02 第一章 原料肉的结构与特性.ppt

第1页：第一章原料肉的结构及特性

第一章原料肉的结构及特性

第2页：本章主要内容

本章主要内容第一节肉的组织结构第二节肉的化学组成第三节肉的宰后变化第四节肉的食用品质

第3页：第一节肉的形态结构

第一节肉的形态结构1 肉的概念1.1肉

从生物学的角度出发，研究其结构和功能时，我们将其理解为肌肉组织。骨骼肌（横纹肌）、心肌、平滑肌。骨骼肌平滑肌心肌

第4页：从商品学的角度出发

• 从商品学的角度出发，研究其化学组成和加工利用性状时，胴体。
• 从形态学上称肉为肌肉组织。

第5页：常用的名称或术语

1.2常用的名称或术语

• 胴体(carcass)：是指畜禽屠宰放血后，除去毛(皮)、头、蹄、尾及内脏后所剩余的肉尸，俗称“白条肉”。
• “瘦肉”或“精肉”（leanmeat）：肌肉组织仅指骨骼肌而言。
• “下水”（gut）：而把胃、肠等平滑肌和心肌俗称。

第6页：热鲜肉

• 热鲜肉（freshmeat）：在肉品工业中，刚刚屠宰后不久，肉温还没有完全散失的肉。
• 冷却肉（chilledmeat）：对热鲜肉进行冷加工，使其中心温度保持在冻结点以上而不冻结，并在此温度范围内流通和销售的肉（0~4℃）。

第7页：分割肉

• 分割肉（cut）：按照不同部位进行分割、包装的肉。
• 剔骨肉（bonelessmeat）：剔除骨骼的肉。
• 肉制品（meatproducts）：将肉进一步加工生产出的产品。

第8页：肉的形态学结构

2 肉的形态学结构肉（胴体）由肌肉组织；

• 脂肪组织；
• 结缔组织；
• 骨组织四大组织组成。

第9页：肌肉组织2.1.1

2.1.肌肉组织2.1.1 肌肉组织宏观结构1）构成：大量肌细胞

第10页：肌纤维初级肌束次级肌束肌

• 肌纤维初级肌束次级肌束肌肉块↑ ↑ ↑ ↑肌内膜肌束膜肌束膜肌外膜50—150条许多数十条
• 肌肉的基本单位是肌细胞（肌纤维）
• 肌纤维之间借助结缔组织相连，称为肌内膜(endomysium)。
• 每50～150根肌纤维聚集成初级肌束（musclebundle)，每个初级肌束的表面包裹着一层结缔组织的薄膜，称为肌束膜(perimysium)。
• 数十条初级肌束集结在一起形成次级肌束（二级肌束）。
• 由许多二级肌束集结形成大块肌肉，大块肌肉的表面包裹着一层很厚的肌外膜(epimysium)。数十

第11页：肌纤维

• 肌纤维(muscle fibre)：肌细胞呈长线状、不分支，两端逐渐尖细，又叫肌纤维。
• 肌纤维的直径为10～100um，长度从1~40mm不等，长的可达100mm。

第12页：肌内膜

• 肌内膜(endomysium)：肌纤维之间相连的结缔组织。
• 肌束膜(perimysium)：每个初级肌束或二级肌束的表面包裹着一层结缔组织的薄膜。
• 肌膜(epimysium)：大块肌肉的表面包裹着一层很厚的结缔组织膜。

第13页：肌浆(sarcoplas

• 2）肌浆(sarcoplasm)肌浆是肌纤维的细胞质，填充于肌原纤维间和核周围的胶质物质。
• 含水分75——80%，富含肌红蛋白、肌糖原及其代谢产物、无机盐等。
• 3）肌纤维膜(sarcolemma)：肌纤维的细胞膜称肌膜。

第14页：横纹肌结构示意图

横纹肌结构示意图

第15页：肌肉的微观结构

2.1.2 肌肉的微观结构1）肌原纤维

• 肌原纤维(myofibrils)：每个肌纤维内含有大量的沿肌纤维的长轴平行排列的、具有明暗相间的花纹的微丝。
• 肌原纤维呈细丝状，直径为1~2微米。

第16页：在偏振光显微镜下

• 在偏振光显微镜下，明带呈单折光性，所以又称I(isotropy)带；暗带呈双折光性，故又称A带。A(anisotropy)带长约1.5微米，I带长约0.8微米。
• 在A带的中央有一颜色较浅的带，称H带，在H带的中央还有一条着色较深的细线，称M线。
• I带中央也有一条着色较深的线，称Z线。

第17页：肌节的结构

• 肌节(sarcomere)：肌原纤维中相邻两条Z线之间的单元。
• 肌节是肌肉收缩和舒张的结构基础。因此一个肌节是由一个完整的A带和两个1/2I带组成。
• 静止时肌节长约为2～2.5微米。

第18页：在电子显微镜下

• 在电子显微镜下，肌原纤维由粗、细两种肌微丝平行排列组成。
• 粗微丝长约1.5微米，直径约为100~200埃，位于肌节的Ａ带中，固定于Ｍ线，两端游离。
• 细微丝长约１微米，直径约为50埃，其一端固定在Ｚ线，另一端插入粗肌丝之间，止于Ｈ带外侧。

第19页：横小管

2）横小管（transversetubule）

• 概念：肌膜向肌浆内凹陷形成的管状结构，与肌纤维长轴垂直，同一平面的横小管分支吻合，环绕肌原纤维
• 分布：位于明、暗带交界处
• 功能：将肌膜的兴奋传导至肌纤维内部

第20页：肌浆网

• 3）肌浆网（sarcoplasmic reticulum）
• 概念：肌纤维中特化的滑面内质网，位于横小管之间
• 结构：肌浆网纵行包绕肌原纤维的部分称纵小管；两端扩大形成的扁囊称终池
• 三联体（triad）：每条横小管与两侧的终池组成三联体
• 功能：膜中有钙泵和钙通道，贮存和释放Ca2+

第21页：红肌纤维

• 红肌纤维：呈暗红色，丰富的线粒体、肌红蛋白和细胞色素，肌原纤维少且细。能量主要来自糖的有氧氧化。其功能特点是收缩速度慢，收缩力弱，但持续时间长，不易疲劳，故又称慢肌纤维。
• 白肌纤维：颜色较淡，线粒体含量较少，肌红蛋白和细胞色素也较少，肌原纤维多且粗，肌纤维周围的血管分布不如红肌纤维丰富。能量供应主要依靠糖原的无氧酵解。其功能特点是收缩速度快，收缩力强，但持续时间短，易于疲劳，故又称快肌纤维。
• 中间型肌纤维：其形态结构介于上述两种肌纤维之间。2.1.3 肌纤维的种类

第22页：脂肪组织的构成

• 2.2 脂肪组织1) 构成：从形态学上主要是由退化的疏松结缔组织和大量脂肪细胞聚合而成，少量疏松结缔组织和小血管伸入脂肪组织内，将其分隔为许多小叶。
• 脂肪组织结构示意图

