页数：134页文件大小：9.13 MB来源： 食品化学ppt课件
本课件讲蛋白质，从氨基酸的结构分类与理化性质入手，展开肽键与二级三级结构等分子构象、变性的影响因素，再说明水合、溶解度、胶凝、乳化与起泡等功能性质，以及热处理、碱处理与脱水等加工条件下的变化。
第 5 章蛋白质 Proteins
5.1.概述
C：50-55%H：6-8%O：20-23%N：15-18%S：0-4%微量元素：P、Fe、Zn、Cu、I 等 5.1.2 蛋白质的元素组成
按分子形状分球状蛋白质纤维状蛋白质按分子组成分简单蛋白质结合蛋白质按蛋白质的溶解度分清蛋白球蛋白谷蛋白醇溶蛋白 5.1.3 蛋白质的分类
根据营养价值分类 a 完全蛋白质 b 不完全蛋白质 c 半完全蛋白质
动物中蛋白质；如猪肉、鱼肉、鸡肉、乳植物中蛋白质：如大豆、谷物微生物中蛋白质：酵母 5.1.4 食品中蛋白质来源
蛋白质是食品中三大营养素之一蛋白质对食品的色、香、味及组织结构等具有重要意义一些蛋白质具有生物活功能，是开发功能性食品原料之一 5.1.6 蛋白质在食品加工中的意义
5.2.氨基酸的物理化学性质 Physicochemical Properties ofAmino Acids
5.2.1.1 氨基酸的结构和分类 CCOOHHRNH25.2.1.氨基酸的一般性质 General Properties of Amino Acids 结构
按 R 的极性分类非极性氨基酸：Ala,Ile,Leu,Phe,Met,Trp,Val,Pro 极性氨基酸无电荷侧链氨基酸:Ser,Thr,Tyr,Asn,Gln,Cys,Gly 带正电荷侧链氨基酸:Lys,Arg,His 带负电荷侧链氨基酸:Asp,Glu 分类
氨基酸在 pH=7 时水中存在形式 R CH COO-NH3+R CH COOH NH2 不是 5.2.1.2 氨基酸的酸碱性质
氨基酸是酸氨基酸是碱 R CH COO-NH3+R CH COO-NH2+ H+R CH COO-NH3+R CH COOH NH3++ H+
氨基酸溶解度(g/L) 氨基酸溶解度（g/L）丙氨酸 167.2 亮氨酸 21.7 精氨酸 855.6 赖氨酸 739.0 天冬酰胺 28.5 蛋氨酸 56.2 天冬氨酸 5.0 苯丙氨酸 27.6 半胱氨酸--脯氨酸 1620.0 谷胺酰胺 7.2（37℃）丝氨酸 422.0 谷氨酸 8.5 苏氨酸 13.2 甘氨酸 249.9 色氨酸 13.6 组氨酸--酪氨酸 0.4 异亮氨酸 34.5 缬氨酸 58.15.2.1.4 氨基酸在水中的溶解度和旋光性质
氨基酸具有旋光性（除甘氨酸）立体异构体：L、D 型，天然只存在 L 型异构体λ =210nm,氨基酸都有吸收峰λ =278nm,色氨酸都有最大吸收峰λ =274.5nm,酪氨酸都有最大吸收峰λ =260.0nm,苯丙氨酸都有最大吸收峰 5.2.1.5 氨基酸的光学性质及光谱
与茚三酮反应与邻苯二甲醛反应氨基酸的化学反应
+
生物活性肽的提出经历了很长的一个过程。传统营养学认为，蛋白质的消化是从胃开始的，其在胃中由胃蛋白酶和盐酸作用逐步分解为多肽、氨基酸等，然后与未分解的蛋白质一起进入小肠，在小肠中受胰蛋白酶、肠蛋白酶、肽酶等作用分解为氨基酸。
蛋白质在肠道中的最终消化产物主要是游离氨基酸，这些游离氨基酸被小肠绒毛上皮细胞以主动运输形式吸收进入血液，然后运送到身体各细胞内。经历了半个多世纪，蛋白质的研究始终是以蛋白质的营养实际上就是氨基酸的营养这一理论为基础的。
在此基础上衍生出坚实庞大的经典蛋白质消化吸收理论体系，并且先后产生了粗蛋白、必需氨基酸、可利用氨基酸及理想蛋白质等理论模型。
