05 第五章 蛋白质 Protein.ppt

第1页：第五章 蛋白质

• 第五章蛋白质
• Chapter 5 Protein

第2页：理化性质：蛋白质的功能性质、食品中的蛋白

• 一．理化性质
• 二、蛋白质的功能性质
• 三、食品中的蛋白质
• 四、加工对蛋白质的影响

第3页：理化性质

一．理化性质Physicochemical Properties

第4页：蛋白质的分类

• (一）蛋白质的分类The classification of protein
• 纤维状蛋白质
• 按分子形状分:
• 球状蛋白质
• 简单蛋白质
• 按分子组成分:
• 结合蛋白质
• 清蛋白
• 按蛋白质的溶解度分: 谷蛋白
• 球蛋白
• 醇溶蛋白

第5页：氨基酸的：结构与分类

• （二）氨基酸的一般性质
• General Properties of Amino Acids
• 1．结构与分类

第6页：分类：按侧链极性可分为、非极性

• （2）分类
• 按侧链极性可分为四类：
• A．非极性
• 中性：甘、丙、苯丙、缬、亮、异亮、蛋、脯、色
• B．有极性无电荷（不电离）
• 有羟基：丝HO-CH2-苏酪
• 有巯基: 半胱：HS-CH2、胱
• 有酰胺基：
• 谷氨酰胺：O=C-CH2-CH2-天冬酰胺：O= C-CH2-
• | |
• NH2NH2

第7页：带正电荷：碱性氨基酸三种、精、组

• C．带正电荷
• 碱性氨基酸三种
• 赖：+H3N-CH2-CH2-CH2-CH2-
• 精、组
• D．带负电荷（酸性氨基酸）
• 谷：-OOC-CH2CH2-
• 天门冬：-OOC-CH2-

第8页：酸碱性质氨基酸为两性电解质

2．酸碱性质氨基酸为两性电解质，既表现出酸性，又表现出碱的性质

第9页：酸碱性质氨基酸为两性结构示意

第10页：除α-羧基：可估算等电点、侧链不带电荷基

• 除α-羧基（pKa1）、α-氨基（pKa2）外，酸性及碱性氨基酸的侧链也含有可离子化基团（PKa3）
• 可估算等电点：
• 侧链不带电荷基团氨基酸：
• pI=（pKa1+pKa2)/2
• 例pI（蛋）=1/2（2.28+9.21）=5.75
• 酸性氨基酸：pI=(pKa1+pKa3)/2
• 例：pI（谷）=(2.19+4.25)/2=3.22
• 碱性氨基酸：pI=（pKa2+pKa3)/2
• 例：pI（赖）=（8.95+10.53)/2=9.74

第11页：疏水性：两个非极性基团为、氨基酸侧链具有

• 3、疏水性
• Hydrophobic properties
• 两个非极性基团为了避开水相而聚集在一起的作用力——疏水键。非极性基团所具有的性质—疏水性。
• 氨基酸侧链具有一定的疏水性。
• 1mol氨基酸从乙醇中转移到水中，其转移自由能：
• ΔGo= -RTlnS乙醇/S水ΔGo( 侧链R)=ΔGo（氨基酸）-ΔGo（甘氨酸）

第12页：蛋白质的结构及其作用力

• （二）蛋白质的结构及其作用力1、结构
• （1）一级结构Primary structure氨基酸排列顺序—一级结构
• （2）二级结构Secondary structure主链上原子的空间排列——二级结构其排列方式有：α—螺旋三维结构β—折叠结构β—弯曲结构胶元螺旋

第13页：蛋白质的结构及其作用关系图

第14页：蛋白质的结构及其作用示意图

第15页：三级结构：四级结构

• （3）三级结构Tertiary structure二级结构形成一定构象——三级结构“螺旋之螺旋”，“折叠再折叠”
• （4）四级结构Quaternary structuren 条多肽链在三级结构的基础缔合聚集，构成四级结构。由n个亚基聚集成聚合体，即为四级结构。

