04 第三章 酶.ppt

第1页：第三章酶封面

第三章酶

第2页：酶的概念与来源

酶-enzyme希腊语原意:in yeast生命体内催化化学反应的物质细胞中大部分球蛋白为酶

第3页：酶学研究史

第4页：酶学研究史

第5页：本章内容概要

本章内容：Ⅰ、酶的导论Ⅱ 、酶促动力学Ⅲ、酶学发展及动向Ⅳ 、辅酶与水溶性维生素

第6页：酶的导论

Ⅰ、酶的导论一、酶的感念二、酶催化作用的特点三、酶的化学本质及组成四、酶的命名与分类五、酶的活性中心六、酶活性

第7页：酶的概念

一、酶的概念:酶是活细胞产生的，具有催化生化反应功能的蛋白质大分子及核酸。一、酶的概念

第8页：酶催化作用特点

二、酶催化作用特点：与一般化学催化剂相比，其共性有：1、用量少而催化效率高；2、不改变化学反应的平衡点；3、可降低反应的活化能：

第9页：活化能

活化能在一定温度下1mol 底物全部进入活化态所需要的自由能。一、酶的概念

第10页：催化效率高

• （一）催化效率高：
• 比较Fe3+和H2O2酶同样条件下的催化H2O2分解效果：1mol/L H2O2酶1051mol/L Fe3+ 10-5
• 酶促反应比非催化反应高10-1020倍；比催化反应高107-1013倍。0℃，1sec，分解H2O2量二、酶催化作用特点

第11页：酶催化作用特点

• （二）、具高度专一性
• 一种酶只能催化一种或一类十分相似的反应。
• 底物（substrate ，S)：酶作用的物质。1.绝对专一性：只作用一种底物。2.相对专一性：作用于一类底物。包括键专一性和基团专一性。3.立体异构专一性：作用于一种立体异构体

第12页：胰蛋白酶的基团专一性

胰蛋白酶的基团专一性二、酶催化作用特点乳酸脱氢酶的光学

第13页：消化道几种蛋白酶

消化道几种蛋白酶的

第14页：三种Ser蛋白酶的专一性糜蛋白酶

三种Ser蛋白酶的专一性糜蛋白酶Phe、Tyr和Trp等有疏水侧链aa；弹性蛋白酶：Ala等小的有疏水侧链aa；胰蛋白酶：Lys或Arg。

第15页：键专一性相对专一性结构专一性基团专一性绝

键专一性相对专一性结构专一性基团专一性绝对专一性立体异构专一性专一性二、酶催化作用特点酶的

第16页：酶催化作用特点

• （三）、酶易失活：
• 凡使pr变性的因素都可使酶破坏,
• 酶在温和条件下作用。（四）、酶活性受多种方式调控：
• 如：抑制剂、反馈抑制、酶原激活、激素等

第17页：酶催化作用特点

（五）、有些酶的活性与辅酶、辅基及金属离子有关。若除去，酶失活

第18页：酶的化学本质及分类

三、酶的化学本质及分类（一）、酶的化学本质：1、大多数酶是蛋白质：有空间结构；两性性质；胶体性质；变性失活；可被蛋白酶分解；结晶；测序。2、某些RNA具有催化活性,将本质为RNA 的酶称核酶（ribozymes)。

第19页：按酶的分子特点分类

（二）按酶的分子特点分类：1、单体酶：一条肽链构成。（水解酶：蛋白酶、淀粉酶）2、寡聚酶：几到几十个亚基（相同或不同）组成。（糖代谢酶）3、多酶体系：几种酶彼此嵌合的复合体，有利于一系列反应连续进行。（脂肪酸合成酶复合体）

第20页：酶的化学本质及分类

（三）、根据酶的组成分类：1、单纯酶（简单蛋白质）：其活性仅取决于其蛋白质结构。如：蛋白酶、淀粉酶等。

第21页：结合酶

• 2、结合酶：酶蛋白+辅因子=全酶辅因子(cofacter)：热稳定的非蛋白小分子。
• 按分子组成：金属离子：Mg2+、Mn2+小分子有机物：NAD +、NADP +

第22页：辅因子

辅因子(按与酶的结合程度分)辅酶(coenzyme):结合较松，可透析去除；辅基(prosthetic grup)：结合较紧，透析不易除去。酶蛋白——负责专一性；辅因子——负责电子、原子或基团转移。同一辅因子可与多种不同酶蛋白结合，显示不同催化活性。

