页数：51页文件大小：1.62 MB来源： 生物化学ppt课件
本课件从蛋白质的概念与生物学功能入手，讲解元素组成、20种编码氨基酸的分类与理化性质、肽键与肽，随后系统展开一级至四级结构的定义、化学键与典型实例，最后说明两性解离、胶体性质、变性沉淀与呈色反应等理化性质。
蛋白质的结构与功能(Structure and Function of Protein)一、什么是蛋白质?蛋白质(protein)是由许多氨基酸(aminoacids)通过肽键(peptidebond)相连形成的高分子含氮化合物。
二、蛋白质的生物学功能
三、蛋白质的分类
第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素组成主要有C、H、O、N和S。有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。(一)组成蛋白质的元素(The Molecular Component of Protein)
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g%)=每克样品含氮克数×6.25×1001/16%(二)蛋白质元素组成的特点
二、蛋白质的基本单位——氨基酸存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的编码氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。(一)氨基酸的通式
H甘氨酸CH3丙氨酸L-氨基酸的通式R各种氨基酸的结构区别在于侧链（R基团）的不同，故具有不同的理化性质。C+NH3COO-H
非极性侧链氨基酸（8种）：侧链为非极性疏水基团，水溶性小。下表列出其中文名称、英文名称、缩写符号与等电点。
| 中文名称 | 英文名称 | 缩写符号 | 等电点（pI） |
|---|---|---|---|
| 缬氨酸 | valine | Val V | 5.96 |
| 甘氨酸 | glycine | Gly G | 5.97 |
| 丙氨酸 | alanine | Ala A | 6.00 |
| 亮氨酸 | leucine | Leu L | 5.98 |
| 异亮氨酸 | isoleucine | Ile I | 6.02 |
| 苯丙氨酸 | phenylalanine | Phe F | 5.48 |
| 脯氨酸 | proline | Pro P | 6.30 |
| 蛋氨酸 | methionine | Met M | 5.74 |
表中结构式为原课件图片内容，可对照原图查看各氨基酸侧链R基团的化学结构。
极性中性侧链氨基酸（7种）：侧链具亲水性，易溶于水，但色氨酸微溶于水。下表列出名称、缩写与等电点。
| 中文名称 | 英文名称 | 缩写符号 | 等电点（pI） |
|---|---|---|---|
| 色氨酸 | tryptophan | Trp W | 5.89 |
| 丝氨酸 | serine | Ser S | 5.68 |
| 酪氨酸 | tyrosine | Tyr Y | 5.66 |
| 半胱氨酸 | cysteine | Cys C | 5.07 |
| 天冬酰胺 | asparagine | Asn N | 5.41 |
| 谷氨酰胺 | glutamine | Gln Q | 5.65 |
| 苏氨酸 | threonine | Thr T | 5.60 |
原文中酪氨酸的三字符缩写写作Try，与色氨酸混淆；按标准缩写更正为酪氨酸Tyr、色氨酸Trp。
酸性氨基酸与碱性氨基酸：酸性氨基酸侧链有羧基可释放H⁺带负电荷，碱性氨基酸侧链有氨基、胍基、咪唑基可接受H⁺带正电荷。
| 类别 | 中文名称 | 英文名称 | 缩写符号 | 等电点（pI） |
|---|---|---|---|---|
| 酸性氨基酸 | 天冬氨酸 | aspartic acid | Asp D | 2.97 |
| 酸性氨基酸 | 谷氨酸 | glutamic acid | Glu E | 3.22 |
| 碱性氨基酸 | 精氨酸 | arginine | Arg R | 10.76 |
| 碱性氨基酸 | 组氨酸 | histidine | His H | 7.59 |
| 碱性氨基酸 | 赖氨酸 | lysine | Lys K | 9.74 |
pH=pI+OH-pH>pI+H++OH-+H+pH<pI氨基酸的兼性离子阳离子阴离子CHNHCOOHRCHNH2COOHRCHNHCOORCHNH2COO-RCHNHCOORCHNH3COO-R+CHNHCOOHRCHNH3COOHR+
2.紫外吸收色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm附近。大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。芳香族氨基酸的紫外吸收240 250 260 270 280 290 300 310光密度色氨酸酪氨酸波长(nm)
3.茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。2NOOOOOOOHOH+R-CH-COOHNH2+RCHOCO2+H++水合茚三酮罗曼紫(蓝紫色)