第16页：三级结构分类图

第17页：三级结构对比图

第18页：作用力和键形成

2、作用力和键形成二、三、四级结构的作用力：（1）空间张力（2）静电作用力（3）氢键（4）二硫交联键（5）疏水键（6）范德华力

第19页：作用力和键形成变化曲线

第20页：化学反应：氨基酸与甲醛的反应

• （三）化学反应
• 1、氨基酸与甲醛的反应
• R-CH-COOH + 2HCHO → R-CH-COOH
• │ │
• NH2N(CH2OH)2
• 可用强碱滴定，测定游离氨基酸
• 可用于明胶胶囊化

第21页：氧化还原反应

• 2、氧化还原反应
• -2H
• R1SH + HSR2↔R1-S-S-R2
• +2H
• 小麦面筋蛋白含有：麦胶蛋白和麦谷蛋白
• 加入氧化剂（溴酸钾、过氧化苯甲酰、Vc) 可以增筋、弹性增加如面包
• 加入还原剂（NaHSO3)可以降筋、弹性，增加脆性，如饼干(或者加入木瓜蛋白酶)

第22页：水解：蛋白质------、酸水解法

• 3、水解
• H+、OH-、酶
• 蛋白质----------------→ 胨、肽、氨基酸
• （1）酸水解法
• 6mol/L HCl 110℃10～24h
• 蛋白质------------------------→氨基酸
• 优点：彻底、L型
• 缺点：色氨酸破坏，丝、苏、酪部分破坏

第23页：碱水解法：蛋白质------、优点

• （2）碱水解法
• 6mol/L NaOH 6h
• 蛋白质-----------------→氨基酸
• 优点：色氨酸不破坏、水解液清澈
• 缺点：构型变化，D、L各半；
• 丝、苏、精、赖、胱破坏
• （3）酶水解法
• 酶制剂
• 蛋白质---------→肽----→氨基酸
• 优点：常温、常压、构型不变、卫生
• 缺点：水解不易完全、时间长，肽多
• 应用广泛，口服液、饮料

第24页：活性肽：低分子量的、寡肽、小肽

• （四）活性肽
• 1、低分子量的肽具有生物活性
• 寡肽、小肽、小分子多肽（≤10）
• 应用：生长调节、抗肿瘤药物、功能食品...
• 研究领域:分子细胞学、医学、营养与药物化学...
• 易消化吸收,可以直接吸收、合成，
• L-氨基多肽→体内蛋白质
• 2、实例
• （1）谷胱甘肽（δ-谷氨酰-半胱氨酸-甘氨酸）
• 功能作用：抗氧化、清除自由基、清除过氧化氢、过氧化脂质，解毒（氟、重金属、CO...),抗过敏，辅酶

第25页：大豆肽：良好的溶解性、促进小肠钙的吸收

• （2）大豆肽（300-700）
• 良好的溶解性，易吸收，降血压（血管紧张素交换酶阻碍剂），降低胆固醇，抗氧化、促进双岐杆菌增殖。（3）酪蛋白磷酸肽
• 促进小肠钙的吸收
• (4) 乳链菌肽防腐剂
• 还有: 醒酒肽、抗血栓肽、免疫刺激肽、安神麻醉肽......
• 玉米肽、大米肽、鱼蛋白肽、乳清蛋白肽......

第26页：蛋白质的变性

（五）蛋白质的变性Protein Denaturation1、变性作用天然蛋白质分子因环境因素的改变而使其构象发生改变，这一过程称为变性。

变性涉及二、三、四级结构的变化。

2、变性热力学N(天然)==== D(变性)K=[D] / [N]ΔGo= -RTlnKΔGo=ΔHo-TΔSo例：25℃，pH=9时，肌红蛋白变性ΔGo=56.8千焦/摩尔K=0.113

第27页：变性因素

3、变性因素（1）热T升高，则氢键下降，静电力下降，范德华力下降，而疏水键上升，ΔH？↑↓当T升高时，ΔS（升高）则-TΔS（下降）ΔG=ΔH—TΔS当ΔG=0时，K=1