第23页：甘油醛

甘油醛-3-磷酸脱氢酶的结构域和辅酶

第24页：酶的命名与分类

• 四、酶的命名与分类（一）酶的命名1、习惯命名：原则：
• 根据酶的底物命名：如：淀粉酶、蛋白酶；

第25页：根据酶所催化的反应性质命名

• 根据酶所催化的反应性质命名：如：转氨酶；
• 综合上述两原则命名：如：乳酸脱氢酶；
• 上述命名加酶来源或酶的其它特点如：胃蛋白酶、碱性磷酸酶。

第26页：国际系统命名法每个酶有两个名称

• 2、国际系统命名法每个酶有两个名称：系统名、惯用名
• 惯用名：简单、便于使用；
• 系统名：明确标明酶的底物及催化反应的性质。

第27页：惯用名系统名谷丙转氨酶丙氨酸

惯用名系统名谷丙转氨酶丙氨酸 α-酮戊二酸氨基转移酶催化反应Ala+α-酮戊二酸→ Glu+丙酮酸

第28页：酶的分类国际酶学委员会根据酶催化反应

（二）酶的分类国际酶学委员会根据酶催化反应的类型分类：1 、氧化还原酶2、转移酶3、水解酶4、裂解酶5、异构酶6、合成酶

第29页：氧化还原酶转移酶水解酶裂解酶异构酶合成酶

氧化还原酶转移酶水解酶裂解酶异构酶合成酶反应式AH2 +BA+BH2AR+BA+BRAB+H2OAH+BoHABA+BABA+B+ATPAB+ADP+Pi

第30页：酶的编号EC

(三）酶的编号EC 为Enzyme Commision 酶学委员会缩写四、酶的命名与分类乳酸脱氢酶的编号：EC 1.1.1.27

第31页：酶的活性中心

五、酶的活性中心（active center)（一）概念：活性中心：酶分子中能同底物结合并起催化作用的空间部位

第32页：活性中心的实验证据

• 实验：酶蛋白经水解切去部分肽链后，残留部分仍有活性。
• 说明：参与催化反应的只是其中一小部分，即活性中心

第33页：活性中心

活性中心的实质活性中心即酶分子中在三维结构上相互靠近的几个aa残基或其上的某些基团。活性中心以外的部分对酶催化次要，但对活性中心形成提供结构基础

第34页：活性中心的功能部位

（二）活性中心的功能部位：1、结合部位：酶分子上与底物结合的部位。2、催化部位：底物在此发生一定的化学变化。酶促反应机理羧肽酶的活性中心

第35页：活性中心的特点

（三）活性中心的特点：1、仅为酶体积的很小部分；2、具有一定的空间构象；3、S与E靠次级键结合；4、是由特定空间构象维持的一个裂隙。酶促反应机理溶菌酶活性中心

第36页：研究酶活性中心的方法

（四）研究酶活性中心的方法：1、通过研究专一性底物判断确定E活性中心的结构；2、用化学修饰法共价修饰E分子的一些功能基团，以查出哪些基团是活性必需的；3、X-衍射直接探明活性中心

第37页：酶活性

六、酶活性（enzyme activity):（一）概念：酶活性（酶活力）：指酶催化一定化学反应的能力。用酶所催化的某一化学反应速度的快慢来表示酶的含量和存在

第38页：表示方法

（二）表示方法：1、酶活力单位（active unit, U，IU）：特定条件下（25 ℃ ，最适底物浓度，最适缓冲液离子强度，最适PH），在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量。2、酶的转换数（katal，kat）：在最适条件下（30 ℃ ）每秒钟1个酶分子转换底物的分子数。1 kat = 6×107IU

第39页：酶的比活力

• 3、酶的比活力：指每mg酶蛋白所具有的酶活力，一般用U/ mg蛋白表示。4、用反应初速度（v ）来表示：
• 用单位时间内、单位体积中底物减少或产物增加量来表示：浓度/单位时间.酶促反应机理

第40页：酶活性

(三）、测试酶活性的方法：化学滴定法比色法旋光率气体测定

第41页：酶促反应动力学

• Ⅱ、酶促反应动力学
• 酶与底物间的作用
• 米氏方程
• 影响酶促反应的因素
• 酶促反应的机制酶促反应动力学是研究酶促反应的速度及影响此速度的各种因素的科学。

