05 第四章 蛋白质.ppt

第1页：蛋白质封面

蛋白质封面

• 第四章蛋白质导言
• 4.1 蛋白质概述与来源
• 4.2 蛋白质的功能性质
• 4.3 食品加工中蛋白质的变化

第2页：本章主要内容

本章主要内容

• 本章内容(Contents)4.1概述
• Introduction4.2蛋白质的功能性质
• 3 食品加工中蛋白质的变化本章主要内容

第3页：1、蛋白质在食品加工中的意义

1、蛋白质在食品加工中的意义

• 蛋白质在食品加工中的意义蛋白质是食品中三大营养素之一
• 1 Introduction
• 蛋白质对食品的色、香、味及组织结构等具有重要意义一些蛋白质具有生物活性功能，是开发功能性食品原料之一一些蛋白质及短肽具有有害性，对食品安全的影响营养功能感观品质生物活性食品安全

第4页：2、食品中蛋白质来源及种类

2、食品中蛋白质来源及种类

• 食品中蛋白质来源及种类
• 动物中蛋白质；如猪肉、鱼肉、鸡肉、乳
• 植物中蛋白质：如大豆、谷物
• 微生物中蛋白质：酵母
• 1 Introduction

第5页：2、食品中蛋白质来源及种类

2、食品中蛋白质来源及种类

• 食品中蛋白质来源及种类
• 牛乳中的蛋白质酪蛋白乳清蛋白
• 1 Introduction占乳蛋白的
• 80％－82％1,2,,,－酪蛋白
• －乳球蛋白，50％牛奶加热产生的气味
• －乳清蛋白，25％

第6页：2、食品中蛋白质来源及种类

2、食品中蛋白质来源及种类

• 食品中蛋白质来源及种类
• 肉中的蛋白质
• 肌浆中的蛋白质
• 肌原纤维蛋白质
• 基质蛋白质
• 1 Introduction占
• 20％－30％肌溶蛋白,球蛋白X
• 肌红蛋白肌原蛋白弹性蛋白占
• 51％－53％
• 肌球蛋白，肌动蛋白肌动球蛋白，肌原球蛋白

第7页：2、食品中蛋白质来源及种类

2、食品中蛋白质来源及种类

• 食品中蛋白质来源及种类
• 小麦中的蛋白质
• 醇溶谷蛋白谷蛋白清蛋白球蛋白
• 1 Introduction
• 构成面筋，含有二硫键面团弹性和机械强度水溶性

第8页：蛋白质功能性质概述

蛋白质功能性质概述

• 2 蛋白质功能性质
• Functional Properties of Proteins

第9页：蛋白质与食品品质的关系

蛋白质与食品品质的关系

• 其他成分蛋白质相互作用食品色泽食品风味食品外形食品质构糖脂肪构成食品品质贡献多大？
• 2 蛋白质功能性质
• Functional Properties of Proteins

第10页：水化性质、表面性质、结构性质、感观性质

水化性质、表面性质、结构性质、感观性质

蛋白质的功能性质概念功能性质：在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质。

第11页：功能食品蛋白质类型溶解性饮料乳清蛋白粘度

功能食品蛋白质类型溶解性饮料乳清蛋白粘度

本页为标题/图示页，详细内容见原课件图示。

第12页：吃嫩弹性？

吃嫩弹性？

本页为标题/图示页，详细内容见原课件图示。

第13页：2、蛋白质的水合性质

2、蛋白质的水合性质

• 概念：蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、Asn、Gln的酰胺基、Ser、The
• 和非极性残基团与水分子相互结合的性质。
• 蛋白质水合性质与
• 食品的功能性：如分散性、湿润性、溶解性、黏度、胶凝作用、乳化和起泡性等，都取决于水-蛋白质的相互作用。
• 蛋白质的水合性质
• Properties Hydration of Proteins

第14页：蛋白质水合的作用方式

蛋白质水合的作用方式

作用方式：

第15页：结合过程化合水和邻近水多分子层水进一步水

结合过程化合水和邻近水多分子层水进一步水

• 非水合蛋白质B.
• 带电基团的最初水合C.
• 在接近极性和带电部位形成水簇D.
• 在极性表面完成水合E.
• 非极性小区域的水合完成单分子层覆盖F.
• 在与蛋白质缔合的水和体相水之间架桥G.
• 完成流体动力学水合