第28页：理化性质：当ΔG=0时

当ΔG=0时，K=1此时的温度为蛋白质的变性温度Td蛋白质热变性温度（Td）蛋白质Td羧肽酶63肌红蛋白79胰蛋白酶抑制剂77α-乳清蛋白83大豆球蛋白92燕麦球蛋白108

第29页：含有疏水性大的氨基酸残基比例高的蛋白

含有疏水性大的氨基酸残基比例高的蛋白质耐热稳定性大（耐热生物体而耐低温性差，即低温下易变性)。

如11S大豆蛋白、乳蛋白水能促进蛋白质的热变化（干的稳定）大豆粉10%H2O Td=115℃40%H2O Td=97℃单体球状蛋白质的热变性在短时热时是可逆的。

第30页：静水压因为蛋白质具有柔性和可压缩性

（2）静水压因为蛋白质具有柔性和可压缩性（球状），所以压力可引起变性，但是可逆（3）剪切力振动、揉捏、打擦产生机械剪切力，导致α螺旋破坏，网状结构改变（4）辐照导致芳香族氨基酸（色、酪、苯丙）吸收，使构象发生改变，还可导致二硫键断裂。

第31页：PHpH=4～10稳定极端pH改变盐

（5）PHpH=4～10稳定极端pH改变盐键，使基团离子化，造成链展开，一般可逆。

（6）有机溶质尿素O 盐酸胍NH‖‖H2N-C-NH2 H2N-C-NH2可与蛋白质形成复合物

第32页：表面活性剂打断疏水相互作用

（7）表面活性剂打断疏水相互作用，导致蛋白质展开。

（8）有机溶剂极性溶剂，改变介质（水）的介电常数，改变静电力。

非极性溶剂，穿透疏水区，打断疏水作用。

（9）盐可与蛋白质分子中的基团形成复合物。

第33页：变性对性质的影响

4、变性对性质的影响（1）生物活性丧失（酶、激素、毒素、抗体……）（2）溶解度降低（疏水基团暴露）（3）改变水合性质（4）易于酶水解（5）粘度增大（6）不能结晶

第34页：蛋白质的功能性质

二、蛋白质的功能性质(P149)Functional Properties of Proteins

第35页：食品蛋白质在食品体系中的功能作用

食品蛋白质在食品体系中的功能作用Functional roles of food proteins in food systems

第36页：水化性质

• （一）水化性质(溶解度）(P151)
• HydrationProperties of Proteins1、蛋白质与H2O的作用（P-H2O）蛋白质与水可形成: 离子—偶极作用、氢键、偶极—偶极作用。

第37页：水化过程：干燥蛋白质逐步水化

• 2、水化过程
• 干燥蛋白质逐步水化过程如下：干蛋白→极性点吸附水→多分子层水→单分子层水→蛋白质溶胀→溶剂化分散作用→ 溶液
• ↓
• 溶胀的不溶性颗粒、块

第38页：水化影响因素

3、水化影响因素(溶解度）（P155-157)（1）浓度C水的总吸收量随C的增加而增加（2）pH及种类在PI时，P—P作用最强水合作用最小，溶胀最小。

第39页：蛋白质的功能性质相关内容

H2O% 0 2 4 6 8 10 pHpH对牛肌肉持水容量的影响

第40页：蛋白质的功能性质相关流程图

第41页：离子强度μ=

（3）离子强度μ=1/2ΣCiZi2(Z为价数)A、中性盐0.5～1M时，S↑, 产生“盐溶效应”B、当C>1M时，S↓，产生“盐析效应”P-P > P-H2O 导致P↓沉淀

第42页：温度T一般蛋白质变性温度为50～70

（4）温度T一般蛋白质变性温度为50～70℃ ，T↑，氢键↓P-H2O作用↓，即T↑，P↓沉淀。

第43页：水合性质的：蛋白质成分的吸水性

• 4、水合性质的测定方法
• 蛋白质成分的吸水性，持水容量的测定有以下四种方法：
• （1）相对湿度法
• 测定一定AW时，P吸水量
• ml H2O/g样品
• 大豆分离蛋白
• 100 200 min