第42页：酶与底物间的作用

一、酶与底物间的作用（一）问题提出：1、酶如何使反应活化能降低？

第43页：如何解释

2、如何解释[S]与v曲线？

第44页：中间产物学说

（二）中间产物学说：1、学说认为：当酶催化一化学反应时，首先E和S结合形成中间产物ES，然后它再分解成产物P并释放酶E。S + E→ ES → E + P

第45页：中间产物

2、中间产物1）中间产物比底物需较少的活化能就可分解成产物并放出酶。2）[ES] 决定酶促反应速度。3）中间产物形成的实验依据：电镜直接观察；吸收光谱变化证明

第46页：羧肽酶A的结构由于结合了底物而改变A

羧肽酶A的结构由于结合了底物而改变A未结合底物B:E-S中间复合物酶促反应机理

第47页：酶与底物间的作用

• H2O2酶（含铁卟啉）：红褐色，+在645、583、498nm处有光吸收；
• 加H2O2后：酶液由褐转红，增加了561、530nm光吸收带，说明有新物质；H2O2 + E H2O2-E
• 若加入氢供体（焦性没食子酸）后：二条新带消失。H2O2 -E + AH2A +E+ 2H2O酶促反应机理吸收光谱的变化可证明：

第48页：过渡态互补

（三）过渡态互补：Pauling提出过渡态理论认为：E与S的过渡态互补，亲和力最强，释放的结合能使反应活化能降低，有利于S 跨越能垒，使反应加速。证明：①人工合成了过渡态类似物；②用过渡态类似物制备出抗体酶

第49页：抗体酶中间产物类似物免疫动物抗体此抗体具

抗体酶中间产物类似物免疫动物抗体此抗体具1）加快反应速度102-105倍；2）具酶性质：专一性、催化活性、酶动力学行为均符合；抗体酶前景：可用于研究、肿瘤治疗。

第50页：米氏方程

二、米氏方程Michaelis & Menten根据中间产物学说推导出表示酶促反应中底物浓度与反应速度关系的公式称~。米氏方程：Km+ [S]V [S]υ=

第51页：米氏方程的推导

（一）米氏方程的推导：根据中间产物学说：式中K1,K2,K3分别为各反应常数，可知：ES形成速度= K1 [E] [S]ES分解速度=(K2,+ K3) [ES]当反应达恒稳态时,二速度相等,即:K1 [E] [S] =(K2,+ K3) [ES]S + E→ ES → E + PK1K2K3①

第52页：整理并令

整理并令由于[E] 与[ES]之和为总的酶浓度[Et] ,即:[Et]= [E] ＋[ES][E] = [Et]－[ES]将③代入②:[ES]K1==[E] (K2,+ K3)Km②③[ES]=([Et]－[ES])[S]．Km

第53页：整理得

整理得∵酶促反应速度由[ES]决定,而υ= K3[ES]∴[ES]=将⑤代入④整理得:[ES]=[Et]．[S]Km+[S]④υK3⑤=[Et]．[S]Km+[S]υK3．⑥

第54页：此时达到最大反应速度Vmax

此时达到最大反应速度VmaxVmax= K3 [Et] ⑦将⑦代入⑥,得米氏方程:⑧当[S]升高,所有E为S所饱和时,即:[Et] =[ES]=．[S]Km+[S]υVmax

第55页：米氏方程的变化

（二）米氏方程的变化：1、Km＞＞[S] 时：υ=V[S]/Km初速度与[S]成正比的一级反应。2、若[S]＞＞Km时：υ=V 零级反应3、若[S] = Km时：υ=1/2V酶反应速度与[S]的关系Km+ [S]Vmax[S]υ=

第56页：米氏常数Km的意义

(三）米氏常数Km的意义1、概念：反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。2、单位：mol/L 或mmol/L3、意义：①Km是酶的特征性物理常数。只与E性质有关，与[E]无关；测Km可鉴别酶。②在一定条件下某酶对某一底物有一定的Km值。因此，测某酶的Km数值，可鉴别酶。

第57页：同一E有几个S就有几个Km

③同一E有几个S就有几个Km，Km最小的为最适S或天然S。④Km大，E与S亲和力弱；Km小，E与S亲和力强。4、实际用途：1）可由所要求的V求[S]；例：求反应速度达最大反应速度99%时的底物浓度:2）根据已知[S]求该反应V。99%V=V[S]Km+[S]=[S]99Km