但在上个世纪中叶，动物营养学家开始发现，当合成氨基酸取代日粮蛋白达到某一水平时，其促生长的效果就会逐渐下降，甚至会降低动物的生产性能，这是传统的蛋白质营养理论无法解释的。所以有学者开始对传统理论提出质疑，并且对此提出了多种可能的解释，但最终认为，最有可能的原因是，食物中的完整蛋白或肽类的本身也是人或动物获得最优生长性能所必需的营养物质。
这直接促进了对肽营养学的研究。研究发现:人类摄食蛋白质经消化道的酶作用后,大多是以小肽形式消化吸收,以游离氨基酸形式吸收的比例很小,进一步的试验又揭示了小肽的吸收比游离氨基酸的吸收更为迅速。
肽营养作用的另一新认识是,蛋白质在酶解过程中可以产生一些具有特殊生理调节功能的生物活性肽。
这些生物活性肽本身以非活性状态存在于蛋白质氨基酸序列之中,当用适当的蛋白酶进行体外水解,或在胃肠道消化过程中,以及食品加工过程中,它们就被释放出来并发挥生理调节作用[1～4]。
食物蛋白源生物活性肽是现代营养学及食品学研究的热点和极具发展前景的功能因子,近年来受到广泛重视。
目前已从各种食物蛋白的不同酶解产物中分离鉴定出阿片肽、血管紧张素转化酶抑制肽(降压肽)、免疫调节肽、抗菌肽、抗血栓肽、矿物元素吸收促进肽、降胆固醇肽等。
5.4 蛋白质的结构
+
肽键不同于 C-N 单键和 C=N 双键；肽键具有部分单键性质同时又有双键性质；肽键不能自由旋转；肽单位平面有一定的键长和键角。
肽单位是刚性平面结构；肽单位结特征
是指多肽链中彼此靠近的氨基酸蚕基之间由于氢键的相互作用而形成的空间关系；指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式，主要是α-螺旋结构β -折叠结构和β –转角。
二级结构类型α-螺旋结构β -折叠结构β –转角结构概念 5.4.3 蛋白质分子的二级结构
按每一圈 AA 残基数分α-系螺旋γ-系螺旋非整螺旋右手螺旋左手螺旋整数螺旋按螺旋旋转方向分按氢键形成方式分螺旋结构的种类
特征每一圈包含 3.6 个残基，螺距 0.54nm,残基高 0.15nm,螺距半径 0.23nm;每一个φ角为-57，每一个ψ角为-47；相邻螺旋之间形成链内氢键；氢键的取向与螺轴几乎平行。
α-螺旋
在多肽链上，连续存在带相同电荷基团的 AA 残基，则α-螺旋不稳定当 Gly 残基在多肽链上连续存在时，则α-螺旋不能形成 Pro 残基和羟脯氨基酸残基存在时，则不能形成α-螺旋结构侧链 R 对α-螺旋的影响
是一种较伸展的锯齿形的主链构象。
φ=-120+45，ψ=+130+30β-折叠结构是指两条或多条完全伸展的多肽链靠链间氢键连接而形成的锯齿状折叠构象，存在于纤维状蛋白和球状蛋白中。
β–转角结构也叫回折存在于球状蛋白中。
指含α螺旋、β弯曲和β折叠或无规卷曲等二级结构的蛋白质，其线性多肽链进一步折叠成为紧密结构时的三维空间排列概念 5.4.4 蛋白质的三级结构
肌红蛋白的三级结构
蛋白质亚基：是一条多肽链寡聚蛋白质：由少数亚基聚合而成的蛋白质多聚蛋白质：由几十个，甚至上千个亚基聚合而成的蛋白质。
蛋白质分子的四级结构由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成的具
是指寡聚蛋白质中的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。
四级结构的广义定义：由相同或不同球蛋白分子所构成的聚合体四级结构的狭义定义：
蛋白质结构稳定疏水相互作用氢键范德华引力静电相互作用二硫键 5.4.5 稳定蛋白质结构的作用力
5.5.蛋白质的变性 Protein Denaturation
5.4.2 蛋白质变性的概念由于外界因素的作用，使天然蛋白质分子的构象发生了异常变化，从而导致生物活性的丧失以及物理、化学性质的异常变化，不包括一级结构上肽键的断裂。
物理性质的改变凝集、沉淀流动双折射粘度增加旋光值改变紫外、荧光光谱发生变化化学性质的改变酶水解速度增加分子内部基团暴露生物性能的改变抗原性改变生物功能丧失 5.4.3.蛋白质变性现象