第44页：溶胀法：将蛋白粉置于下端连

• （2）溶胀法
• 将蛋白粉置于下端连有刻度毛细管的烧结玻璃过滤器上，让其吸收毛细管中的水，即测定其水合作用的速度和程度。（3）过量水法让蛋白质与过量水接触，再过滤，离心过剩水。（4）水饱和法测定蛋白质饱和溶液所需要的水量

第45页：蛋白质的功能性质：溶胶

5、溶胶（1）蛋白质的溶解特性的作用A、可确定天然资源中蛋白质分离，提纯的最适条件。

B、为蛋白质的应用提供重要指标C、评价蛋白质饮料

第46页：溶胶：蛋白质溶液是

• （2）溶胶
• 蛋白质溶液是一种胶体溶液。Pro 表面有各种亲水基，将H2O分子吸附表面而形成一层水膜。

第47页：蛋—蛋作用

（二）蛋—蛋作用（P—P作用）1、沉淀沉淀的方法：A、盐析B 、生物碱沉淀剂的沉淀反应C、有机溶剂沉淀反应D 、重金属盐沉淀反应鞣酸、苦味酸等生物碱能使蛋白质沉淀。

生物碱沉淀剂为酸性物质，显示负电荷；

当蛋白质溶液pH < PI时，显示正电荷；

所以可生成S小的盐而沉淀。

食品工业除单宁等，用此原理。

第48页：蛋白质的功能性质：胶凝

2、胶凝Gelation（1）概念：P胶体溶液在一定条件下，P胶体体系失去流动性，而成为“软胶”状态。

这一过程叫P的胶凝作用。

P-P > P-H2O 有序网络凝结。

凝胶是水分分散在蛋白质颗粒之中形成的胶体体系。

蛋白质凝胶具有一定形状、弹性，半固体性质。

（2）形成（方法）A、热处理、冷却B、加酸C、添加盐类D、酶水解加入酶适度水解，可促使胶凝形成。

E、先碱化、再恢复至中性或PI 点F、与多糖胶凝剂作用如明胶(+) + 阿拉伯胶（-）明胶(+) + 海藻酸钠（-）

第49页：胶凝机理

（3）胶凝机理（探讨）A、变性xP →Δ→ xPD→冷却→(PD)xB、P--P作用a. Δ加热，疏水基团暴露，疏水作用力↑b. 静电引力：–NH3+, --COO-；

--COO----Ca2+----OOC--c. 氢键↑d. –S-S-的形成∴P--P间形成网络结构。

对H2O的作用力多层水↑，截留水↑

第50页：界面性质：乳化性质

• （三）界面性质Interfacial properties
• 1、乳化性质Emulsifying Properties（1）蛋白质的表面活性一般而言，P的疏水性越强，P在界面的浓度越大，表面张力愈低，乳状液愈稳定。疏水值↑，表面张力↓乳化活力↑(乳化活性指数，m2/g)

第51页：表乳面化张活力力疏水值疏水值

表乳面化张活力力疏水值疏水值

第52页：乳化性评价指标

• （2）乳化性评价指标（161)
• A、乳化能力（EC）（乳化容量）
• 相转变前能乳化油ml
• EC= ------------------------------
• g蛋白质
• B、乳状液稳定性（ES）
• 乳状液最终体积×100
• ES= ------------------------------
• 乳状液最初体积

第53页：蛋白质的功能性质：影响因素

（3）影响因素A、蛋白质的溶解度（乳化能力）溶解、乳化能力↑ 不溶解、乳化稳定性↑ B、pHC、盐效应（离子强度）存在盐析效应和盐溶效应D、加热加热使乳化能力↓E、添加小分子表面活性剂使蛋白质保留界面能力↓，使乳化能力↓F、一定蛋白质起始浓度一般为0.5%