第58页：测米氏常数及Vmax的方法

（四）测米氏常数及Vmax的方法：将米氏方程两侧取倒数，以1/υ对1/[S]作图得直线,得Lineweaver-Burk方程：Lineweaver-Burk作图法（双倒数作图法）Km求法:量截距：1/ [S]轴的截距为-1/ Km ；1/v轴的截距为1/ Vmax。

第59页：影响酶促反应速度的因素

三、影响酶促反应的各种因素除[E]、[S]外，外界因素：温度、pH、激活剂、抑制剂影响酶促反应的强度和方向。

第60页：温度对酶活性的影响

• （一）温度1、曲线：
• 在一定范围内（0-40℃）E活性随温度上升而加快；
• 温度达到一定高度（60℃以上）E活性不再增高，反而下降

第61页：酶促反应最适温度

2、酶促反应最适温度：酶促反应速度达到最大时的温度。因E种、E源、作用时间不同而异。3、温度影响酶促反应的机理：1）低于最适温度：反应速度随温度上升而加快；Q10(反应的温度系数）多为1~2。2）高于最适温度：E蛋白随温度上升而变性失活。

第62页：超出则酶活下降

• （二）pH1、最适pH：超出则酶活下降。
• 植物、微生物：最适pH：4-6.5 ；
• 动物：最适pH：6.5 -8
• 为酶特性之一、受各种因素影响

第63页：pH影响的机理

2、pH影响的机理：1）pH影响E活性中心及附近有关基团的解离，使之易或不易与S 结合；2）pH影响S的极性基团，从而影响这些基团与E的结合；3）过酸、过碱可使酶变性失活。

第64页：激活剂

（三）激活剂1、概念：凡能提高酶活力的物质称激活剂。2、种类：1）无机离子的激活作用：作为活性部位的组分；作为辅助因子的组分；由无机离子与E、S或ES结合引起。如：Mg2+、Ca2+、Co2+、Mn2+、Cl-等

第65页：中等大小的有机分子

2）中等大小的有机分子：包括还原剂（使二硫键还原）、EDTA（去除重金属杂质）等。3）蛋白质类大分子物质：激活酶原、解除抑制剂的抑制作用。如：pr与重金属离子结合，解除抑制剂的抑制

第66页：酶的激活与抑制

酶的激活与抑制

第67页：抑制剂

• （四）抑制剂1、概念：
• 抑制剂（inhibitor, I ) ：凡与E结合后，使E的活性部位结构和性质改变而引起E活性降低或丧失的物质，叫~ 。
• 抑制作用(inhibition)：任何使E活性降低或丧失的作用统称为~.3、影响因素

第68页：抑制作用的类型

• 2、抑制作用的类型：3、影响因素1）不可逆抑制：通常I 以较牢固的共价键与E蛋白中的基团结合，引起E失活。
• 透析、超滤不能除去I 。2）可逆抑制：
• I与E的结合往往是非共价键结合，是可逆结合，可用透析法除去I。不可逆抑制二异丙基氟磷酸乙酰胆碱酯酶

第69页：不可逆抑制剂

• 不可逆抑制剂：
• 有机磷、烷化剂：作用于Ser、Thr的-OH；如：有机磷农药、二战毒气等作用于催化乙酰胆碱水解的胆碱酯酶，引起一系列神经中毒症状；临床用羟肟酸缓解症状。
• 氰化物：作用于Fe2+ ，抑制细胞呼吸；
• 碘乙酸、碘乙酰胺、重金属盐、汞、砷：作用于含-SH的酶；

第70页：可逆抑制

• 2）可逆抑制：
• I与E的结合往往是非共价键结合，是可逆结合，可用透析法除去I。
• 可逆抑制根据I与S的关系分三类：竞争性抑制：非竞争性抑制：反竞争性抑制：