第23页：脂肪细胞

• 2）脂肪细胞：直径为30～120微米，最大的可达250微米，呈圆形或卵圆形。是体内最大的细胞，
• 由于细胞的堆积和挤压，有时变为多角形，整个细胞被一大滴脂肪所占，细胞的其余成分和细胞核被挤到细胞的外周，呈一狭窄的指环状带。

第24页：分布脂肪在畜禽体内分布

3）分布

• 脂肪在畜禽体内分布的多少，因畜禽的品种和种类不同而异。
• 一般多聚积在腹腔内、皮下、肾脏周围。
• 大尾绵羊蓄积在尾内，骆驼在驼峰。
• 肌肉间：大理石花纹

第25页：脂肪的蓄积顺序

• 脂肪的蓄积顺序：腹腔皮下肌间肌内。
• 肥育良好的家畜，脂肪在肌内沉积形成大理石花纹，这种肉较嫩多汁，营养价值高。

第26页：结缔组织

2.3 结缔组织

• 结缔组织在动物体内分布很广，包括腱、肌膜、韧带、血管、淋巴、神经、毛皮等都由结缔组织组成。
• 它是机体的保护组织，并使机体有一定的韧性和伸缩能力。

第27页：从形态学上

• 从形态学上，结缔组织由胶状的基质、丝状的纤维和细胞成分组成。
• 结缔组织的基质为无色透明的胶态液体，其主要成分是粘多糖和蛋白质，可由溶胶形成凝胶。
• 结缔组织纤维包括胶原纤维、弹性纤维和少量的网状纤维。
• 细胞成分有成纤维细胞、组织细胞、肥大细胞、浆细胞和脂肪细胞等

第28页：

第29页：组成结缔组织的胶原蛋白

• 组成结缔组织的胶原蛋白、弹性蛋白和网状蛋白三种成分，都属于硬性的非全价蛋白，其氨基酸组成中缺少人体必需的氨基酸成分（主要由甘氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸构成），而且这三种蛋白具有坚硬、难溶、不易消化等特点，营养价值很低。
• 因此，结缔组织多的部位，肉的食用价值很低。

第30页：骨胳组织

2.4 骨胳组织

• 猪骨约占胴体的5%~9％，牛占15%~20％。
• 骨由骨膜、骨质及骨髓构成。骨髓分红骨髓和黄骨髓。红骨髓细胞较多，为造血器官，幼龄动物含多。

第31页：骨胳的化学成分中

• 骨胳的化学成分中，水分占50%，脂肪15%，其它有机物12.4%，无机物21.8%。
• 骨胳的矿物质中，主要是大量的钙盐。一般新鲜骨胳中，磷酸钙约占无机物85%，碳酸钙10%，磷酸镁1.5%，氯化钙0.2%。

第32页：第二节肉的化学组成

第二节肉的化学组成

第33页：哺乳动物肉的化学成分

哺乳动物肉的化学成分：下表列出相关数据。

第34页：蛋白质按照肌肉中的蛋白质

• 1 蛋白质按照肌肉中的蛋白质在肌纤维中所处的位置和在盐溶液中的溶解程度，可将肌肉蛋白质分为三类：
• 结构性蛋白质（肌原纤维蛋白质，myofibrillarproteins）－肌肉蛋白质总量的50%；
• 肌浆蛋白质（sarcoplasmicproteins)－肌肉蛋白质总量的30%；
• 肉基质蛋白质（stromaproteins）－肌肉蛋白质总量的20%。

第35页：肌原纤维蛋白质

• 1.1肌原纤维蛋白质（myofibrilar protein）
• 肌原纤维蛋白质是肌肉的结构性蛋白质，具有将化学能转变为机械能的功能。
• 能溶解于中等强度的盐溶液中。
• 肌原纤维蛋白质占肌肉中蛋白质总量的40%~60%，主要包括肌球蛋白、肌动蛋白、原肌球蛋白、肌原蛋白等，此外尚有少量调节性蛋白质。

第36页：肌原纤维蛋白质的种类和含量

肌原纤维蛋白质的种类和含量：下表列出相关数据。

第37页：肌球蛋白的性质

1.1.1 肌球蛋白（myosin）

• 肌球蛋白是肉中最多的一种蛋白质，约占肌原纤维蛋白质的45%。
• 肌球蛋白有粘性，易成凝胶，分子量为500kDa。肌球蛋白微溶于水，溶于盐溶液中，形成结晶状；等电点为pH5.4，热凝温度为43~45℃。

第38页：肌球蛋白是构成肌原纤维微

• 肌球蛋白是构成肌原纤维微观结构中粗微丝的主要组分。
• 所以粗微丝也称肌球蛋白微丝。

第39页：肌球蛋白示意图

肌球蛋白示意图

第40页：肌球蛋白分子呈豆芽菜状

• 肌球蛋白分子呈豆芽菜状，其长度与直径之比约为100：1。
• 用胰蛋白酶（trypsin）消化肌球蛋白，可将肌球蛋白分为轻酶解肌球蛋白（lightmeromyosinLMM）和重酶解肌球蛋白(heavymeromyosinHMM)两部分，轻酶解肌球蛋白被称作肌球蛋白的尾部。

第41页：肌球蛋白的酶解

用木瓜蛋白酶处理重酶解肌球蛋白，可将重酶解肌球蛋白降解为肌球蛋白头部（heavymeromyosinS-1，HMMS-1）和肌球蛋白颈部（heavymeromyosinS-2，HMMS-2）两部分。

第42页：肌球蛋白结构图

肌球蛋白结构图

第43页：肌球蛋白头部

• 肌球蛋白头部（HMM S-1)具有ATP酶的活性。
• S-1ATP ADP + Pi肌球蛋白ATP酶的活性中心是其一级结构中半胱氨酸的－SH基，能同ATP结合并迅速分解。

第44页：Myosin+Actin

Myosin+ActinActomyosin结合位点半胱氨酸的－SH基。

第45页：肌球蛋白的排列方式为

• 肌球蛋白的排列方式为，杆部均朝向粗微丝的中段（相当于Ｈ带部分），头部则朝向粗肌丝的两端（位于Ｈ带以外的Ａ带部分），并露于表面，称为横突。
• 粗微丝是由大约200个豆芽菜状的肌球蛋白分子平行排列聚集而成。

第46页：粗微丝的形成示意图

粗微丝的形成示意图

第47页：粗微丝及其横桥

粗微丝及其横桥

第48页：肌动蛋白与细微丝

1.1.2 肌动蛋白（actin）

• 肌动蛋白是组成细微丝的主要组分，所以细微丝又称肌动蛋白微丝。
• 肌动蛋白分子单体为直径55埃的球形，称为G－肌动蛋白。

第49页：肌动蛋白约占肌纤维蛋白质

• 肌动蛋白约占肌纤维蛋白质总量的12~15%，易生成凝胶。
• 其等电点约为pH4.7，热凝温度为30~35℃。

第50页：F-肌动蛋白的形成

许多（约400个）肌动蛋白单体相互连接，形成两条有极性的互相缠绕的螺旋链，称为F—肌动蛋白（在有磷酸盐和少量ATP存在的条件下）。

第51页：F-肌动蛋白微丝

F-肌动蛋白微丝

第52页：原肌球蛋白

1.1.3 原肌球蛋白(tropomyosin)

