页数：41页文件大小：4.81 MB来源： 生物化学ppt课件
本课件讲解酶学，从酶的概念与化学本质讲起，交代高效催化、高度专一与活性可调三大特点；随后讲酶的催化作用与分子活化能、中间产物学说，并展开别构效应、可逆共价修饰、酶原激活与同工酶等调节方式及其动力学曲线特征，最后讲维生素与辅酶的对应关系和酶分离纯化的一般程序。
第三章酶学
一、酶的概念及其化学本质酶是催化剂，因而具有催化剂的一切共性；但是酶又是一种具有催化功能的蛋白质，它还具有很多特殊性质。化学本质：大多数的酶是蛋白质，具有蛋白质的一切典型性质；但近来发现核糖酶或称核酶（ribozyme)其化学本质为RNA。定义：酶是活细胞产生的具有催化能力的生物分子,Enzyme。
1、酶具有高效催化性V酶比V无高108-1020倍，比V非酶高107-1013倍。•2、酶具有高度专一性（1）绝对专一性（2）相对专一性（3）立体专一性二、酶的作用特点
3、酶的活性是受严格控制的•4、酶对温度和PH的敏感性
多酶复合体
1、酶的命名四、酶的国际分类与命名系统名：要求能确切表明底物的化学本质及酶的性质，包括两部分，即底物名称及反应类型，底物间用“：”分开，若底物之一是水则可略去不写。ATP+CH3COOH ADP+CH3CO~P其系统名为：ATP：乙酸磷酸转移酶
五、酶的作用机理1.酶的催化作用与分子活化能活化能是指在一定温度下，1mol底物进入活化态所需要的自由能。
活化态分子越多，反应速度越快。使分子变为活化分子的途径有二个：(1)对反应体系加热或用光照射。（2）使用适当的催化剂，降低反应的能阈，使反应沿着一个活化能阈较低的途径进行。在一个反应体系中，只有处于活化态的活化分子才能相互碰撞发生反应。
酶和一般催化剂的作用一样，能降低反应分子所需的活化能，从而增加了活化分子数，加快了反应速度。酶降低反应活化能的机理是通过改变反应途径，使反应沿着一个低活化能的途径进行。那么酶是如何通过改变反应途径使反应活化能降低的呢？演示
3.酶的活性部位和必需基团必需基团：指维持酶的空间构象必需的基团。活性中心：指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。活性中心可分为结合部位和催化部位。酶催化过程演示
4.诱导契合学说（1）锁钥学说1890年，Emil Fischer提出。优点，缺点。（2）诱导契合学说1958年，D.E.Koshland提出。学说内容：酶的活性中心具有一定的柔性，当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中心的构象发生相应的改变，使活性中心上有关基团达到正确的排列和定向，因而使酶和底物契合而结合成中间络合物，并引起底物发生反应。反应结束当底物从酶上脱落下来后，酶的活性中心又恢复了原来的构象。
5.使酶具有高效催化效率的因素酶活性中心是低介电区共价催化酸碱催化“张力”与“变形”邻近效应和定向效应
1、酶活力及酶活力单位六、酶活力及其测定酶活力：也称酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力。酶活力单位(1961年)：用U表示，一个酶活力单位是指在特定条件下，在一分钟内能转化1微摩尔底物的酶量，或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。特定条件是指：25℃，其它条件均采用最适条件。酶活力与酶促反应速度：酶活力的大小可用在一定条件下酶催化的化学反应速度来表示。所以测定酶的活力（即含量），就是测定酶促反应的速度。酶促反应速度可用单位时间、单位体积中底物的减少或产物的增加来表示。
2、酶的比活力也就是酶含量的大小，即每克酶蛋白所具有的酶活力，一般用单位/毫克蛋白（u/mg蛋白质）表示。有时也用每克酶制剂或每毫升酶制剂含有多少个活力单位表示。
PH影响酶和底物的解离状态，只有它们处于最佳解离状态时，才容易形成中间产物，使反应顺利进行。2、PH对酶促反应速度的影响（1）PH与V关系曲线（2）最适PH（3）PH影响酶活力的因素:
3、温度对酶促反应速度的影响（1）温度与V关系曲线（2）最适温度（3）温度影响酶活力的因素温度对酶促反应有两种互相矛盾的影响：一方面，酶促反应和普通化学反应相似，遵循温度系数的一般规律；另一方面，随着温度的升高，酶蛋白急剧变性，使酶迅速失活。这两种因素综合影响的结果，就出现了酶的最适温度。
4、激活剂对酶促反应速度的影响激活剂：凡是能提高酶活性的物质。可分为二类：（1）无机离子：a:金属离子；b:阴离子；c:氢离子（2）中等大小的有机分子：抗坏血酸、半胱氨酸、谷氨酸；乙二胺四乙酸（EDTA)。
5.抑制剂对酶促反应速度的影响失活作用：凡可使酶蛋白变性而引起酶活性丧失的作用。抑制作用：凡使酶活力下降，但并不引起酶蛋白变性的作用。抑制剂：凡使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶活性甚至使酶活性完全丧失的物质。
八.酶活性的调节控制与调节酶调节酶分类：别构效应调控；可逆共价修饰调控；酶原的激活调控；同工酶调控调节酶：本身的活性受到严格的调节控制，可以在多酶体系中对代谢反应起调节作用。
5.别构酶动力学曲线不符合米氏方程，是S型曲线。S型曲线对酶促反应速度的调节是十分有利的。Vmax100%[S]675432150%A[S]90%V[S]10%V=81[S]10%V[S]90%V=3B8A为非调节酶的曲线；B为别构酶的S形曲线
天冬氨酸天冬氨酰磷酸同功酶赖氨酸蛋氨酸苏氨酸
九.维生素与辅酶维生素与辅酶的关系：有的本身就是辅酶（硫辛酸，抗坏血酸），有的可作为辅酶的组成部分（核黄素，硫胺素）。维生素的分类：脂溶性维生素；水溶性维生素维生素的生理功能：调节物质代谢过程。
名称别名辅酶主要生理功能维生素B1硫胺素TPP参与α-酮酸氧化脱羧维生素B2核黄素FMN、FAD氢载体泛酸遍多酸HSCoA酰基载体维生素PP尼克酸和尼克酰胺NAD+、NADP +氢载体维生素B6吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺参与AA转氨、脱羧生物素维生素H羧化酶的辅酶叶酸THFA一碳基团载体维生素C抗坏血酸氧化还原作用硫辛酸酰基载体、氢载体某些维生素与辅酶
十.酶的分离纯化选材破碎细胞抽提分离、纯化进一步纯化浓缩、制干检测酶纯度保存
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