第71页：竞争性抑制

①竞争性抑制：I 在分子结构上与S类似，I与S竞争性与E结合，使酶促反应速度下降。但，若[S]高，则此效应减小

第72页：反应通式

反应通式特点：I与S结构类似；抑制程度取决于[I]和[S]以及与E的亲和力；可通过增加[S]来减轻或解除抑制。

第73页：竞争性抑制机理

• 竞争性抑制机理：
• I占了S的位子；
• E与I或S结合后构象发生变化，
• 产生不利于另一个结合的构象

第74页：作图Vmax不变

Lineweaver-Burk作图Vmax不变，Km增加。

第75页：非竞争性抑制

②非竞争性抑制：S与I可同时结合在酶的不同部位上，形成无活性的EI、ESI，因此酶活性降低。此类I 与E活性中心以外的基团结合，其结构可能与S无关

第76页：非竞争抑制的通式

特点

非竞争抑制的通式3、影响酶促反应的各种因素改变酶结构和性质；Vmax减小；抑制取决于[I]。

第77页：Vmax减小

Vmax减小Km不变。Lineweaver-Burk作图

第78页：反竞争性抑制

①反竞争性抑制：I不能与游离酶在活性中心结合，只与ES结合成ESI。I不与S竞争酶分子的活性中心，但形成的ESI不能转变为产物。反竞争抑制的通式

第79页：作图Vmax减小

Lineweaver-Burk作图Vmax减小，Km减小。

第80页：竞争性抑制的动力学区别

• 竞争、非竞争与反竞争抑制的动力学区别
• 竞争性抑制：Vmax不变；Km增大，增加[S]可克服。
• 非竞争性抑制：Km 不变；Vmax减小，增加[S]不可克服。
• 反竞争性抑制：Km 减小；Vmax减小，增加[S]不可克服

第81页：酶作用机理

四、酶作用机理（一）锁钥学说：1894年E.Fischer 提出：S分子或其一部分像钥匙一样楔入E活性中心部位。此学说强调E与S结构互相吻合(刚性模板)。酶作用机理

第82页：诱导契合学说1958年

（二）诱导契合学说1958年Koshland 提出：当E与S接近时，E蛋白受S分子的诱导，其构象发生有利于S结合的变化，E与S在此基础上互补契合、进行反应。酶作用机理

第83页：使酶具高催化效率的因素

（三）使酶具高催化效率的因素：①邻近定向效应：S分子向E活性中心靠近，且趋向E催化部位，使活性中心这一局部区域[S]增加，并使S分子发生扭曲，易于断裂，降低反应所需活化能。从而加快反应速度。

第84页：张力”和“形变”

• ②“张力”和“形变”：
• X衍射证实：E使S分子中敏感键中某些基团的电子密度变化，产生电子张力，使其发生变形，更易于断裂。酶高效的因素A：S变形B：S和E都变形

第85页：酸碱催化

③酸碱催化：指E分子上某些基团作为质子供体和质子受体对S进行（广义的）酸碱催化。1、醛的水合作用2、肽的水解作用

第86页：共价催化

④共价催化：E分子中的亲核基团提供电子，对S中亲电子的碳原子进行攻击，生成ES使反应活化能降低，S可越过较低的能垒而形成产物。⑤酶活性中心是低介电区域：可排除高极性的水分子，使S的敏感键与E的催化基团有高反应力，从而加速反应。

第87页：酶活性的调节

五、酶活性的调节（一）酶原激活（二）变构酶（三）酶的共价修饰

第88页：酶原的激活

（一）酶原的激活：1、概念：酶原（proenzyme)：没有催化活性的酶的前体(precursor)。酶原激活（活化）：从不具活性的酶原转变为有活性的酶的过程。其实质是一个或一些专一的肽被裂解，使酶活性中心形成或暴露的过程。如：胃蛋白酶原胃蛋白酶+ 42肽HCl酶活性的调节

第89页：胰蛋白酶原激活胰蛋白酶原胰蛋白酶

胰蛋白酶原激活胰蛋白酶原胰蛋白酶+ 6肽肠激酶酶活性的调节

第90页：糜蛋白酶原

糜蛋白酶原的激活酶活性的调节

第91页：生物学意义

• 2、生物学意义：
• 保护意义：消化道酶原；
• 储存意义：凝血酶原。

第92页：变构酶

（二）变构酶(allosteric enzymes)：1、概念：亦称别构酶，是一类重要的调节酶。一般为寡聚酶（两个以上亚基组成），易发生构象改变。其上有二个重要部位：活性部位和别构部位Asp转氨甲酰酶