第16页：2、蛋白质的水合性质

2、蛋白质的水合性质

• 蛋白质结合水的能力当干蛋白质粉与相对湿度为
• 90%-95%
• 的水蒸汽达到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数。
• 膨润性：蛋白质吸水充分膨胀而不溶解，这种水化性质通常叫膨润性。
• 可溶性蛋白：蛋白质在继续水化中被水分散而逐渐变为胶体溶液，具有这种水化特点的蛋白质叫可溶性蛋白质。
• 蛋白质的水合性质
• Properties Hydration of Proteins

第17页：氨基酸残基的水合能力带电的氨基酸残基数目

氨基酸残基的水合能力带电的氨基酸残基数目

本页为标题/图示页，详细内容见原课件图示。

第18页：各种蛋白质的水合能力

各种蛋白质的水合能力：下表列出相关数据。

第19页：蛋白质结合水温度

蛋白质结合水温度

影响蛋白质结合水的环境因素蛋白质浓度

第20页：影响蛋白质结合水的环境因素

影响蛋白质结合水的环境因素

• 蛋白质浓度
• 影响蛋白质结合水的环境因素
• 5－10％，浓度
• 水合作用
• 15－20％，Pr沉淀
• pH＝pI水合作用最低
• 高于或低于
• pI，水合作用增强（净电荷和推斥力增加）
• pH 9-10时水合能力较大温度
• 蛋白质结合水的能力
• （变性蛋白质结合水的能力一般比天然蛋白质高约10％）pH温度远离等电点加工

第21页：影响蛋白质结合水的环境因素

影响蛋白质结合水的环境因素

• 低盐，“盐溶”
• 高盐，“盐析”在低盐浓度（＜
• 2mol/L）时，离子同蛋白质荷电基团相互作用而降低相邻分子的相反电荷间的静电吸引，从而有助于蛋白质水化和提高其溶解度，这叫盐溶效应。
• 当盐浓度更高时，由于离子的水化作用争夺了水，导致蛋白质“脱水”，从而降低其溶解度，这叫做盐析效应。
• Ca2+<3%

第22页：持水能力是指蛋白质吸水并将水保留在蛋白质

持水能力是指蛋白质吸水并将水保留在蛋白质

本页为标题/图示页，详细内容见原课件图示。

第23页：3、蛋白质的溶解度蛋白质---蛋白质溶剂

3、蛋白质的溶解度蛋白质---蛋白质溶剂

蛋白质的溶解度蛋白质---蛋白质溶剂---溶剂蛋白质----溶剂+实质疏水相互作用离子相互作用+蛋白质的溶解度大小

第24页：Bigelow

Bigelow

的蛋白质溶解度理论氨基酸残基平均疏水性的大小电荷频率高低决定蛋白质溶解度决定

第25页：pH对蛋白质溶解度的影响

pH对蛋白质溶解度的影响

• 影响因素pH
• 和溶解度植物蛋白质提取:pH8～9高度溶解pH4.5～4.8处采用等电点沉淀。

第26页：离子强度对溶解度的影响

离子强度对溶解度的影响

• 阴离子提高蛋白质溶解度的
• 能力按下列顺序：SO2-4＜F-＜CI-＜Br-＜I-＜CIO4-＜SCN-；阳离子降低蛋白质溶解度的
• 能力按下列顺序：NH4＋＜K＋＜Na＋＜Li＋＜Mg2＋＜Ca2＋。低离子强度（＜0.
• ——电荷屏蔽效应高比例疏水区域～溶解度下降高比例亲水区域～溶解度提高高离子强度（＞1.
• ——离子效应
• SO42-、F-～盐析，溶解度降低
• ClO4-、SCN-～盐溶，提高溶解度,导致沉淀影响因素
• 离子强度和溶解度

第27页：盐离子强度与蛋白质相互作用

盐离子强度与蛋白质相互作用

本页为标题/图示页，详细内容见原课件图示。

第28页：温度升高溶解度增大

温度升高溶解度增大

• T<40℃温度升高溶解度增大
• T>40℃
• 温度升高溶解度减少一些高疏水性蛋白质，像β-酪蛋白和一些谷类蛋白质的溶解度却和温度呈负相关。影响因素
• 温度与溶解度

第29页：有机溶剂对溶解度的影响

有机溶剂对溶解度的影响

• 有机溶剂导致蛋白质溶解度下降或沉淀
• 降低水介质的介电常数
• 提高静电作用力
• 静电斥力导致分子结构的展开
• 促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引