第54页：起泡性质

2、起泡性质(P163)Foaming Properties（1）泡沫的形成A、泡沫——气泡在连续的液相或半固相中形成的分散体系。

B、构成气体/ 表面活性剂/ 液体表面活性剂使→ 气/液界面张力↓C、形成方法：搅打、鼓泡、减压

第55页：稳定性影响因素不稳定步骤如下

D、稳定性影响因素不稳定步骤如下：由于重力、压力差、蒸发等原因出现泄水P 内压= P atm+ 2r/ R气体从小泡向大泡扩散，膜破裂对泡沫稳定性有利的三个重要因素是：a' 界面张力小b' 液相粘度大c' 吸附蛋白膜牢固、有弹性

第56页：泡沫性质评价

(2)泡沫性质评价a、稳定泡沫体积= 100×E/A

第57页：膨胀率：膨胀率=

• b、膨胀率
• 100(C-A) B
• 膨胀率= --------------= 100×-------
• A A
• c、起泡力
• B
• 起泡力= ---------×100
• D
• d、泡沫稳定时间
• 一定时间，泡沫体积减少程度
• 泡沫体积减少1/2时所需时间
• 泡沫形成至开始排水的时间

第58页：影响泡沫形成及稳定环境因素

（3）影响泡沫形成及稳定环境因素A、不溶性蛋白质粒子对稳定泡沫起着稳定作用泡沫膨胀力↓ 但泡沫稳定性↑B、盐类NaCl 使泡沫膨胀率↑稳定性↓ (∵降低粘度)Ca2+使泡沫膨胀率↑(∵形成羧--Ca2+--羧桥键)C、糖抑制膨胀、增加稳定(∵粘度↑)泡沫形成后加入D、脂肪脂肪破坏蛋白质的起泡性质（消泡）E、蛋白质浓度在C<10%内C↑，则稳定性↑F、搅打时间及温度

第59页：具有起泡性质的蛋白质

• （4）具有起泡性质的蛋白质A、对具有起泡性蛋白质的要求a、二、三、四级结构适当展开的Pro分子b、具有较好的溶解性c、蛋白质分子之间存在一定的粘着作用力d、蛋白质分子有一定疏水值B、蛋白质作为起泡剂的必要条件：
• 必须快速地吸附至气----水界面
• 必须易在界面上展开和重排
• 必须在界面上形成一层粘合性膜

第60页：方法a、选择适宜的蛋白质b

C、方法a、选择适宜的蛋白质b、温和加热c、与变性剂作用，部分水解d、实例：大豆蛋白发泡粉(部分水解)氨基酸态氮/总氮=1：10，M=50000～70000

第61页：方法a、选择适宜的蛋结构模型

第62页：风味结合蛋白质可作为风味物结合的载体

（四）风味结合蛋白质可作为风味物结合的载体1、风味物与蛋白质间的作用风味结合包括风味物吸附于蛋白质表面和扩散、渗透到蛋白质内部吸附力有：a、范德华力可逆物理吸附b、氢键c、共价、静电引力化学吸附d、疏水键风味物质与蛋白质的结合，只能发生在那些未参与Pro-结合的位点上2、评价方法在指定温度下，用气--液相色谱法测定风味物（游离）的平衡浓度。

绘制吸附等温线

第63页：吸附量

吸附量mg/gC风味物

第64页：蛋白质的功能性质：影响因素

3、影响因素A、水促进与极性化合物的结合B、pH 碱性结合能力↑C、P降解，结合能力↓D、受热变性，结合能力↑E、冷冻干燥风味物与Pro结合↓F、脂类脂类的存在，羰基风味物结合↑