第93页：别构酶结构的部位

别构酶结构的部位1）活性部位：负责E对S的结合与催化；2）别构部位：可结合调节物，负责调节酶反应速度。这两部位可在不同亚基或同一亚基不同部位上

第94页：别构效应

2、别构效应：1）概念：当S或S以外的物质与E的别构部位非共价结合后，通过E分子构象的变化影响E催化活性的效应称~

第95页：别构效应剂

• 2）别构效应剂：引起别构效应的物质。分两种：
• 别构激活剂：正协同，加快反应速度的，多为S 。如：ATP对ATCase。
• 别构抑制剂：负协同，减慢反应速度，多为代谢终产物。如：CTP对ATCase

第96页：别构酶通常为代谢途径第一个酶

别构酶通常为代谢途径第一个酶或分支点上第一个酶。

第97页：别构酶动力学曲线

3、别构酶动力学曲线：大多数别构酶不符合米氏方程。1、非调节酶曲线2、正协同别构酶3、负协同别构酶曲线2中[S]的变化所引起的速度变化的反应几乎是“全”或“无”

第98页：诱导酶与结构酶结构酶

（三）诱导酶与结构酶结构酶：指细胞内固有酶类，无需S存在，含量稳定，受外界影响小。诱导酶：加入特定诱导物后细胞才能产生的酶。其含量受诱导物存在而提高。诱导物：多为S、P或其结构类似物。五、酶活性的调节

第99页：事实证明

• 事实证明：酶的生物合成受遗传基因和代谢物的双重控制。
• 乳糖操纵子

第100页：同工酶概念

• （四）同工酶概念：指能催化同一反应，但酶蛋白本身分子结构组成、生理性质、理化性质及反应机理都有所不同的一组酶。应用：
• 在细胞分化及形态遗传的分子学基础研究中很重要；
• 在代谢调控中起重要作用；
• 作为疾病诊断的指标。如乳酸脱氢酶（LDH）

第101页：酶的应用与发展

• Ⅲ、酶的应用与发展
• 分离纯化
• 酶学发展方向

第102页：酶的分离纯化

一、酶的分离纯化（一）目的：1、为了研究酶的理化性质或鉴定酶；2、作为生化试剂或药物。（二）根据酶在体内作用的部位分：胞外酶、胞内酶；（三）步骤：选材→破碎→抽提→分离纯化→保存

第103页：分离纯化的方法

• （四）分离纯化的方法
• 盐析、沉淀、吸附、柱层析、凝胶层析、凝胶电泳等pr提纯的方法从粗提液中分离纯化酶。注意：
• 低温；0-5℃，有机溶剂在-15—-20℃；
• 加EDTA，防止金属离子使酶失活；
• 加巯基乙醇，避免酶蛋白巯基氧化失活；
• 不要过度搅拌。应常测酶活。四、酶的分离纯化

第104页：固定化酶

二、固定化酶概念：将分离纯化得到的水溶性酶用物理或化学的方法处理，使酶与载体（琼脂糖、聚丙烯酰胺等）连接，作成具催化活性的水不溶的酶。应用：此技术可提高酶的稳定性和使用寿命；使反应过程连续化、自动化，简化工艺；提高产品质量。此技术以广泛用于工农业生产、医药卫生、环境保护、生物化工等方面

第105页：酶工程

三、酶工程酶工程：指酶制剂在工业上的大规模生产和应用。1、化学酶工程：由酶学与化学工程技术相结合而形成。通过化学修饰、固定化处理、甚至化学合成法等手段改善酶的性质，以提高催化效率及降低成本

第106页：生物酶工程

2、生物酶工程：是在化学酶工程基础上发展起来的，是以酶学和DNA重组技术为主的现代分子生物学技术相结合的产物。包括：1）用DNA重组技术大量生产酶；2）对酶基因进行修饰，产生突变酶；3）设计新的酶基因，合成自然界不曾有过的、性能稳定、催化效率更高的新酶

第107页：辅酶与水溶性维生素水溶性维生素

• Ⅳ、辅酶与水溶性维生素水溶性维生素(Water-soluble vitamins)
• Vit C
• Vit B家族（B1, B2, 烟酸和烟酰胺，B6, 遍多酸，生物素，叶酸，B12等）。

第108页：维生素C

• 一、维生素C1、化学本质：化学名为抗坏血酸（ascorbic acid)，为多羟基酸性物质。
• 具强还原性；极易被氧化破坏（尤中、碱性环境）；有微量铁、锌离子时，遇光易氧化破坏。