第30页：4、蛋白质的胶凝作用

4、蛋白质的胶凝作用

沉淀作用：

由于蛋白质的溶解性完全或部分丧失而引起的聚集反应。

絮凝：

蛋白质未发生变性时的无规则聚集反应，这常常是因为链间的静电排斥降低而发生的一种现象。

凝胶化作用：

变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构过程。

• 蛋白质的胶凝作用(Gelation)
• 凝结作用：发生变性的无规聚集反应和蛋白质-蛋白质的相互作用大于蛋白质-溶剂的相互作用引起的聚集反应，定义为凝结作用。

第31页：4、蛋白质的胶凝作用

4、蛋白质的胶凝作用

• 凝胶化作用机制溶胶状态----似凝胶状态-----有序的网络结构状态
• 凝胶化的相互作用
• 氢键、静电相互作用——可逆凝胶（明胶）
• 疏水相互作用——不可逆凝胶（蛋清蛋白）
• 二硫键——不可逆凝胶（乳清蛋白）
• 金属离子的交联相互作用
• 蛋白质的胶凝作用(Gelation)

第32页：凝结块凝胶与透明凝胶

凝结块凝胶与透明凝胶

• 两类凝胶
• 凝结块（不透明）凝胶大量非极性氨基酸残基疏水性聚集，不溶性聚集体不可逆凝胶聚集和网状结构的形成速度高于变性速度
• 透明凝胶少量非极性氨基酸残基变性时形成可溶性复合物缔合速度低于变性速度在加热后冷却时才能凝结成凝胶形成有序的透明的凝胶网状结构

第33页：影响蛋白质凝胶化的因素

影响蛋白质凝胶化的因素

• 影响蛋白质凝胶化作用的因素
• 氨基酸残基的类型高于31.5%非极性
• AA—凝结块类型低于31.5%非极性
• AA—透明类型pH
• 蛋白质的浓度浓度越大，越易形成凝胶金属离子
• pI—凝结块类凝胶极端
• pH—弱凝胶，半透明形成凝胶的最适pH约
• 7～8Ca2+强化了凝胶结构过量钙桥产生凝结块

第34页：蛋白质凝胶化在食品中的应用

蛋白质凝胶化在食品中的应用

本页为标题/图示页，详细内容见原课件图示。

第35页：5、蛋白质的织构化作用

5、蛋白质的织构化作用

• 蛋白质的织构化是在开发利用植物蛋白和新蛋白质中要特别强调的一种功能性质。
• 蛋白质织构化的
• 方法：热凝结和形成薄膜纤维的形成热塑性挤压
• 蛋白质的织构化作用

第36页：6、面团的形成

6、面团的形成

• 面筋蛋白（占
• Pr80％）
• 麦谷蛋白：分子质量大，二硫键（链内、链间），决定面团的弹性、黏合性和抗张强度麦醇溶蛋白：链内二硫键，促进面团的流动性、伸展性和膨胀性。
• 过度黏结过度延展
• 面团的形成

第37页：面筋蛋白质中的化学键

面筋蛋白质中的化学键

• 面筋蛋白质中含有的化学键
• 氢键：谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸：水吸收能力强，有黏性。
• 非极性氨基酸：使蛋白相互聚集、有黏弹性与脂肪有效结合。
• 二硫键：使面团坚韧。

第38页：7、蛋白质的界面性质

7、蛋白质的界面性质

概念:

蛋白质能自发地适移至汽-水界面或油-水界面的性质。

• 能否快速地克附至界面
• 能否快速地展开并在界上面再定向
• 能否形成经受热和机械运动的膜具有界面性质的
• 蛋白质必要条件：7、蛋白质的界面性质
• Interfacial properties of proteins

第39页：影响蛋白质界面性质的因素

影响蛋白质界面性质的因素

• 影响蛋白质界面性质的
• 因素：内在因素外在因素氨基酸组成pH非极性AA与极性AA
• 之比离子强度和种类疏水性基团与亲水性基团的分布蛋白质浓度二级、三级和四级结构时间二硫键温度分子大小和形状分子柔性

第40页：7、蛋白质的界面性质

7、蛋白质的界面性质

• 蛋白质的界面性质
• Interfacial properties of proteins乳化性质
• Emulsifying Properties起泡性
• Foaming Properties