除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象可以由变性态恢复到天然态。
5.4.5 不可逆变性除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象由变性态不能恢复到天然态。
5.4.4 可逆变性
测定蛋白质的比活性以天然蛋白质作对照，测定蛋白质物理性质的变化。
测定蛋白质化学性质的变化观察蛋白质的溶解度变化测定蛋白质的抗原性是否改变 5.4.6 蛋白质变性测定方法
物理因素化学因素 5.4.7 影响蛋白质变性的因素
主要是一些酶在冷冻条件下失活另外冻结使蛋白质周围的水与其结合状态发生变化，从而破坏了维持蛋白质的构象的力。
第三是，大量的水结成冰后，使得剩余水中的无机盐浓度大大提高，局部高浓度的盐也会使蛋白质发生变性。
5.4.7.2 冷冻
大多数蛋白质在 100－1200Mpa 下会发生变性主要原因是蛋白质是柔性的和可压缩的。
5.4.7.3 流体静压和蛋白质变性
剪切速度越大，蛋白质变性程度越大原因：空气泡的并入使蛋白质分子吸附在气液界面。
气液界面的能量高于主体相的能量，因此蛋白质在界面上经历构象的变化。
5.4.7.4 剪切
辐射对蛋白质的影响因波长和能量的大小而异。
5.4.7.5 辐射
截面附近的水的能力较高，处于高能态，能与蛋白质发生相互作用，破坏许多蛋白质间的氢键，使吸附在界面的蛋白质发生了变性，并且是不可逆变性。
5.4.7.6 界面
1）pH 大多数蛋白质在 pH 4-10 比较稳定。
超过这个范围就会发生变性。
5.4.7.2 蛋白质变性化学因素
A 碱金属只能有限度的与蛋白质起作用，Ca2＋、Mg2＋略强些，过渡金属易与蛋白质发生相互作用。
B 低浓度的盐稳定了蛋白质的结构，高浓度的盐对蛋白质的影响不利。
2）金属和盐
大多数有机溶剂是蛋白质的变性剂。
与水互溶的有机溶剂，能改变水的介电常数非极性有机溶剂能破坏蛋白质的疏水相互作用。
3）有机溶剂
某些有机化合物例如尿素和胍盐的高浓度(4～8mol/L)水溶液能断裂氢键，从而使蛋白质发生不同程度的变性。同时，还可通过增大疏水氨基酸残基在水相中的溶解度，降低疏水相互作用。
还原剂（半胱氨酸、抗坏血酸、β-巯基乙醇、二硫苏糖醇）可以还原二硫交联键，因而能改变蛋白质的构象。4）有机化合物的水溶液
5.5.蛋白质功能性质 Functional Properties of Proteins
其他成分蛋白质相互作用食品色泽食品风味食品外形食品质构糖脂肪构成食品品质贡献多大？
在食品加工、制备、保藏和消费过程中影响蛋白质对食品需宜特征作出贡献的哪些物理和化学性质。
。
5.5.1 蛋白质的功能性质概念
各种食品对蛋白质功能特性的要求是不一样的
功能食品蛋白质类型溶解性饮料乳清蛋白粘度汤、调味汁明胶持水性香肠、蛋糕、肌肉蛋白，鸡蛋蛋白胶凝作用肉和奶酪肌肉蛋白和乳蛋白粘结-粘合肉、香肠、面条肌肉蛋白，鸡蛋蛋白弹性肉和面包肌肉蛋白，谷物蛋白乳化香肠、蛋糕肌肉蛋白，鸡蛋蛋白泡沫冰淇淋、蛋糕鸡蛋蛋白，乳清蛋白脂肪和风味的结合油炸面圈谷物蛋白 5.5.2 食品蛋白质在食品体系中的功能作用
蛋白质的水合是通过蛋白质的肽键和氨基酸的侧链与水分子间的相互作用实现的。
5.5.3.蛋白质的水合性质 Properties Hydration of Proteins
氨基酸残基水合能力/（molH2O/mol 残基)极性氨基酸 Asn2Gln2Pro3Ser,The2Trp2Asp(非离子化）2Glu(非离子化）2Tyr3Arg(非离子化）3Lys(非离子化）4 氨基酸残基的水合能力
氨基酸残基水合能力/（mol H2O/mol 残基)Asp6Glu7Tyr-7Arg+3His+4Lys+非极性残基 4Ala1Gly1Phe0Val,Ile,Leu,Met1
