金属离子催化作用

• (五)金属离子催化作用
• 需金属的酶分类:金属酶;金属激活酶;
• 金属离子参加催化作用途径(1,2,3)(六) 多元催化和协同效应(七)活性部位微环境的影响

第79页：四、酶催化反应机制实例

• 酶催化反应机制实例(自学)
• 酶活性的调节控制(一) 别构调控---别构酶调节别构效应(调节):别构酶效应物或别构剂:正效应物或别构激活剂;负效应物或别构抑制剂同促效应与异促效应:正或负协同效应、正或负异促效应

第80页：例:天冬氨酸转氨甲酰酶

• 存在同促效应:底物分子本身对酶的调节。2.存在异促效应:正调节物(ATP),表现正异促效应。负调节物(CTP),表现负异促效应。ATP与CTP相互竞争调节部位。其生物学意义?是嘧啶核苷酸(CTP)生物合成多酶体系反应序列中的第一个酶。催化反应:Asp + 氨甲酰磷酸CTPEATP×◎

第81页：ATCase的催化亚基与调节亚基

• ATCase由催化亚基和调节亚基构成CCCCCRR汞化物

第82页：别构酶的性质

• 别构酶的性质别构酶有受调控的动力学特征
• 在其分子内、不同的空间位置上的特定位点具有传递改变构象信息的能力;
• 具有在不同外界环境条件时,作出选择,以达到对代谢过程的调节控制。3. 正协同效应(S型曲线)与负协同效应(表观双曲线)别构酶的结构特征
• 几乎都是寡聚酶,具有四级结构,分子较大,常常表现出单体酶没有的特殊性质;
• 有可以结合底物的活性中心外,还有可以结合调节物的别构中心。二者处在不同的部位上。3. 别构酶不遵循米氏方程。418页

第83页：别构酶协同效应的机制

• 齐变模型(协同模型或对称模型)S齐步变化SSSSSSSSSSSSST态R态解释正协同、正或负异促效应
• 序变模型SSST态R态SSSSSSSSSSSTR态解释异促效应

第84页：酶原激活：胰凝乳蛋白酶原的激活

• (二)酶原激活胰凝乳蛋白酶原的激活胰凝乳蛋白酶原:是胰凝乳蛋白酶的非活性前体

第85页：胰蛋白酶原的激活

• 胰蛋白酶原的激活胰蛋白酶原肠激酶胰蛋白酶酶活性中心

第86页：胃蛋白酶原激活过程失去44个氨基酸残基

• 胃蛋白酶原激活过程失去44个氨基酸残基

第87页：酶原激活胰蛋白酶原肠激酶六肽+

• 酶原激活胰蛋白酶原肠激酶六肽+胰蛋白酶弹性蛋白酶原胰凝乳蛋白酶原胰凝乳蛋白酶弹性蛋白酶羧肽酶原羧肽酶

第88页：酶级联反应

• 酶级联反应:一种酶原的激活常常会引发一系列酶的激活,这样的系列激活反应称之酶级联反应

第89页：可逆共价修饰

• (三)可逆共价修饰-----共价调节酶
• 有活性无活性类型:磷酸化腺苷酰化尿苷酰化等424页表10-10其它酶磷酸化酶a有活性磷酸化酶b无活性磷酸化酶的激酶磷酸化酶的磷酸酶

第90页：蛋白磷酸化酶蛋白激酶

• 蛋白磷酸化酶蛋白激酶磷酸化酶a有活性磷酸化酶b无活性
• 最常见的共价修饰是酶的一个特定的丝氨酸残基的磷酸化
• 分解代谢途径中的酶通常是受磷酸化作用激活,通过脱磷酸化作用而失活,合成代谢途径中的大多数酶经磷酸化作用失活,脱磷酸化作用使其恢复活性

第91页：胰凝乳蛋白酶

• 胰凝乳蛋白酶

第92页：胰蛋白酶

• 胰蛋白酶

第93页：指能催化同一种化学反应

• 指能催化同一种化学反应,但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶
• 同工酶例:乳酸脱氢酶同工酶(LDH存在于哺乳动物中的有五种)CH3-CHOH-COO-+NAD+CH3C-COO-+NADH+H+O乳酸丙酮酸LDH

第94页：LDH的亚基分为两类

• LDH的亚基分为两类:骨骼肌型(M)、心肌型(H)五种同工酶的亚基组成分别为:H H H H,H H H M,H H M M,H M M M, M M M M乳酸脱氢酶同工酶的电泳图谱肝脏肌肉横隔膜心肾

第95页：同工酶多种多样的生物学功能(自学)

• 同工酶多种多样的生物学功能(自学)

第96页：诱导酶结构酶

• 诱导酶结构酶(固有酶):指细胞中天然存在的酶。诱导酶:指当细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶。酶的生成受代谢物和遗传基因的双重控制
• 相应的遗传基因的存在是形成酶的内因及根据
• 代谢物(包括诱导物)可控制和调节细胞中酶的生成速度及数量
• 抗体酶

第97页：本节小结

• 酶的活性中心、酶的别构效应、同促效应与异促效应、酶原激活、别构酶、同工酶、抗体酶
• 能够举例说明酶的别构调节和共价修饰调节。3.影响酶催化高效率的因素。思考题第430页:1,3,6,10,11,15