第65页：食品中的蛋白质

三、食品中的蛋白质（一）肉类蛋白质肉中蛋白质分为：肌原纤维蛋白、肌浆蛋白、基质蛋白。

1、肌原纤维蛋白包括：肌球蛋白，肌动蛋白，肌动球蛋白，肌原球蛋白肌球蛋白是粗肌丝的主要蛋白质，它构成肌原纤维蛋白的55%。

肌动蛋白是细肌丝的主要Pro，占肌纤Pro的20%。

肌动球蛋白由肌球、肌动混合可形成肌动球蛋白（屠宰后成熟）动物死后肌动球蛋白↑僵硬↑ 肌原球蛋白

第66页：食品中的蛋白质实物图

第67页：肌浆蛋白

2、肌浆蛋白肌浆蛋白为球状P组成：酶、肌红蛋白、血红蛋白为可溶性蛋白质,占25-30% P总, ，60℃变性，凝固。

3、基质蛋白为结缔组织部分，不溶于水及浓盐溶液。

基质蛋白为硬蛋白，含胶原、弹性蛋白。

第68页：肉的成熟

4、肉的成熟（1）种类肌原纤维蛋白占1/2 P总肌原纤维蛋白与动物种类无关而肌浆、基质因动物不同而异在28：20 ～16：36范围内变化（2）死后僵硬不同动物，最大僵硬时间不同，鱼1-4h，鸡6-12h，牛12-24h，猪3d（3）肉的成熟僵硬的肉经数日冷藏，逐渐变软，肉的持水性得到恢复，僵直的消除。

（酶的作用）

第69页：鱼肉蛋白质鱼肉含基质蛋白质较少

5、鱼肉蛋白质鱼肉含基质蛋白质较少。

∵肌球蛋白间含双硫键，可形成网络结构∴能形成凝胶体（比畜肉好）形成条件：0.5-1%(3%)的食盐PH = 6.5～7.2T = 75～85℃( >60℃)添加Vc等氧化剂可促进网状结构的形成添加淀粉,可提高胶凝能力∴可用制作鱼糕、鱼圆子。

第70页：胶原蛋白与明胶

• （二）胶原蛋白与明胶
• 1、胶原蛋白
• 胶原是皮、骨、结缔组织中的主要蛋白质
• 组成特点：
• 脯、羟脯、甘较多
• 蛋少
• 胱、色无
• 分子结构特点
• 分子由三股螺旋组成，外形为棒状。
• 分子间横向结合（交联）成胶原纤维。

第71页：明胶：明胶是胶原蛋白的、胶原分子3×10

• 2、明胶
• 明胶是胶原蛋白的热分解产物
• 胶原分子3×105三股结构
• 明胶1×105无定形形式
• 明胶溶于热水、冷却时凝固成富有弹性的凝胶且具有热可逆性。（1.5%）
• 明胶胶凝的作用机理为:依靠明胶分子间(氨基酸残基)的氢键、离子键、使分子间互相结合，从而形成稳定网状结构。
• 明胶凝胶由于加热时熔化，冷却时凝固，应用于糖果加工。可作为乳化剂、泡沫稳定剂、增稠剂、胶凝剂。

第72页：乳蛋白质一般乳由三个不同相组成

（三）乳蛋白质一般乳由三个不同相组成、三相中均存在蛋白质。

a. 由酪蛋白构成的微细胶粒(酪蛋白)b.连续水溶液（乳清蛋白）c. 分散脂肪球(球膜蛋白)下面以牛乳为例：1、酪蛋白(P187)酪蛋白约占80-82% Pro总酪蛋白含胱、蛋、含苏、丝氨基酸的磷酸酯键的磷蛋白酪蛋白胶团的结构见P188 图5-27

第73页：乳清蛋白：乳清蛋白、脂肪球膜蛋白

• 2、乳清蛋白
• 乳清蛋白，主要是β-乳球蛋白(P187 表5-25）和α-乳清蛋白（p188)，还有血清清蛋白、免疫球蛋白、酶等。
• 3、脂肪球膜蛋白
• 为磷脂蛋白质

第74页：鸡蛋蛋白质

(四）鸡蛋蛋白质1、组成组分固形物% 蛋白% 脂类%蛋清11.1 9.7-10.6 0.03蛋黄52.3-53.5 15.7-16.6 31.8-35.5全蛋25-26.5 12.8-13.4 10.5-11.8

第75页：蛋黄的乳化能力

• 2、蛋黄的乳化能力
• 起乳化作用的组分: 磷脂、脂蛋白
• 应用：蛋黄酱、蛋糕、色拉调味料
• 蛋黄酱为65%-80%油的W/O乳状液，即小油滴外展涂上一层由蛋黄颗粒组成的保护层，粘附强，这是由于其中的脂蛋白起着乳状液稳定剂作用。