当干蛋白质粉与相对湿度为 90%-95%的水蒸汽达到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数。
蛋白质结合水的能力
蛋白质水合能力/(g H2O/g 蛋白质）纯蛋白质肌红蛋白 0.44 血清清蛋白 0.33 血红蛋白 0.62 胶原蛋白 0.45 酪蛋白 0.40 卵清蛋白 0.30 商业蛋白质产品乳清浓缩蛋白 0.45-0.52 大豆蛋白 0.33 各种蛋白质的水合能力
蛋白质结合水温度 pH 盐的种类离子强度影响蛋白质结合水的环境因素水化时间 pro 浓度
1）温度蛋白质结合水的能力一般随温度升高而降低，这是因为降低了氢键作用和离子基团结合水的能力，使蛋白质结合水的能力下降。
在等电点 pH 时，蛋白质-蛋白质相互作用最强，蛋白质的水合作用的溶胀最小。例如，宰后僵直前的生牛肉（或牛肉匀浆）pH 从 6.5 下降至接近 5.0（等电点），其持水容量显著减少（图 5-23），并导致肉的汁液减少和嫩度降低。
低于或高于蛋白质的等电点 pH 时，由于净电荷和排斥力的增加导致蛋白质溶胀并结合更多的水。在 pH9～10 时，许多蛋白质结合的水量均大于其他任何 pH 值的情况，这是由于疏水基和酪氨酸残基离子化的结果，当 pH＞10 时赖氨酸残基的ε-氨基上的正电荷丢失，从而使蛋白质结合水的能力下降。
2）pH
离子的种类和浓度对蛋白质的吸水性、溶胀和溶解度也有很大影响。盐类和氨基酸侧链基团通常同水发生竞争性结合。
在低盐浓度（＜0.2mol/L）时，蛋白质的水合作用增强，产生盐溶效应。高盐浓度时，会产生盐析效应。
3）离子的种类和浓度
蛋白质的持水能力比其结合水的能力更重要。
4）蛋白质的持水能力
蛋白质的总含水量随浓度的增加而增加。
5）蛋白质浓度
蛋白质----蛋白质+溶剂---溶剂蛋白质----溶剂实质疏水相互作用离子相互作用蛋白质的溶解度大小+5.5.4 溶解度
氨基酸残基平均疏水性的大小电荷频率高低蛋白质溶解度决定决定 Bigelow 的蛋白质溶解度理论
影响蛋白质溶解度的因素
1)pH 和溶解度大多数的蛋白质在 pH 8－9 范围内是高度溶解的，在 4.5-4.8 处溶解度很小。
2)离子强度和溶解度
T<40℃温度升高溶解度增大 T>40℃温度升高溶解度减少 3)温度和溶解度
4 )有机溶剂加入有机溶剂，降低了水的介电常数，会使蛋白质的溶解度降低。
氢键疏水相互作用静电相互作用金属离子的交联相互作用二硫键凝胶化的相互作用
加热溶液的 pH 蛋白质的浓度金属离子蛋白质凝胶化作用在食品加工中的应用果冻豆腐香肠奶酪重组肉制品影响蛋白质凝胶化作用的因素
粘度反映了它对流动的阻力。蛋白质溶液流体特征假塑性流体 r=mr.n 蛋白质切变稀释的原因分子朝着流动方向逐渐取向，使磨擦阻力减少。
蛋白质的水合范围沿着流动方向形变。氢键和其他续键的断裂导致蛋白质聚集体或网络结构的解离。
5.5.7.粘度
蛋白质被分散的分子或颗粒的表观直径。蛋白质----溶剂的相互作用。
蛋白质----蛋白质相互作用。影响蛋白质流体粘度特性因素
内在因素外在因素氨基酸组成 pH 非极性 AA 与极性 AA 之比离子强度和种类疏水性基团与亲水性基团的分布蛋白质浓度二级、三级和四级结构时间二硫键温度分子大小和形状分子柔性影响蛋白质界面性质的因素
乳化性质 Emulsifying Properties 许多食品属于乳胶体（牛奶、乳脂、冰淇淋、豆奶、黄油、干酪、蛋黄酱和肉馅），蛋白质成分在稳定这些胶态体系中通常起着重要的作用。
原因是：蛋白质是天然的两亲物质，具有乳化性质。
乳化活性指数乳化能力测定乳化性质的方法乳状液稳定性
泡沫体积-起始液体的体积膨胀率=-----------------------------------------------×100%起始液体的体积泡沫中气体的体积起泡力=---------------------------------×100%泡沫中液体的体积蛋白质的起泡力是指蛋白质能产生的界面面积的量