第41页：Emulsifying Properties

Emulsifying Properties

• 乳化性质
• Emulsifying Properties
• 牛乳，奶油，冰淇淋，蛋黄酱，肉馅等。
• 食品乳状液牛乳脂肪的稳定脂肪球膜三酰基甘油磷脂不溶性脂蛋白可溶性蛋白免疫球蛋白酪蛋白亚胶束均质

第42页：Emulsifying Properties

Emulsifying Properties

• 乳化性质
• Emulsifying Properties
• 蛋白质的乳化能力(EC, emulsion capability)
• 是指在乳状液相转变前每克蛋白质所能乳化的油的体积。乳化能力

第43页：影响蛋白质乳化作用的因素

影响蛋白质乳化作用的因素

• 蛋白质的溶解度：正相关pH值
• pH=PI 溶解度小时，降低其乳化作用
• pH=PI 溶解度大，增加其乳化作用血清清蛋白、明胶、蛋清蛋白在
• pH=PI，具有较高的溶解度，此时，乳化作用增加。
• 与蛋白质表面疏水性存在正相关。
• 适当热诱导蛋白质变性，可增强其乳化作用。

第44页：起泡性质的评价蛋白质的起泡力测定泡沫稳定

起泡性质的评价蛋白质的起泡力测定泡沫稳定

• ☼蛋白质的起泡性质
• 是指蛋白质在汽---液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力。
• 起泡性质的评价蛋白质的起泡力测定泡沫稳定性

第45页：稳定性的因素

稳定性的因素

• 影响泡沫形成和
• 稳定性的因素:
• 蛋白质的分子性质有良好起泡力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力，而能产生稳定泡沫的蛋白质往往不具有良好的起泡力。

第46页：稳定性的因素

稳定性的因素

• 影响泡沫形成和
• 稳定性的因素:
• 蛋白质的浓度2％一
• 8％，随着浓度增加起泡性增加。超过
• 10％，气泡变小，泡沫变硬。
• 温度适当加热处理可提高起泡性能。过度的热处理则会损害起泡能力。

第47页：稳定性的因素

稳定性的因素

• 影响泡沫形成和
• 稳定性的因素:pH
• 值大多数食品泡沫是在不同于其蛋白质等电点的条件下制备的。
• 例外:卵清蛋白在pI
• 时蛋白质的溶解度很低，形成泡沫数量较少（泡沫膨胀率较低），但泡沫的稳定性较高。
• 盐盐析时则显示较好的起泡性质。盐溶时则显示较差的起泡性质。
• NaCl：增加膨胀度和降低泡沫的稳定性
• Ca2+:提高泡沫的稳定性，Pr-COOH搭桥

第48页：稳定性的因素

稳定性的因素

• 影响泡沫形成和
• 稳定性的因素:
• 糖损害蛋白质的起泡能力，却改进了泡沫的稳定性。
• 脂稳定性下降
• 搅打过度激烈搅打也会导致泡沫稳定性降低消泡剂

第49页：8、蛋白质与风味物质的结合蛋白质风味+蛋

8、蛋白质与风味物质的结合蛋白质风味+蛋

蛋白质与风味物质的结合蛋白质风味+蛋白质----风味有利不有利良好风味载体与不良风味结合

第50页：蛋白质与风味的结合方式

蛋白质与风味的结合方式

• 结合方式
• 干蛋白粉物理吸附范德华力和毛细管作用吸附化学吸附静电吸附、氢键结合和共价结合。
• 液态或高水分食品中蛋白质非极性配位体与蛋白质表面的疏水性小区相互作用通过氢键相互作用静电相互作用共价键

第51页：影响蛋白质与风味结合的因素

影响蛋白质与风味结合的因素

• 蛋白质的构象
• 水：促进极性挥发物的结合。
• pH ：碱性pH比在酸性pH
• 更能促进与风味物的结合。
• 热：热变性蛋白质显示较高结合风味物的能力。
• 化学改性：化学改性会改变蛋白质的风味物结合性质

第52页：本章主要内容

本章主要内容

• 本章内容(Contents)4.1概述
• Introduction4.2蛋白质的功能性质
• 3 食品加工中蛋白质的变化本章主要内容

第53页：食品加工中蛋白质的变化

食品加工中蛋白质的变化

3 食品加工中蛋白质的变化

第54页：热加工对蛋白质的影响

热加工对蛋白质的影响

• 3 食品加工中蛋白质的变化
• 热加工对蛋白质的影响（
• 热处理方式（
• 影响蛋白质热变性的因素

第55页：适度的热处理引起的蛋白质变性蛋白质的一些

适度的热处理引起的蛋白质变性蛋白质的一些

• 热加工对蛋白质的影响（
• 热处理方式
• 适度的热处理引起的蛋白质变性蛋白质的一些功能性质发生变化
• 破坏食品组织中酶，有利食品的品质
• 促进蛋白质消化
• 破坏抗营养因子和有毒性的蛋白质