原肌球蛋白是由两条多肽链胶合而成的长约385埃的纤维状蛋白，彼此相连嵌在F－肌动蛋白分子链的螺旋沟内。

第53页：肌钙蛋白

1.1.4 肌钙蛋白(troponin)

• 肌钙蛋白(troponin)是由3个亚单位组成的球状蛋白复合体，三个亚单位分别简称为I、T和C亚单位。
• T亚单位与原肌球蛋白相结合，
• I亚单位能抑制肌动蛋白和肌球蛋白的结合，
• C亚单位可与Ca2+结合。

第54页：细肌丝的结构示意图

细肌丝的结构示意图

第55页：肌浆蛋白质肌浆是指在肌纤

1.2 肌浆蛋白质肌浆是指在肌纤维细胞中，分布在肌原纤维之间的细胞质和悬浮于细胞质中的各种有机物、无机物以及亚细胞结构的细胞器等。

第56页：肌浆中的蛋白质约占肌肉中

• 肌浆中的蛋白质约占肌肉中蛋白质总量的20%～30%。
• 其种类包括肌溶蛋白、肌红蛋白及肌粒中的蛋白质等。

第57页：这些蛋白质都基本上溶于水

• 这些蛋白质都基本上溶于水或低离子强度的中性盐溶液中，是肌肉中最容易提取的蛋白质。
• 肌浆中蛋白质的主要功能是参与肌肉纤维中的物质代谢。

第58页：肌溶蛋白

1.2.1 肌溶蛋白(myogen)

• 肌溶蛋白是清蛋白类的蛋白质，占肌浆蛋白质的大部分，约占肌纤维中蛋白质的22%，能溶于水。
• 等电点pH值为6.3，加热到52℃时凝固，是营养完全的蛋白质。

第59页：肌红蛋白

1.2.2 肌红蛋白（myoglobin）

• 肌肉的色素蛋白。
• 等电点pH值为6.78

第60页：肌粒中的蛋白质

1.2.3 肌粒中的蛋白质

• 肌粒包括细胞核、线粒体及微粒体等，存在于肌浆中。
• 肌粒中的蛋白质包括三羧循环的酶系统、脂肪β-氧化酶体系、氧化磷酸化酶体系及产生能量的电子传递体系酶。

第61页：基质蛋白质

1.3基质蛋白质（stroma protein）

• 基质蛋白质是指肌肉组织磨碎之后在高浓度的中性盐溶液中充分浸提之后的残渣部分，其中包括胶原蛋白、弹性蛋白和网状蛋白。
• 基质蛋白质和肉的硬度有关。

第62页：胶原蛋白是为数不多的含有

• 胶原蛋白是为数不多的含有大量羟脯氨酸的蛋白质之一——羟脯氨酸的含量为12.8％。
• Gly约占1/3，Trp、Tyr、Met的量很少，是非全价蛋白质。

第63页：脂肪与磷脂

2 脂肪与磷脂

肉中化学成分以脂肪含量变化最大，它同家畜的营养状况有密切的关系，也同胴体的不同部位有关。

第64页：动物体的脂肪可分为二类

动物体的脂肪可分为二类：

• 一类是皮下、肾周围、肌肉块间的蓄积脂肪。蓄积脂肪的主要成分为中性脂肪，它的含量和性质随动物种类、年龄、营养状态等变化。
• 另一类为存在于肌内的组织脂肪（肌内脂肪），组织脂肪中磷脂含量较高。

第65页：几种畜禽肉脂肪组织的脂肪酸组成

几种畜禽肉脂肪组织的脂肪酸组成：下表列出相关数据。

第66页：脂肪是重要的风味前体物

• 脂肪是重要的风味前体物。
• 基础理论研究证实，只有当肌内脂肪含量超过3.5%时，肉才具有可接受的多汁性和风味特性。
• 肉制品中的脂肪含量不应低于16％。

第67页：浸出物

3 浸出物

• 肉的浸出物是指肉中除蛋白质、盐类和维生素外能溶于水的浸出性物质。
• 新鲜肉中的浸出物约占2~3%。其中，浸出物又分为含氮浸出物和无氮浸出物两种。

第68页：含氮浸出物是肌肉中的各种

• 含氮浸出物是肌肉中的各种非蛋白质的含氮化合物，多以游离状态存在，主要是指游离氨基酸、磷酸肌酸、核苷酸类及肌苷、尿素等。
• 含氮浸出物同肌肉的代谢有直接关系，是蛋白质代谢的降解产物，是肉品呈味的主要成分。
• 3.1含氮浸出物

第69页：其主要包括以下几类

其主要包括以下几类：

核苷酸类主要成分有三磷酸腺苷(ATP)、二磷酸腺苷(ADP)、一磷酸腺苷(AMP)、肌苷酸(IMP)等。动物死后在ATP酶的作用下，ATP分解成ADP，进一步分解成AMP，AMP脱出氨基生成IMP，IMP进一步降解为次黄嘌呤，IMP和次黄嘌呤参与肉风味的形成。

第70页：胍基化合物凡是含有胍基

• 胍基化合物凡是含有胍基的化合物统称为胍基化合物。
• 包括胍、甲基胍、肌酸、磷酸肌酸、肌酐等，以肌酸含量相对较多。
• 活体中肌酸和磷酸结合，生成磷酸肌酸，以高能磷酸键贮存能量，在肌肉收缩中起重要作用。
• 宰后磷酸肌酸放出磷酸，成为肌酸。

第71页：肌酸在酸性条件下加热

• 肌酸在酸性条件下加热，失去一个分子水成为环状结构的肌酐。
• 活体中肌酐的数量很少，但煮肉加热时肌酸逐渐减少，而肌酐逐渐增加，同时增加了肉的风味。

第72页：肽类肌肉中所含的肽主要

• 肽类肌肉中所含的肽主要是谷胱甘肽、肌肽、鹅肽等。
• 这些肽类在肉类中的总含量为0.3%左右，其中以肌肽的含量较高。

第73页：除以上各种含氮化合物之外

• 除以上各种含氮化合物之外，还有嘌呤碱基、游离氨基酸、胆碱、尿素、氨等。
• 这些物质随宰后肉的成熟而增加。

第74页：无氮浸出物

3.2 无氮浸出物

无氮有机化合物主要是糖类和有机酸，其种类主要有糖原、葡萄糖和核糖。

第75页：葡萄糖含量为0.01%

• 葡萄糖含量为0.01%，是动物组织中提供肌肉收缩的能量来源。
• 核糖是细胞核酸的组成部分。
• 糖原是葡萄糖的聚合体，是动物体内糖的主要存在形式。动物肝脏中贮量最多，高达2%～8%，骨胳肌中糖原含量为0.3%~0.9%。

第76页：无机物

4 无机物

• 肉中无机物的含量约为1%～2%，其种类有钠、钾、钙、镁、铁、氯、磷、硫等无机物。
• 胴体中的钙，大部分存在于骨中，肉中含量极微。
• 精肉中Fe的含量较高。