蛋白质起泡力牛血清清蛋白 280 乳清分离蛋白 600 鸡蛋蛋清 240 卵清蛋白 40 牛血浆 260β-乳球蛋白 480 血纤维蛋白原 360 大豆蛋白（酶水解）500 明胶（酸法加工猪皮明胶）760 不同蛋白质溶液的起泡力
溶解度快速扩散至界面疏水性（或两亲性）带电、极性和非极性残基的分布促进界面相互作用分子(或链段)的柔性推进在界面上的展开具有相互作用活性的链段具有不同功能性链段的配置促进在气、水和界面相的相互作用带电基团的配置在邻近气泡之间的电荷推斥极性基团的配置防止气泡和紧密靠近；水合作用、渗透和空间效应（受此性质和蛋白质膜的成分的影响）与气泡性质有关的蛋白质的分子性质
蛋白质浓度：提高泡沫的稳定性温度：降低 pH：在等电点处最稳定糖：损害蛋白质的气泡能量但增加稳定性脂：降低盐：大多数随 NaCl 浓度的增加而增加搅打：增强，高速搅，降低影响蛋白质起泡性质的环境因素
蛋白质风味蛋白质----风味+有利良好风味载体不有利与不良风味结合 5.5.6.与风味物质结合
蛋白质与风味物质的结合包括物理吸附和化学吸附。
物理吸附：范德化力和毛细管吸附化学吸附：静电吸附、氢键结合和共价结合范德华力氢键静电物理截留蛋白质与风味之间的相互作用
非极性配位体与蛋白质表面的疏水性小区相互作用通过氢键相互作用静电相互作用醛类化合物通过共价键结合至赖氨酸残基上液态或高水分食品中蛋白质
风味物质和蛋白质的结合，蛋白质的构象发生了变化。
如：进入蛋白质内部破坏蛋白质的疏水相互作用；醛类化合物能与赖氨酸残基结合等。
所以，任何能够影响蛋白质构象的因素都将影响到与风味物质结合。
水：能促进与极性挥发物的结合而对非极性挥发物没影响。热：蛋白质热变性一般导致对挥发性物质的结合增强，盐：盐溶类盐由于使疏水相互作用去稳定，降低风味结合，而盐析类盐提高风味结合。
pH：碱性效果一般优于酸性温度：温度对风味物质的结合影响非常小，这是因为结合过程是熵驱动，而不是焓驱动。酶：蛋白质经酶彻底水解将会降低它对挥发性物质的结合，影响蛋白质与风味结合的因素
5.6.蛋白质的营养性质
大豆火腿肠含有丰富的蛋白质谁最好？
消化吸收率氨基酸的构成蛋白质的含量蛋白质的利用率 5.6.1.判断蛋白质的质量
蛋白质的构象抗营养因子加工条件 5.6.2 影响食品消化率的因素
5.7.在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化
半胱氨酸的氧化蛋氨酸的氧化
色氨酸的氧化
蛋白质氮(克)蛋白质氮（克）肌动蛋白（兔肌肉）16.7 谷蛋白（小麦）17.6 清蛋白（牛血）16.07 血红蛋白（马）16.8 清蛋白（鸡蛋白）15.9 胰岛素 A（牛肉）15.88α-淀粉酶 16.23β –乳球蛋白(牛乳)15.64 抗生物素蛋白(鸡蛋白)14.80 溶菌酶（鸡蛋白）18.80 全酪蛋白（牛乳）15.63 肌球蛋白（兔肌肉）16.70 胶原（蛋白）（牛皮）18.70 木瓜蛋白酶（木瓜）17.15 伴清蛋白（鸡蛋白）16.6 核糖核酸酶 A（牛胰）17.51 白明胶（小牛皮）18.1 鲑精蛋白（鲑精液）31.5 麦醇溶蛋白（小麦）17.66 胰蛋白酶（牛胰）16.95 球蛋白（南瓜籽）18.55 色氨酸合成酶 17.5 胰岛血糖素（猪）17.29 玉米醇溶蛋白(玉米)16.2 一些蛋白质的含氮量
下载地址：{{downurl}}
{{{a}}}
{{#b}}{{{b}}}
{{/b}} {{/title}} {{#nolog}}登陆注册
{{/nolog}} {{#djsx}}点我刷新
{{/djsx}} {{#gocz}} {{/gocz}} {{#ffqr}} {{/ffqr}}