第56页：比较剧烈的热处理

比较剧烈的热处理

• 热加工对蛋白质的影响（
• 热处理方式
• 比较剧烈的热处理
• 引起氨基酸脱硫，胱酰胺异构化半胱氨酸胱氨酸不可逆变性硫化氢二甲基硫化物磺基丙氨酸。

第57页：比较剧烈的热处理

比较剧烈的热处理

• 热加工对蛋白质的影响（
• 热处理方式
• 比较剧烈的热处理
• 引起氨基酸脱硫，胱酰胺异构化谷酰胺天冬酰胺脱酰胺反应氨

第58页：比较剧烈的热处理

比较剧烈的热处理

• 热加工对蛋白质的影响（
• 热处理方式
• 比较剧烈的热处理
• 引起氨基酸脱硫，胱酰胺异构化
• 有氧存在时加热处理，色氨酸部分受到破坏
• T>200℃，碱性条件下，氨基酸发生异构化
• L－氨基酸残基异构化反应L或D
• 型氨基酸外消旋混合物营养价值减半

第59页：过度加热对蛋白质的影响

过度加热对蛋白质的影响

• 热加工对蛋白质的影响（
• 热处理方式过度加热
• 引起蛋白质生成环状衍生物
• 生成高度稳定的蛋白质自由基影响食品的安全性

第60页：加热不当引起的蛋白质分解

加热不当引起的蛋白质分解

• 热加工对蛋白质的影响（
• 热处理方式
• 加热不当蛋白质的AA分解含S的AA产生
• H2SFe,SnAA
• 与还原性物质（糖）发生褐变肉制品加热变色的主要原因
• FeS（黑）
• SnS（蓝）硫化斑

第61页：1、热加工对蛋白质的影响

1、热加工对蛋白质的影响

• 热加工对蛋白质的影响
• 组成蛋白质的AA种类含
• cys,cys-cys
• 多时易变性凝固；二硫键交联含
• pro,HO-pro
• 多不易变性凝固；亚氨基酸，阻止支链交联（
• 影响蛋白质热变性的因素温度水分含量蔗糖pH

第62页：2、低温处理下的变化

2、低温处理下的变化

• 低温处理下的变化
• 食品的低温贮藏可延缓或阻止微生物的生长并抑制酶的活性及化学变化。冷却（冷藏）冷冻（冻藏）
• 冰结晶，蛋白质变性水化作用降低；快速冷冻法。

第63页：3、碱处理下的变化

3、碱处理下的变化

• 碱处理下的变化
• 与热处理同时进行时，对蛋白质的营养价值影响很大。
• 氧化处理下的变化
• 导致蛋白质营养价值的降低，甚至还产生有害物质。H2O2
• 引起酪氨酸发生氧化性交联
• 形成蛋白质自由基
• PH+LOO·→P·+LOOH·天然蛋白质脂类自由基脂类过氧化物形成的蛋白质自由基
• P·，随后发生多肽链聚合等
• P·+P·→P-P

第64页：食品常用氧化剂

食品常用氧化剂

过氧苯甲酰次氯酸钠蛋白质与氧化剂之间的相互作用

第65页：半胱氨酸的氧化

半胱氨酸的氧化

蛋氨酸的氧化

第66页：色氨酸的氧化

色氨酸的氧化

本页为标题/图示页，详细内容见原课件图示。

第67页：5、脱水处理下的变化

5、脱水处理下的变化

• 脱水处理下的变化
• 传统的脱水方法。
• 真空干燥。
• 冷冻干燥。
• 喷雾干燥。
• 鼓膜干燥。
• 温度过高，时间过长蛋白质结合水破坏，变性；复水性降低，硬度增加；多孔结构，风味、色泽、口感变化。

第68页：6、辐照处理下的变化

6、辐照处理下的变化

• 辐照处理下的变化r
• 辐射引起蛋白质发生聚合含硫氨基酸残基和芳香族氨基酸残基
• 机械处理下的变化对食品中的蛋白质有较大的影响

第69页：