三、氨基酸在蛋白质分子中的连接方式(一)肽键(peptidebond)是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。肽键甘氨酸+HNH2CHCOOHHNHCHCOOHH甘氨酸-HOH甘氨酰甘氨酸HNH2CHCOHNHCHCOOH
多肽链中氨基酸的排列顺序示例（N端→C端）：Lys、Glu、Thr、Ala、Ala、Ala、Lys、Phe、Glu、Arg（第10位），其后依次为 Gln、His、Met、Asp、Ser、Ser、Thr、Ser、Ala、Ala、Ser、Ser、Tyr、Ser、Asn、Cys、Asn、Gln、Leu、Arg、Pro、Val、Leu、Val、Asn、Arg（第30位）等。
本页源文件为图片中的氨基酸三字符缩写序列，数字为残基序号，建议对照原图核对完整序列。
体内许多激素属寡肽或多肽。2.多肽类激素CHONCONHCH2NNCONCONH2焦谷氨酸组氨酸脯氨酰胺促甲状腺素释放激素(TRH)
(The Molecular Structure of Protein)蛋白质的分子结构包括：一级结构(primary structure)二级结构(secondary structure)三级结构(tertiary structure)四级结构(quaternary structure)第二节蛋白质的分子结构空间结构
二、蛋白质的二级结构
三、蛋白质的三级结构疏水键、离子键、氢键和Van der Waals力等。
H2NH3N+NbHCOO-OaCCCOOHSSHOHOCH2OaaCHCH3CHCH3CH3CH2CH3CH3CH3cccOOCcCH2OHCH2OHbNH2+H2NCOCO-abc氢键离子键疏水键维持蛋白质分子构象的各种化学键
肌红蛋白（Mb）由一条多肽链与血红素辅基组成，图中标示其N端与C端的位置，是理解蛋白质三级结构的典型实例。
(二)结构域大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域(domain)。免疫球蛋白结构域示意图
血红蛋白是由含有血红素的2个α亚基和2个β亚基组成的四聚体，是蛋白质四级结构的典型实例。
(一)一级结构与功能的关系五、蛋白质结构与功能的关系天然状态，有催化活性尿素、β-巯基乙醇去除尿素、β-巯基乙醇非折叠状态，无活性HSSHSHHSHSSHHSHS26110958472655840261109584725840651.核糖核酸酶一级结构与功能的关系二硫键破坏后，生物学活性丧失。
3.血红蛋白一级结构与功能的关系例：镰刀形红细胞贫血N-val · his · leu · thr · pro ·glu· glu · · · · ·C(146)HbSβ肽链HbAβ肽链N-val · his · leu · thr · pro ·val· glu · · · · ·C(146)这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病”。
例：疯牛病中的蛋白质构象改变疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。正常PrP富含α-螺旋，称为PrPc。在某种未知蛋白质作用下转变成为β-折叠的PrPsc，从而致病。PrPcα-螺旋PrPscβ-折叠正常疯牛病蛋白质构象疾病包括：人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨廷顿舞蹈病、疯牛病等。2．朊病毒蛋白空间结构与功能的关系
第三节蛋白质的理化性质(The Physical and Chemical Characters of Protein)一、蛋白质的两性解离和等电点(一)两性解离蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团，故称两性解离。
当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。二、蛋白质的胶体性质
+++++++带正电荷的蛋白质－－－－－－－－带负电荷的蛋白质在等电点的蛋白质水化膜++++++++带正电荷的蛋白质－－－－－－－－带负电荷的蛋白质不稳定的蛋白质颗粒酸碱酸碱酸碱脱水作用脱水作用脱水作用溶液中蛋白质的聚沉
三、蛋白质的变性、沉淀和凝固在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
天然状态，有催化活性尿素、β-巯基乙醇去除尿素、β-巯基乙醇非折叠状态，无活性4.复性(renaturation)若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。HSSHSHHSHSSHHSHS2611095847265584026110958472584065
四、蛋白质的紫外吸收由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。蛋白质的OD280与其浓度呈正比关系，因此可作蛋白质定量测定。
五、蛋白质的呈色反应
下载地址：{{downurl}}
{{{a}}}
{{#b}}{{{b}}}
{{/b}} {{/title}} {{#nolog}}登陆注册
{{/nolog}} {{#djsx}}点我刷新
{{/djsx}} {{#gocz}} {{/gocz}} {{#ffqr}} {{/ffqr}}