第76页：蛋清的起泡能力

• 3、蛋清的起泡能力
• 蛋清中可溶性蛋白质(如球蛋白G1、G2、G3…)是一种表面活性剂，具有起泡能力。
• 应用：制蛋糕、蛋卷、蛋白酥皮卷

第77页：大豆蛋白质：组成、大豆含蛋白质40%

• （五）大豆蛋白质
• 1、组成
• 大豆含蛋白质40%，是优良的植物蛋白质
• 按溶解性，分为：
• 清蛋白（10%）
• 球蛋白（90%）pH = 4.2--4.8 时沉淀
• 若用超速离心沉降速度法，可将大豆蛋白分为2S、7S、11S、15S四种组分。

第78页：大豆蛋白质机理图

第79页：组成如下表

组成如下表(P189)组成占P% 成分分子量（万）2S 21.5胰蛋白酶抑制剂0.8—2.1(1.2)（细胞色素C）7S 37 血球凝集素11解脂酶10.2β-淀粉酶6.177S-球蛋白18-2111S 31 11S-球蛋白3.5-3515S 10.515S-球蛋白60注:S为沉降系数,1S = 10-13秒= 1 Svedberg

第80页：大豆蛋白中

• 大豆蛋白中，7S、11S的含量最高。
• 其中7S为37%，高的豆腐细腻、嫩；
• 11S为31%，高的豆腐结构坚实、有筋性。

第81页：溶解特性：氮溶解度指数、水溶氮

• 2、溶解特性
• A 氮溶解度指数（NSI）
• 水溶氮
• NSI% = ----------------×100
• 样品中总氮
• B 蛋白质分散度指数（PDI）
• 水分散蛋白质
• PDI% = -----------------------×100
• 样品中总蛋白质
• 一般来说，对同一样品PDI> NSI

第82页：食品中的蛋白质：影响因素

• C 影响因素
• PH
• NSI
• 4.3 pH

第83页：中性盐：称为盐溶性蛋白质

• 中性盐NPI (NaCl)
• 0.1 c
• 称为盐溶性蛋白质

第84页：变性：变性程度衡量指标测

• 3、变性
• (1)变性程度衡量指标测定测定条件NSI PDI样品g 5 20用水量ml 250 300混合方法机械搅拌120转/分匀浆杯8500转/分温度℃30 25时间min 120 10分离方法离心1500转/分离心2700转/分分离时间10分10分测定Pro 凯氏定氮凯氏定氮(2)热变性(3)醇变性

第85页：功能特性：乳化性、胶凝性

• 4. 功能特性
• (1) 乳化性
• (2) 胶凝性
• (3) 起泡性
• 适当水解可提高发泡性，N溶：N总=1：10
• (4) 保水性与吸水性
• (5) 吸油性

第86页：面筋蛋白质：组成、蛋白质

• （六）面筋蛋白质(P188)
• 1. 组成
• 蛋白质（13%）
• 面筋Pro(80%)：醇溶（麦胶）-S-S--SH
• 麦谷-S-S--SH
• 水溶性Pro(20%)：清、球
• 2. 网络结构的形成
• 二硫键的交联而形成网络结构
• 增加面筋筋力的方法：添加Vc、过氧化苯甲酰等，放置氧化（脂肪过氧化物）

第87页：湿面筋含量与面粉类型及用途

降筋：添加淀粉、NaHSO3、木瓜蛋白酶

第88页：加工中蛋白质的变化

• 四、加工中蛋白质的变化Processing-induced changes in proteins
• (一）热处理(P177)
• 1. 变性(消化率↑) 2. 破坏抗营养抑制素（剂）3. 酶失活4. 脱巯基作用对热最敏感的是胱、半胱氨酸在115℃，27h，60%胱氨酸破坏
• S-CH2-CH(NH2)-COOH
• S-CH2-CH(NH2)-COOH + 2 H2O
• → 2HO-CH2-CH(NH2)-COOH + 2 H2S

