页数：13页文件大小：228.0 KB来源： 生物化学ppt课件
本课件聚焦真核细胞的蛋白质合成，先比较真核与原核在转录翻译偶联、核糖体大小、起始氨基酸与起始因子等方面的差异，再讲蛋白质合成各步骤被抗生素抑制的机制；随后讲新生肽链的加工方式、二硫键形成、构象折叠与定向运送，最后讲溶酶体与泛肽参与的蛋白质降解体系。
五.真核细胞蛋白质的生物合成真核细胞中蛋白质合成的基本过程与原核细胞中的相似，但真核细胞的蛋白质合成过程中包括更多的蛋白质组分，并且有些步骤更复杂。（1）原核生物翻译与转录是偶联的，而真核生物不存在这种偶联关系。（2）核糖体更大。（3）起始氨基酸和起始tRNA。（4）起始信号。
（5）起始复合物真核较原核有更多的起始因子（用elf表示），而且相互作用更复杂。已知的起始因子有9种.
（6）延长因子和终止因子真核生物中的延长因子EFlα和EFlßγ与原核生物的EF-Tu和EF-Fs是极相似的.EFlα-GTP使氨酰-tRNA进入核糖体的A位，而EFlßγ催化EFlα-GDP和EFlα-GTP的相互转变。真核的EF2和原核的EF-G一样，作用于GTP促进移位。真核的终止信号只能被一种释放因子eRF识别，其作用需要GTP。
六.蛋白质合成的抑制剂蛋白质合成的几乎每一步会被这种或另一种抗生素专一地抑制，所以抗生素已成为研究蛋白质合成的有用工具。嘌呤霉素（puromycin）由链霉菌产生，是了解最清楚的一种抑制性抗生素。其结构与氨酰-tRNA的3ˊ端很相似，因此能与核糖体的A位结合，并且参与肽键的形成，产生肽基嘌呤霉素。嘌呤霉素只类似于tRNA的3ˊ端，它不参与从核糖体的移位和分离，且很快与肽的羧基末端结合，导致过早地终止多肽的合成。四环素（tetracycline）通过阻断核糖体的A位、抑制氨酰-tRNA
放线菌酮（cycloheximide）能抑制真核生物80S核糖体的肽酰基转移酶，而不抑制细菌70S核糖体（以及线粒体和叶绿体中）中的肽酰基转移酶。链霉素（streptomycin）是一种碱性三糖。链霉素能与30S-亚基结合从而抑制蛋白质的合成;此30S-链霉素复合体是一种效率很低且很不稳定的起始解离而终止翻译的复合体。链霉素结合在30S亚基上时亦能改变氨基酰-tRNA在A位点上与其对应的密码子配对的精确性和
七.蛋白质合成后的加工对于不同的蛋白质来说，加工过程有所不同，没有统一的模式，概括地说，可以有下列几种方式。1.氨基末端和羧基末端的修饰所有的多肽都是以N-甲酰甲硫氨酸（原核生物）或甲硫氨酸（真核生物）开始的。但是，甲酰基、氨基末端的甲硫氨酸残基以及其他额外的氨基末端和羧基末端的一些残基最终可能被酶法除去，因此不存在于最后的功能性蛋白质中。在多种真核蛋白中，其翻译后氨基末端残基的氨基都要被乙酰化，羧基残基有时也被修饰。
2.切除部分肽段有些新合成的多肽链要在专一性的蛋白酶的作用下切除部分肽段才能具有活性。例如酶原要切除部分肽段才能形成有活性的酶。还有些肽链的N-末端存在着15～30个氨基酸的一段顺序，其功能与将此蛋白质多肽链输送到细胞的特定部位(细胞器)有关，所以称为信号肽。在肽链
3.氨基酸残基的修饰在蛋白质合成中多种氨基酸均可发生修饰，包括羟基化、糖基化、磷酸化、酰基化、羧化作用、甲基化。（1）羟基化：肽链中某些氨基酸的侧链被修饰，这都是在翻译后的加工过程中被专一的酶催化而形成的。例如脯氨酸被羟基化生成羟脯氨酸，胶原蛋白在合成后，其中的某些脯氨酸和赖氨酸残基发生羟化。脯氨酸的羟化有助于胶原蛋白螺旋的稳定。（2）糖基化：在多肽链合成过程中或在合成之后常以共价键与单糖或寡糖侧链连接，生成糖蛋白
4.二硫键的形成肽链内或两条肽链间的二硫键是在肽链形成后-SH基被氧化而形成的。二硫键在形成蛋白质的空间结构中起着重要作用，有助于保护蛋白质分子的天然构象。5.亚基之间、亚基与辅基之间的聚合具有四级结构的蛋白质由几个亚基组成，因此必须经过亚基之间的聚合过程才能形成具有特定构象和生物功能的蛋白质。对于结合蛋白来说，含有辅基成分，所以也要与辅基部分结合后才能具有生物功能。
七、蛋白质构象的形成新生肽连在细胞内特定的部位，在多种蛋白质的帮助下卷曲成正确构象，大多数蛋白质的折叠是边翻译边折叠的，至少有两类因子参与了折叠过程：酶：二硫键异构酶、脯氨酰顺反异构酶分子伴侣：由若干在结构上不相关的蛋白质家族组成，但它们具有共同的功能，在细胞内帮助其他多肽链的结构完成正确的组装，而且在组装完毕后与之分离，不构成这些蛋白质在执行功能时的结构组分。蛋白质折叠
八.蛋白质合成后的运送无论是原核生物还是真核生物，新合成的蛋白质必须转运到特定的亚细胞位置或运输到胞外才能发挥其相应活性。信号肽蛋白质运输1、2
九.蛋白质的降解蛋白质的一生蛋白质降解的两种体系：1.溶酶体无选择降解蛋白质2.泛肽参与的有选择性的蛋白质降解
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