第77页：维生素

5 维生素

• 肉中脂溶性维生素很少，但B族维生素比较丰富。
• 猪肉中维生素B1特别丰富，是猪肉的特点。
• 动物脏器中含维生素较多，尤其在肝脏中特别丰富，而在肌肉中VA、VC很少，这也是一个特征。

第78页：第三节屠宰后肉的变化

第三节屠宰后肉的变化

第79页：热鲜肉不具备严格意义上

热鲜肉不具备严格意义上的食用品质肌肉（muscle) 食肉（meat)

第80页：屠后肉的变化可大致分为三

• 屠后肉的变化可大致分为三个连续变化的过程：（1）肉的尸僵；
• （2）肉的成熟（包解僵和肌肉在蛋白酶的作用下进一步成熟）；
• （3）肉的腐败。
• 在肉类工业生产中，我们就是要控制尸僵、促进成熟、防止腐败。

第81页：活体内肌肉收缩与舒张机制

一、活体内肌肉收缩与舒张的生物化学机制

肌肉的收缩在活体内，当骨骼肌细胞接受神经冲动或刺激而兴奋时，首先出现肌膜动作电位，该动作电位通过横小管膜一直传播到肌纤维内部，深入到终池的附近。而引起膜对Ca++的通透性突然升高，于是贮存在终池内的Ca++就顺着浓度差向肌浆扩散，导致肌浆内Ca++的浓度升高。

第82页：Ca++即与细微丝上的肌

Ca++即与细微丝上的肌钙蛋白-C结合，并使之发生构型变化，进而使肌钙蛋白-I分子构型也发生某些变化，于是解除了横桥与肌动蛋白之间在安静时存在的抑制作用，结果出现了横桥与肌动蛋白相结合以及横桥的摆动。

第83页：横桥与肌动蛋白结合

横桥与肌动蛋白结合，形成肌动球蛋白复合物（actomyosin）时，横桥内的ATP酶被激活，催化肌球蛋白分子中的ATP分解并释放出能量，牵引肌动蛋白微丝向A带内滑进，导致肌纤维收缩。

第84页：肌纤维的兴奋

肌纤维的兴奋

第85页：肌肉收缩示意图1

肌肉收缩示意图1

第86页：肌肉收缩示意图2

肌肉收缩示意图2

第87页：肌肉收缩时肌节变化

肌肉收缩时，肌节变化

第88页：肌肉的松驰随后

肌肉的松驰随后，肌浆网上的钙泵在Ca++和Mg++存在的情况下，分解ATP获得能量，逆浓度差将Ca++由肌浆转运回终池中，肌浆内的Ca++浓度下降，原肌球蛋白和肌钙蛋白恢复原来构型，形成横桥与肌动蛋白的抑制因素。

第89页：于是肌动球蛋白解离

• 于是肌动球蛋白解离，ATP酶重新被抑制，肌动蛋白微丝就从A带滑出来，最后导致肌纤维舒张。
• 三联管是兴奋—收缩藕联的结构基础，Ca++是藕联的因子。

第90页：屠宰后糖原的酵解

二、屠宰后肌肉中糖原的酵解和肉的极限pH值

家畜屠宰后氧气供应中断肌内糖原的有氧氧化过程终止，肌内糖原经EMP途径酵解形成乳酸。

第91页：肌糖原↓

肌糖原↓（磷酸化酶）1—磷酸葡萄糖↓（磷酸葡萄糖变位酶）6—磷酸葡萄糖↓（磷酸果糖异构酶）1，6—二磷酸果糖↓（醛缩酶）3—磷酸甘油醛→磷酸二丙酮（磷酸丙糖异构酶）↓（磷酸甘油醛脱氢酶）1，3二磷酸甘油酸↓（磷酸甘油酸激酶）2—磷酸甘油酸↓（磷酸甘油变位酶）2—烯醇式丙酮酸↓（丙酮酸激酶）丙酮酸乳酸

第92页：肉的极限pH值

肉的极限pH值

• 活体肌肉的pH值（7.0～7.2）。
• 家畜死后ATPADP＋磷酸；
• CP(磷酸肌酸)肌酸和磷酸；
• EMP乳酸等作用，使得肉的pH值降低，一直降低到糖原酵解酶的活性钝化为止，这个pH值称为肉的极限pH值。一般在5.4~5.6之间。

第93页：哺乳动物肉的极限pH值因

• 哺乳动物肉的极限pH值因家畜肉的种类而有所差异。
• 动物宰前状态有关。

第94页：宰后僵直的概念和原理

三肉的宰后僵直1 概念和原理：

家畜屠宰以后，随着糖原酵解的进行，原来柔软松弛的肌肉逐渐失去弹性，关节不活动而变得僵硬，这种过程被称之为死后僵直（rigor mortis）。

第95页：由于肌肉中ATP数量的减

由于肌肉中ATP数量的减少，肌浆网膜的通透性升高，其内部贮存的Ca++被大量的释放到肌浆中，致使肌浆中的Ca++浓度升高，另外，肌浆网失去钙泵的作用，诱发了和活体内一样的收缩机制，导致了肌纤维的收缩。

第96页：家畜死后僵直的三个过程

2 家畜死后僵直的三个过程

• 死后僵直的迟滞期或尸僵前期；
• 死后僵直的急速期或是尸僵期；
• 尸僵后期。

第97页：死后僵直的迟滞期从屠宰后

死后僵直的迟滞期从屠宰后到开始出现僵直现象为止，即肌肉的弹性以缓慢的速度消失的阶段，称为死后僵直的迟滞期（或是尸僵前期）。

第98页：ATP缓慢减少ATP由糖

ATP缓慢减少ATP由糖原酵解过程和磷酸肌酸体系提供，亦可维持相对较高的ATP水平，因此没有尸僵发生。

第99页：死后僵直的急速期

死后僵直的急速期

肌内糖原蓄积耗尽或是由于酸的蓄积而使糖酵解酶系钝化时，糖原酵解过程则不能继续供给ATP，此时肌肉内ATP数量急剧减少，肌球蛋白和肌动蛋白迅速大量结合，肌肉弹性迅速消失而导致肌肉的僵硬。

第100页：尸僵后期

尸僵后期

• 最后形成延伸性非常小的一定状态叫做肉的尸僵后期。
• 肌肉达到最大尸僵时，肉的硬度可增加10~40倍，并保持一定的时间。

第101页：不同种类家畜背最长肌死后酵解和僵直过程

不同种类家畜背最长肌死后酵解和僵直过程：下表列出相关数据。

第102页：家畜死后僵直的类型

3 家畜死后僵直的类型

• 根据家畜死后极限pH值的差异，僵直可被分为下述三种类型。
• 酸性尸僵
• 碱性尸僵
• 中间型尸僵

第103页：酸性尸僵

酸性尸僵(acid rigor)

• 酸性尸僵多见于宰前保持健康、安静的家畜，属于正常屠宰且加工处理较好的尸僵过程。
• 其特点是达到尸僵开始的迟滞期较长，急速期较短，肉的极限pH值多在5.4~5.6的范围内。

第104页：碱性尸僵

碱性尸僵(alkaline rigor)