第89页：新酰胺键生成

• 5. 新酰胺键生成
• 在强热过程中，赖氨酸易与天门冬酰胺或谷氨酰胺反应，生成新酰胺键。影响蛋白质的生物价。
• 6. 羰氨反应

第90页：碱处理：对食品进行碱处理、蛋白质----

• （二）碱处理
• 对食品进行碱处理，尤其在加热同时进行时，对蛋白质的营养价值影响较大。
• Δ 、OH -
• 蛋白质-----------→ 异常氨基酸
• OH -
• 胱氨酸----→ 氨基丙烯酸+ H2S + S

第91页：与氧化剂的作用

• （三）与氧化剂的作用
• 1. 食品中的氧化剂
• 过氧化氢、过氧化苯甲酰、脂类过氧化物等
• 2. 蛋氨酸的氧化(P180)
• 蛋氨酸在氧化剂、光、敏化剂作用下，生成蛋氨酸亚砜、蛋氨酸砜

第92页：半胱、胱氨酸的氧化

• 3.半胱、胱氨酸的氧化(P180)
• （1）可部分利用
• 半胱、胱氨酸的氧化为胱氨酸（一、二）亚砜
• 半胱、胱氨酸的氧化为胱氨酸（一、二）砜
• O O O O
• ‖ ‖ ‖ ‖
• SHR →RSSR →R--S--S--R →R---S--S--R
• ‖ ‖
• O O
• (2) 不能利用
• 半胱、胱氨酸氧化为半胱氨亚磺酸
• 半胱、胱氨酸氧化为半胱氨磺酸
• RSH →RSOH →RSO2H →RSO3H
• 次亚半胱磺酸

第93页：色氨酸的氧化

• 4. 色氨酸的氧化(P181)
• 游离氨基酸—色氨酸在强氧化剂作用下，生成：
• β-氧化吲哚基丙氨酸
• N-甲醛基犬尿氨酸

第94页：色氨酸的氧化分布图

第95页：与脂类的作用

• (四) 与脂类的作用
• 1. 自由基反应(P181)
• 脂类游离基LOO.与P发生加成反应形成：
• 脂类--蛋白质自由基
• LOO. + P → .LOOP
• LOO. + PH→ LOOH + P.
• LOOP + O2→ .OOLOOP
• .OOLOOP + P. → POOLOOP
• 2. 羰氨反应
• 不饱和脂肪酸自动氧化产生的醛类可与蛋白质反应发生共价交联。
• 3. 形成非共价键复合物
• 蛋白质与脂类，以疏水键结合生成复合物。

第96页：与多酚的作用

• (五) 与多酚的作用(P181)
• 多酚是植物的天然组分，在O2（碱性条件）存在下，or在中性，多酚氧化酶作用下生成醌。
• 赖、半胱+ 醌→缩合物
• 蛋、半胱、色+ 醌→氧化物（赖氨酸等生物有效性↓）

第97页：与亚硝酸盐的作用

• (六）与亚硝酸盐的作用(P181)亚硝酸盐能与伯、仲、叔胺类化合物反应，生成亚硝酸胺或亚硝酰胺
• R1R1
• NH + HNO2→N-N=O +H2O
• R2R2

第98页：酶水解对蛋白质功能性质的影响

• （七）酶水解对蛋白质功能性质的影响
• 1. 肌肉中的酶水解，促使宰后僵直的肉嫩化。
• 2. 外加木瓜蛋白酶，使肉嫩化。
• 3. 用木瓜蛋白酶or微生物蛋白酶防止啤酒混浊。
• 4. 用蛋白酶水解蛋白质（有限水解），可增溶，制成可溶性蛋白质。
• 5. 水解大豆蛋白质可提高起泡力和打擦膨胀。
• 6. 广泛水解P，可能产生苦味疏水性肽，含亮、苯丙氨酸残基的肽。

第99页：蛋白质侧链的化学改性

• （八）蛋白质侧链的化学改性
• 蛋白质侧链的主要反应有：
• 酰化、烷基化、氧化、还原等。