第109页：生理功能

• 2、生理功能——
• 1.抗坏血病（保护细胞膜）
• 2.氢传递体还原态氧化态
• 3.脯氨酸羟基化（-OH）酶的辅酶
• 4.维持含巯基酶的活性。？如何传递

第110页：维生素C缺乏与过量

• 缺乏：
• 引起坏血病，毛细血管脆弱、牙龈出血、皮肤出血斑等。过量：
• 引起尿路结石、生育能力下降、肠蠕动增加、破坏B12、引起白癜风。

第111页：分布及来源

3、分布及来源：新鲜果蔬中

第112页：化学结构

• 化学结构
• 嘧啶环+噻唑环
• 存在形式——TPP（硫胺素焦磷酸）ATPAMP二、维生素B1(硫胺素）和TPP1、化学本质：为抗神经炎维生素；由噻唑和咪唑组成，化学名为硫胺素。体内以焦磷酸硫胺素（TPP）存在。

第113页：维生素C功能

2、功能——脱羧酶辅酶将底物移入（出）脱羧酶的活性中心。+丙酮酸脱羧酶

第114页：在酶催化反应

在酶催化反应中的作用举例丙酮酸脱羧酶的辅酶乙酰乳酸合成酶的辅酶乙酰乳酸

第115页：缺乏症与分布

• 3、缺乏症与分布、来源：
• TPP缺乏，糖代谢受阻，丙酮酸积累，病人血、尿和脑中丙酮酸含量升高，表现多发性神经炎—脚气病（beriberi）。
• 酵母中尤多；植物中分布广，谷类、豆类的种皮及米糠中丰富。

第116页：维生素B2和黄素辅酶

三、维生素B2和黄素辅酶(FMN、FAD)1、化学本质：为核糖醇与6，7-二甲基异咯嗪的缩合物，又称核黄素（riboflavin)。在酸性溶液中稳定、耐热；易被紫外、碱破坏

第117页：化学结构

• VB2H
• 化学结构
• 二甲基异咯嗪
• +
• 核糖醇二甲基异咯嗪VB2（核黄素）核糖醇？键相连核苷键
• 存在形式
• 核黄素单核苷酸
• FMN
• 核黄素腺嘌呤二核苷酸
• FADAMPFMNVB2FAD2、功能：脱氢酶辅酶传递H

第118页：氧化态还原态机理

• 氧化态还原态机理
• FMN + 2e + 2H+ FMNH2
• FAD + 2e + 2H+ FADH2二甲基异咯嗪上的N1、N5载运H

第119页：缺乏与分布

• 3、缺乏与分布、来源：：
• 口角炎、舌炎、结膜炎、脂溢性皮炎、视觉模糊等。
• 动物肝、酵母中较多；蛋、绿色蔬菜中均有

第120页：泛酸和辅酶A

四、泛酸和辅酶A1、化学本质：泛酸（pantothenic acid)旧称VB3，亦称遍多酸。对热、还原剂极稳定。三、水溶性维生素

第121页：VB3泛酸与辅酶A

• VB3（泛酸，或遍多酸）
• 泛——存在广泛
• 化学结构泛解酸β丙氨酸VB3
• 存在方式
• 辅酶A（CoA~SH）3`.5`-ADP3`5`巯基乙胺酰胺键磷酸二酯键泛酸3，3-二甲基-2、4-二羟基丁酸OH1

第122页：生理功能

• 2、生理功能：
• CoA -SH 在代谢中作为酰基载体。功能部位在-SH上，常以HSCoA表示。
• 如携带乙酰基：CH3CO~SCoA——乙酰辅酶A。水溶性维生素乙酰辅酶A在代谢中起重要的纽带作用。

第123页：泛酸和辅酶A功能

• 功能——酰基转移酶辅酶传递酰基
• 在脂类代谢与糖类代谢中起着极为重要的作用
• 机理H2O脂酰CoAH+

第124页：水合反应H2O来源何处

水合反应H2O来源何处？＋-H+

第125页：分布及来源

3、分布及来源：生物界广泛存在，蔬菜、肝、蛋中丰富；肠道菌可合成。

第126页：维生素PP和辅酶Ⅰ

五、维生素PP和辅酶Ⅰ、辅酶Ⅱ1、化学本质：VitPP又称抗癞皮病维生素，包括二种物质：尼克酸(nicotinic acid,又译烟酸)、尼克酰胺(nicotinamide, 又译烟酰胺)，体内多以尼克酰胺形式存在，性质稳定。三、水溶性维生素