• 碱性尸僵多见于处于疲劳状态下屠宰的家畜所产生的尸僵。
• 其特点是迟滞期和急速期都非常短，而且速度快，即使是在室温下肌肉也会产生显著收缩。僵直结束时肉的极限pH值大部分仍保持在中性范围。

第105页：中间性尸僵

• 中间性尸僵（intermediate type rigor）
• 该种类型的尸僵多发生于宰前处于饥饿状态的家畜所发生的尸僵。
• 其特点是迟滞期短，但急速期长，肌肉产生一定的收缩，肉的极限pH值在6.3~7.0的范围内。

第106页：不同处理条件下肉的尸僵期

不同处理条件下肉的尸僵期

• Ⅰ：用麻醉屠宰防止动物惊恐（开始pH7，最终pH6，温度17℃)
• Ⅱ:不用麻醉屠宰，动物处于抗拒紧张状态（开始pH6.5，最终pH5.9，温度17℃)
• Ⅲ：与Ⅱ条件相同，而且同一部位，温度为37℃
• Ⅳ：动物屠宰前经48－72小时断食，并利用麻醉屠宰（开始pH7.09，最终pH6.5，温度17℃)
• Ⅴ：屠宰时注射注射胰岛素（开始pH7.09，最终pH6.5，温度17℃)

第107页：死后僵直与肉的保水性

4 死后僵直与肉的保水性

• pH值5.4~5.6，肌肉中主要蛋白质的等电点。
• 肌球蛋白和肌动蛋白微丝之间的间隙缩小，肌肉内水分存留的空间减少。
• 肌浆中的蛋白质在高温和低pH值作用下的变性沉淀。

第108页：冷收缩和解冻僵直收缩

5 冷收缩和解冻僵直收缩

• 冷收缩：牛、羊及火鸡肉在pH下降至5.9—6.2之前，肉温降低到10℃以下，肉发生的收缩。产生的原因是由线粒体释放出的Ca2+导致。
• 解冻僵直：肌肉在僵直未完成前进行冻结，其在解冻时由ATP发生强烈而迅速的分解产生的收缩。冻结肉中含有较高的ATP。

第109页：肉的成熟和嫩化1概念

四、肉的成熟和嫩化1概念

在没有微生物腐败发生的前提下，将肉在冻结点（freezingpoint，-1.5℃）以上放置一定的时间，使其增加风味和改善嫩度的过程称为肉的成熟(conditioningorageing)。

第110页：般的，牛肉需成熟2~4周

• 一般的，牛肉需成熟2~4周，猪肉需成熟6~10天，鸡肉需成熟0.5~1天。
• 成熟处理后肉的嫩度可改善50%~60%。

第111页：解僵与成熟

2 解僵与成熟

• 解僵指肌肉在宰后僵直达到最大程度并维持一段时间后，其僵直缓慢解除、肉的质地变软的过程。
• 成熟是指尸僵完全的肉在冰点以上温度条件下放置一定时间，使其僵直解除、肌肉变软、系水力和风味得到很大改善的过程。

第112页：解僵的机制3.1

• 3 解僵的机制3.1 肌原纤维小片化：动物刚宰杀后的肌原纤维与活体肌肉一样，由数十到数百个肌节沿长轴方向构成纤维，在肉成熟时则断裂成1-4个肌节相连的小片状。
• 肌肉小片化的解释：
• （1）尸僵时产生的张力；
• （2）Ca2+长时间作用于Z线使蛋白质变性导致肌原纤维结构脆弱引起；

第113页：死后肌肉中肌动蛋白和肌球

• 3.2 死后肌肉中肌动蛋白和肌球蛋白纤维之间的结合变弱；
• 3.3 肌肉中结构网状弹性蛋白的变化：胶原纤维的网状结构被松弛，由规则、致密的结构变成无序、松散的状态。
• 肉在成熟软化时结构弹性蛋白质的消失，导致肌肉弹性的消失。
• 3.4 蛋白酶说：在肌肉中肽链内切酶有许多种，在肉成熟时分解蛋白质起主要作用的为钙激活酶、组织蛋白酶B和组织蛋白酶L三种酶。

第114页：钙激活酶与肉的成熟嫩化钙

4 钙激活酶与肉的成熟嫩化钙激活酶（calpain）系统由几种同型异构的蛋白水解组成，包括钙激活酶和其内在抑制物钙激活酶抑制蛋白（calpastatin)，这个系统在肌肉成长、蛋白转化及嫩化过程中起非常复杂的作用。

第115页：钙激活酶是一种中性蛋白酶

• 钙激活酶是一种中性蛋白酶，它存在于肌纤维Z线附近及肌质网膜上。
• 其嫩化机理为：钙激活酶水解肌原纤维中起连接支架作用的蛋白质，使肌细胞结构弱化，从而使肉的嫩度提高。
• 但是要注意：钙激活酶不水解肌动蛋白、肌球蛋白、α-辅动蛋白。
• 其嫩化作用主要表现在：（1)肌原纤维I带和Z线结合变弱或断裂；
• （2）连接蛋白的降解；
• （3）肌钙蛋白T亚基的降解。

第116页：成熟肉的物理变化

5 成熟肉的物理变化

• 嫩度改善
• 保水性提高
• pH值升高
• 风味变化：FAA（其中含量较多的有谷氨酸、精氨酸、亮氨酸、缬氨酸、甘氨酸等，酪氨酸和苯丙氨酸有所增加，这些氨酸增强了肉的风味和香气）；IMP（味质增强剂）。

第117页：成熟肉的化学变化

6 成熟肉的化学变化（1）蛋白质水解（2）次黄嘌呤核苷酸（IMP）的形成ATP在三磷酸腺苷酸的作用下生成ADP，ADP在肌激酶的作用下生成AMP，再在腺苷酸脱氢酶的作用下生成IMP，IMP又在磷酸酶的作用下生成肌苷（无味），最后生成次黄嘌呤（苦味）。

第118页：（3）肌浆蛋白质溶解性

（3）肌浆蛋白质溶解性的变化（先降后升，但不能回升至原刚屠宰时的水平）（4）构成肌浆蛋白质的N-端基的数量增加：肽链被打开，水化程度增加，保水性能增高。

第119页：影响肉成熟的因素

• 7 影响肉成熟的因素（1）温度对嫩化速率影响很大，它们之间成正相关。
• 在0～40℃范围内，每增加10℃，嫩化速度提高2.5倍。
• （2）物理嫩化法（拉伸、电刺激、机械嫩化法）（3）化学嫩化法（多聚磷酸盐、植物油、盐酸半胱氨酸、Ca2+）（4）生物学嫩化法（酶嫩化法、激素嫩化法）

第120页：注意：屠宰前注射肾上腺激

注意

屠宰前注射肾上腺激素和胰岛素，使动物在活体时加快糖的代谢过程，肌肉中糖原大部分被消耗或从血液中排出，宰后肌肉中的糖原和乳酸含量极少，肉的pH值较高，在6.4-6.9的水平，肉始终保持柔软状态。

第121页：PSE肉与DFD肉

五、PSE肉和DFD肉

• (1) PSE肉
• 如果屠宰后因pH降低很快，但胴体温度仍很高，蛋白质因变性而使得结合的水减少，导致PSE肉的产生(Pale，Soft，Exudative)。
• 一般将屠宰后45 min内背最长肌pH低于5.8的猪肉定为PSE肉。

第122页：(2)DFD肉如果肌肉

(2)DFD肉

• 如果肌肉中糖原含量较正常低，则肌肉最终pH值会由于乳酸积累少而比正常情况高些(pH约为6.0)。
• 因结合水增加和光被吸收，使肌肉外观颜色变深，产生DFD(Dark, Firm,Dry)肉。这种情况主要出现在牛肉中，故又称深色牛肉切块
• 产生DFD肉的主要原因是宰前长期处于紧张状态，使肌肉中糖原含量减少所致。

第123页：肉的变质

六、肉的变质

1 变质的概念：肉类的变质是指肉在组织酶和微生物作用下发生质的变化。包括肉的自溶和肉的腐败。

第124页：肉变质的原因

2 变质的原因

• 肉在酶类（自溶酶）
• 微生物的污染：健康的动物血液和肌肉通常是无菌的，肉的腐败，实际上主要是由于在屠宰、加工、流通、销售等过程中受外界微生物的污染所致。

第125页：(1)刚屠宰后不久的新鲜

• (1)刚屠宰后不久的新鲜肉，因显酸性腐败细菌不能很好的生长和繁殖，但酵母和霉菌却可以在酸性介质中很好地生长，而这类微生物的生长会使肉的pH值升高，为腐败细菌的生长繁殖创造了条件。
• 一般从表面向深层扩散，特别是临近关节、骨骼和血管等地方最易腐败。

第126页：(2)微生物对脂肪可进行

(2)微生物对脂肪可进行两类酶促反应：

• A:一是由其所分泌的脂肪酶分解脂肪，产生游离的脂肪酸和甘油。
• B:另一种则是由氧化酶通过β氧化作用氧化脂肪酸。

第127页：(3)微生物对蛋白质的腐

• (3)微生物对蛋白质的腐败作用蛋白质→多肽（肉汤试验检测肉的新鲜度）→氨基酸→ 含氮有机碱、羧酸、醇酸、吲哚、甲基吲哚和无机物质等。
• 有些微生物能分泌水解明胶和胶原的明胶酶和胶原酶，以及水解弹性蛋白质和角蛋白质的弹性蛋白酶和角蛋白酶，水解相应的蛋白质而引起肉腐败。

第128页：有许多微生物不能作用于蛋

• 有许多微生物不能作用于蛋白质，但能对游离氨基酸及低肽起作用，将氨基酸氧化脱氨生成氨和相应的酮酸。
• 另一种途径则是使氨基酸脱去羧基，生成相应的氨。
• 有些微生物可使某些氨基酸分解，产生吲哚、甲基吲哚、甲胺和硫化氢等。

第129页：肉的新鲜度检验一

• 七、肉的新鲜度检验一、感官及理化检验感官及理化检验是新鲜度检查的主要方法。
• 主要从以下几个方面进行：①视觉；
• ②嗅觉；
• ③味觉④触觉；
• ⑤听觉—检查冻肉、罐头的声音的清脆、混浊及虚实等二、细菌污染度检验三、生物化学检验

第130页：分割鲜、冻猪瘦肉感官要求（GB 9959

分割鲜、冻猪瘦肉感官要求（GB 9959：下表列出相关数据。

• 脂肪呈乳白色或粉白色组织状态肉质紧密，有坚实感煮沸后肉汤透明澄清，脂肪球团聚于液面，具特有香味气味具有猪肉固有的气味，无异味

第131页：分割鲜、冻猪瘦肉理化指标（GB 9959

分割鲜、冻猪瘦肉理化指标（GB 9959：下表列出相关数据。

第132页：第四节肉的食用品质

第四节肉的食用品质

第133页：肉的颜色及其意义

1 肉的颜色

• 肉的颜色是肉的重要加工性状之一。肉品的颜色与肉本身的食用品质（嫩度、风味等）之间并无直接的关系，但它却是衡量肉品食用品质和肉品卫生品质的一项重要指标。
• 正常鲜肉的基本颜色是红色。

第134页：不同状态猪肉中肌红蛋白与血红蛋白的含量

不同状态猪肉中肌红蛋白与血红蛋白的含量：下表列出相关数据。

• 肉之所以呈红色，主要原因在于肉中含有使肉呈现红色的色素蛋白—肌红蛋白和血红蛋白。
• 影响肉颜色的因素(1)肌红蛋白和血红蛋白的量

第135页：影响经正常程序屠宰的放血

• 影响经正常程序屠宰的放血充分的肉的颜色的因素，主要是肉中肌红蛋白的含量。
• 正常情况下，肌肉中肌红蛋白的含量决定肌肉颜色的70~90%，而血红蛋白仅有10~30%的作用。

第136页：新鲜家兔肉中肌红蛋白的含

• 新鲜家兔肉中肌红蛋白的含量为0.2mg/g，猪肉为0.6~3.0mg/g，牛肉为4.0~10.0mg/g，所以牛肉的颜色比猪肉深。
• 肌肉中肌红蛋白的含量一般随年龄的增加而增加。

第137页：经常运动的肌肉

• 经常运动的肌肉，肌红蛋白的含量较高，肉的颜色较深。
• 雄性动物肉中肌红蛋白的含量高于雌性动物。
• 腿部肌肉中肌红蛋白的含量高于背部，腿部肌肉的颜色较深。

第138页：肌红蛋白的分子组成

• 肌红蛋白(myoglobin)是由一分子的珠蛋白和一分子的亚铁血红素结合而成的直径约为57埃、厚为9埃的圆盘状色素蛋白，其分子量为16,700。
• 肌红蛋白分子中含有153个氨基酸残基，等电点为pH6.78。(2) 肌红蛋白的化学状态

第139页：肌红蛋白分子中的血红素亦

• 肌红蛋白分子中的血红素亦称铁卟啉，由原卟啉和一个二价铁组成。
• 卟啉环中心的铁原子有六个配位键，其中四个与平面卟啉分子的N结合，另外两个与卟啉面垂直，第五个配位键与珠蛋白第93位上的组氨酸咪唑环中的N结合，另外一个处于开放状态，用做氧的结合部位。

第140页：肌红蛋白与血红素分子结构

肌红蛋白分子结构和血红素的分子结构

第141页：肌红蛋白化学状态的变化

肌红蛋白化学状态的变化

第142页：(3)温度温度对贮存过

(3) 温度温度对贮存过程中肌肉颜色稳定性影响

第143页：（4）微生物微生物对me

（4）微生物微生物对metMb的形成影响较小

只有当肌肉中需氧微生物的数量高达108~109/cm2时，微生物的生长繁殖使得氧分压降低，才会促进metMb的形成，但此时肉已经明显的腐败了。

第144页：氧分压较低有利于metM

• 氧分压较低有利于metMb的形成。
• 为了降低metMb的形成，就应从包装中完全除去氧，或是将氧分压降低到合理的水平或是采用氧的含量超过80%的气调包装。（5）氧分压