第127页：Vpp

• Vpp（烟酰胺或尼克酰胺）
• 化学结构
• 存在方式烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（辅酶I）NAD+烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（辅酶Ⅱ）NADP+烟酰胺NAD+磷酸NADP+NMPAMPO

第128页：氧化态还原态

• 氧化态还原态2、功能——脱氢酶辅酶传递H
• 机理可自身合成，不缺乏酶活性中心+底物

第129页：在脱氢酶的活性中心辅助H传递NAD

在脱氢酶的活性中心辅助H传递NAD(P)H脱氢酶活性中心底物NAD(P)+NAD(P)H来到其他酶活性中心将H传递出去。

第130页：缺乏症与分布

• 3、缺乏症与分布、来源：
• 缺乏引起癞皮病、口腔炎、舌炎、腹痛、腹泻、痴呆、神经紊乱等。
• 分布广泛，肉类、谷物、花生和酵母中含量丰富。人体可利用Trp合成烟酰胺

第131页：维生素B6和磷酸吡哆醛

六、维生素B6和磷酸吡哆醛1、化学本质：VB6是吡啶的衍生物。水溶性维生素三种物质在体内均以磷酸酯形式存在，可互相转变，参加代谢的主要是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。

第132页：生理功能

2、生理功能：1）磷酸吡哆醛在aa代谢中作为辅酶：a、作为转氨酶的辅酶，作氨基载体；b、催化脱羧和消旋作用；水溶性维生素

第133页：o缺乏引起呕吐

o缺乏引起呕吐、中枢神经兴奋、惊厥、低色素性贫血。o治呕吐、动脉粥样硬化症、粒细胞减少症等。3、分布及来源：蛋黄、肝、酵母、肉、鱼、肾中丰富。2）作为药物：

第134页：生物素

七、生物素1、化学本质：生物素（biotin) 结构为带戊酸侧链的噻吩与尿素结合的骈环，又称VitH

第135页：生理功能

2、生理功能：作为羧化酶的辅酶，在体内参与CO2的固定或脱羧反应。3、分布及来源：蔬菜、蛋、肝、肾中丰富，肠道菌可合成。

第136页：叶酸和叶酸辅酶

• 八、叶酸和叶酸辅酶1、化学本质：
• 由喋呤啶、对氨基苯甲酸（PABA）与L-Glu连接而成。在体内四氢叶酸，后者又称辅酶F（FH4）

第137页：VB9叶酸的化学结构

• VB9（叶酸－造血维生素）
• 叶—广泛存在于绿叶中
• 化学结构2-氨基-4-羟基-6-亚甲基蝶呤对氨基苯甲酸谷氨酸叶酸—蝶酰谷氨酸蝶酸

第138页：存在形式

• 存在形式——四氢叶酸谷氨酸叶酸2、功能——一碳单位脱除酶的辅酶
• 传递一碳基团：在嘌呤、嘧啶、核苷酸、Ser、Met等合成中起重要作用。
• 如（—CH3、—CH2—、—C(O)—H、=C—）
• 甲基亚甲基甲酰基甲川基四氢叶酸5678

第139页：传递亚甲基谷氨酸谷氨酸传递甲基谷氨酸传递

传递亚甲基谷氨酸谷氨酸传递甲基谷氨酸传递甲川基

第140页：叶酸缺乏与抗代谢药

缺乏：引起巨幼红细胞性贫血、白细胞减少症、3、叶酸与抗代谢药：1）结构中有与磺胺药结构相似的PABA ，故磺胺药在细菌合成叶酸中起竞争性抑制作用，从而抑制细菌生长繁殖。2）设计叶酸类抗代谢物作为抗肿瘤药物。

第141页：维生素B12及其辅酶

九、维生素B12及其辅酶1、化学本质：V B12又称钴胺素（cyanocobalamine), 由咕啉环围绕钴离子形成

第142页：生理功能

• 2、生理功能：
• 是几种变位酶的辅酶；甲基钴胺素参与甲基的转移和形成。缺乏：引起恶性贫血，患者尿中有大量丙二酰CoA和丙酸。3、分布及来源：动物肝、肉、鱼、蛋奶中含量丰富。