第145页：氧分压对Mb变性的影响

氧分压对Mb变性的影响

第146页：

第147页：肉的风味

2 肉的风味

狭义的讲，肉的风味包括肉的香气和肉的滋味。

第148页：肉的香气是指肉中的挥发性

• 肉的香气是指肉中的挥发性风味化合物与人的嗅觉器官中的嗅觉感受器相互作用产生的复杂感觉。
• 肉的滋味是指肉中的水溶性风味化合物与人的舌面味蕾上的味觉感受器相互作用产生的复杂感觉。

第149页：到目前为止

• 到目前为止，被鉴定的熟肉中的挥发性化合物已超过1000种，其中可能与肉的风味有关的成分有400多种
• 这些化合物大体上可以归纳为两大类，一类是烃、醇、醛、酮、酸、酯等简单化合物，另一类是含有氧、硫、氮原子的杂环化合物，如呋喃及其衍生物和噻吩及其衍生物等。

第150页：肉风味的前体物

• 生肉没有风味，但是生肉经过加热处理后就产生了风味，说明在生肉中存在有能产生肉风味化合物的前体物(precursors)。
• 这些前体物包括生肉中含有的蛋白质、核酸、脂肪、碳水化合物（还原糖）和其它的水溶性组分氨基酸、多肽、维生素、核苷酸等。2.1 肉风味的形成

第151页：化学反应香气

化学反应香气

生肉熟肉滋味风味物质前体物经过加热中的化学反应形成风味化合物。

第152页：肉香味化合物产生的三个主

• 肉香味化合物产生的三个主要途径（1）氨基酸与还原糖间的美拉德反应；
• （2）蛋白质、游离氨基酸、糖类、核苷酸等物质的热降解；
• （3）脂肪的氧化作用。

第153页：与肉香味有关的主要化合物（一）

与肉香味有关的主要化合物（一）：下表列出相关数据。

第154页：与肉香味有关的主要化合物（二）

与肉香味有关的主要化合物（二）：下表列出相关数据。

第155页：脂肪氧化与肉风味

在肉风味的形成过程中，热诱导的脂肪氧化反应，尤其是肌内磷脂的氧化、脱羧反应（尽管它们氧化降解的途径与自动氧化相同）对风味的形成具有重要的作用，而三酸甘油脂的作用较小。

第156页：在肉类风味前体物的热降解

• 在肉类风味前体物的热降解过程中，硫胺素能产生许多含硫的降解产物，其中某些化合物具有肉香特性。
• 值得指出的是，硫化氢本身具有臭鸡蛋异味，在煮、炖肉等慢加热过程中，硫化氢不断产生，但却无硫化氢异味被察觉，所以认为硫化氢参与了和其它化合物的相互作用（机理不详）。

第157页：不同种类的肉加热处理后特

• 2.2 不同种类的肉加热处理后特征性风味的形成(1)种间风味差异的瘦肉学说纯瘦牛肉烧烤处理后，49.％的专家品评为牛肉。
• (2)种间风味差异的脂肪学说纯瘦牛肉添加10％牛脂肪烧烤处理后，98％的专家品评为牛肉。

第158页：据研究

• 据研究，在肉的种间风味形成过程中，瘦肉产生了肉的基本风味，而肌内脂肪尤其是在含量和组成上各具特点的肌内磷脂的氧化降解产物的不同，形成了不同种类动物肉的特异风味。
• 据推测，可能是磷脂的降解产物与美拉德反应产物间的相互作用改变了风味组分的组成。

第159页：羊肉有膻味

• 羊肉有膻味（sweatysourflavour），羊肉的膻味源于瘤胃代谢过程中产生的支链脂肪酸4-甲基辛酸和4-甲基壬酸。
• 鸡肉有特异性的气味，这种气味是由于亚油酸氧化产生的不饱和醛所引起的。
• 业已证实，导致羊肉和鸡肉特异性气味的脂肪组成和代谢过程是受基因控制的。

第160页：肉鲜味的形成

2.3 肉鲜味的形成

• 肉的鲜味成分主要有氨基酸、酰胺、肌苷酸、鸟苷酸、琥珀酸以及谷氨酸钠。
• 成熟肉风味的增加，主要来自核苷酸类物质和氨基酸的变化：

第161页：注意：辐射会引起肉的不

注意：

• 辐射会引起肉的不良风味；
• 与带有挥发性物质（蒜、葱、鱼、药物等）混合贮藏时易串味

第162页：肉的保水性概念

3 肉的保水性

肉的保水性（WaterHoldingCapacityWHC）是指在对肉进行各种处理时（绞碎、腌制、斩拌、烟熏等），肉能保持自身水分和外加水分的能力。

第163页：肉中水分的存在状态

肉中水分的存在状态

• 水分是肉中含量最多的组分，一般约占肉重的75%左右。
• 食品中水分存在的状态，可以分为Ⅰ型(结合水)、Ⅱ型(准结合水或不易流动水)、Ⅲ型(自由水)。

第164页：结合水

结合水(Ⅰ型)

• 存在于蛋白质大分子的周围，由于蛋白质表面的极性基团与水分子之间的静电引力吸附的单分子层水。
• 结合水非常牢固，不易蒸发，不易冻结（冰点低达-40℃）。这部分水约占肉中水分总量的5%左右。

第165页：肌肉蛋白质与水的结合形式

肌肉蛋白质与水的结合形式

第166页：准结合水或不易流动水

准结合水或不易流动水(Ⅱ型)

• 溶质周围的多层水合水和毛细管直径在1毫微米以下的水。
• 肌肉中所含的水分大部分为此种状态，约占总水分的80%。

第167页：自由水

自由水(Ⅲ型)

自由水指能在肌肉内自由流动的水，存在于细胞间隙及组织间，约占总水量的15%。

第168页：肉的保水性是肉的重要食用

• 肉的保水性是肉的重要食用品质之一，其对肉的贮藏稳定性、肉品加工中的失重以及肉的颜色、风味均有重要的影响。
• 结合水仅占肉中水分含量的5%，因此参与肌肉保水性变化的主要是肉中的准结合水和自由水。

第169页：影响肉保水性的因素

影响肉保水性的因素

• 肌肉之所以能够保持其内含水份：
• 一是为水的存留提供足够的空间，
• 二是具有维持水分在肌肉内存留的作用力。

第170页：肌肉蛋白质主要以结构蛋白

肌肉蛋白质主要以结构蛋白的形式存在，在肌肉内形成特殊的纤维嵌合结构，肌原纤维间和肌原纤维内形成了大量的毛细管，即肌肉蛋白质形成了独特的网状结构，从而为水的存留提供了大量的空间。

第171页：肌纤维的超微结构示意图

肌纤维的超微结构示意图

第172页：单位空间内以物理状态捕获

单位空间内以物理状态捕获的水分量即从一个侧面反映了肌肉保水性的大小，捕获的水分越多，肉的保水性越大。

第173页：然而，保持肌肉内水的存留

• 然而，保持肌肉内水的存留和维持这种蛋白质的结构最终还归于几种作用力的存在，一是毛细管力，二是电荷的相互作用力。
• 氨基酸的正负电荷与亲水、疏水基共同维持了蛋白质的空间结构。

第174页：pH值

pH值

• 宰后肌肉pH值的变化是影响肌肉保水性变化的重要因素。
• 畜禽刚刚屠宰后，pH值较高，肉的保水性高。随着死后时间的延长，糖原酵解的进行，肉的pH值降低，肉的保水性也降低。当肉的pH值降低到肌肉中主要蛋白质的等电点时，肉的保水性最低。随着肌肉僵直的解除和肉的成熟，肉的pH值升高，肉的保水性又提高。

第175页：在一定的范围内

在一定的范围内，肉的pH值偏离等电点，无论是向碱性方向还是酸性方向，肉的保水性均提高。

第176页：pH值与肉的WHC

pH值与肉的WHC

第177页：pH值的降低速度对保水性

pH值的降低速度对保水性的影响

肌肉在糖原酵解过程中pH值的下降速度对肉的保水性有影响，下降速度越快，肉的保水性越低。

第178页：pH降低速度与保水性

pH值的降低速度与肉的WHC

第179页：DFD

• DFD ( Dark Firm Dry )：色暗、质硬、干燥。肉的极限pH值高于6.2。
• PSE ( Pale Soft Exudative )肉色苍白、肉质柔软、汁液渗出。宰后一小时，肉的pH值低于5.8或是肉的极限pH值低于5.4。

第180页：肉的生物学因素

肉的生物学因素

• 在动物肉中，以兔肉的保水性最高，其次是猪肉、牛肉、鸡肉。
• 对猪肉而言，年龄的变化对保水性的影响不大。
• 对牛肉来讲，小牛肉的保水性大于老牛肉，母牛肉的保水性大于公牛肉。
• 肉的部位不同，其保水性也有差异。

第181页：肌内脂肪对保水性的影响

肌内脂肪对保水性的影响

肌内脂肪含量对肉的保水性也有影响。这可能是由于肌内脂肪使肌肉的纤维结构较为松软，因而能吸附更多的水分，同时，作为构成肌肉成分的水被脂肪替换，肉中水分的绝对量减少，也就改善了肌肉的保水性。

第182页：食盐对肉保水性的影响

食盐对肉保水性的影响

在肉中添加食盐，提高肉的保水性。其原因是食盐使肌肉蛋白质上的负电荷增加，肌原纤维间的斥力增大，同时打破了维持肌球蛋白、肌动蛋白和Z线间的相互连接的力量，扩大了肌原纤维间的空间，从而使肌肉存留水分的能力得到提高。

第183页：肉的嫩度

4 肉的嫩度

• 所谓肉的嫩度是指肉在入口咀嚼时，对破碎的抵抗力。
• 肉嫩度的好坏可以通过牙齿插入肉内的难易程度、将肉嚼烂的难易程度和咀嚼后所剩残渣的数量多少三个方面来衡量。

第184页：影响肉嫩度的因素

影响肉嫩度的因素

肉的嫩度是易受多种因素影响的一个指标，概括起来可以分为宰前和宰后两个方面。

第185页：宰前因素对肉嫩度的影响

宰前因素对肉嫩度的影响

• 肉的种类、品种、性别、年龄和部位不同，其嫩度变化较大。
• 如猪肉较嫩，牛肉较老；幼龄家畜的肉比老龄家畜的肉要嫩。不同解剖部位，肌肉的嫩度也表现较大的差异。在牛肉中，腰大肌最嫩，半腱肌最韧。

第186页：宰前因素对肉嫩度的影响

宰前因素对肉嫩度的影响，从根本上讲，主要的还是肌肉本身的质构和结缔组织的含量和性质的差异所造成的。

第187页：般来讲

• 一般来讲，结缔组织含量与肉的嫩度呈负相关，就是说结缔组织含量越高，肉的嫩度越差。
• 但是肉的嫩度除了受结缔组织含量的影响外，结缔组织的性质也具有非常重要的影响。

第188页：肌肉组织的增长与其中胶原

• 肌肉组织的增长与其中胶原蛋白含量的增大是同步的。
• 只是当达到一定体重肌纤维组织生长到最大时，肌肉中的胶原蛋白也就从量的增加转向分子、内分子间的交联结构的变化。

第189页：幼龄家畜结缔组织中胶原蛋

幼龄家畜结缔组织中胶原蛋白分子内的交联程度较小；

加热时，胶原蛋白的溶解度较高，犊牛中加热溶解的胶原蛋白占19~24%，而老牛中仅占2~3%；

第190页：宰后因素对肉嫩度的影响

宰后因素对肉嫩度的影响

• 家畜屠宰后，随着尸僵的进行，肉的嫩度逐渐降低，当到达最大尸僵时，肉的嫩度最低。
• 尸僵解除后，随着成熟的进行，肉的硬度降低，嫩度提高。

第191页：加热对肉嫩度的影响与肉

• 加热对肉嫩度的影响与肉的种类、加热的时间和温度等因素有关。
• 加热有使肉的胶原蛋白转变为明胶使肉变嫩的一面，又有使肌肉蛋白质收缩变硬的一面，这取决于加热的温度与时间。

第192页：较低温度

较低温度（40~45℃）下，肌肉剪切力值的增加是由于肌原纤维蛋白质—主要是肌球蛋白和肌动蛋白的变性所致，肌原纤维蛋白质的变性凝固导致了半固态凝胶的形成。

第193页：较高温度

• 较高温度（65℃）下，肌肉剪切力值的增加是由于肌束膜胶原蛋白的变性收缩所致。
• 胶原蛋白的变性缩短导致其由不透明的、非弹性的特征性结合模式向具有弹性特征的膨胀纤维转化，同时伴随着肌束内肌纤维的缩短和张力的增加。

第194页：随着加热温度的提高和时间

随着加热温度的提高和时间的延长，肌肉蛋白质变性程度加大，肉的韧度增加，嫩度降低。

第195页：另一方面

• 另一方面，胶原蛋白的溶解程度随温度的增加而增加。
• 在60~65℃的范围内，胶原蛋白缩短并转变为一种较易溶解的形式。

第196页：在水中加热时

• 在水中加热时，牛肉胶原蛋白的收缩温度是65℃。
• 随着煮制时间的延长，胶原蛋白分解并吸水膨润，韧度减少，嫩度增加。

第197页：综合上述两方面的因素

综合上述两方面的因素，考虑到肉制品的微生物安全性和肉的风味，西式肉制品的加热熟制温度是68～72 ℃。

第198页：肉的多汁性

5 肉的多汁性

• 人们对畜禽肉多汁性口感的评价一般分为两部分。
• 一是最初几次咀嚼时从肉块中释放出的肉汁数量的多少；
• 二是在持续咀嚼时，肉块多汁性口感的持续性。

第199页：前者主要取决于肉中的含水

前者主要取决于肉中的含水量，

后者主要取决于肉中的脂肪对口腔唾液腺的刺激所分泌的唾液数量的多少。

第200页：为了保证肉与肉制品具有可

为了保证肉与肉制品具有可接受的多汁性和风味，

• 肉中的肌内脂肪含量不应低于3.5%，
• 肉制品中的脂肪含量不应低于16%。