19 第十九章 氨基酸 蛋白质 核酸.ppt

第1页：第十九章氨基酸蛋白质核酸

• 第十九章氨基酸蛋白质核酸
• 作业：P466 1，2，3，4，5，6学习要求
• 1．掌握二十种常见氨基酸的名称和分类。
• 2．掌握氨基酸的两性和等电点，分别在高于或低于它们的等电点的水溶液中的构造式。
• 3．掌握氨基酸与茚三酮的反应。
• 4．掌握蛋白质的性质：两性和等电点，水化，变性，鉴定，水解（酸性和碱性水解）。
• 5．理解多肽的一般结构。
• 6．了解核苷酸、核酸（RNA、DNA）的表示式。
• 7．了解二十种常见氨基酸的结构。
• 8．了解蛋白质的四级结构。
• 9．了解氨基酸的合成法和发酵法。
• 10．了解多肽季结构的测定法（N端、C端的测定法），部分水解。
• 11．了解酶的一般概念。

第2页：19.1 氨基酸的结构

蛋白质、碳水化合物、脂肪(甘油醇的脂肪酸酯)是人所需营养中的三种要素。19.1 氨基酸的结构、名称和物性羧酸分子中烃基上的一个或几个氢原子被氨基取代生成的化合物叫氨基酸。1 定义

第3页：α-氨基酸

按氨基与羧基的相对位置分：α-氨基酸，β-氨基酸按氨基与羧基的数目来分：中性氨基酸、酸性氨基酸，碱性氨基酸3 氨基酸的构型和存在形式构型（用D、L表示）α-氨基酸通式L型α-氨基酸D型α-氨基酸L-甘油醛除甘氨酸，天然α-氨基酸都是有旋光的，而且都是L型的。2 分类

第4页：存在形式

存在形式：氨基酸都以偶极离子的形式存在。组氨酸谷氨酸丙氨酸

第5页：用D或L表示

4 名称和物理性质表19-1名称氨基酸的α碳原子（除甘氨酸外）都是手性碳原子。其构型的表示方法与糖一样，用D或L表示。每个氨基酸都有俗名，并都用一个缩写符号表示。表19-1物理性质大部分的氨基酸在水中有一定的溶解度；酸性的氨基酸在水中的溶解度较差；氨基酸在200度以下都是稳定的；氨基酸的pKa为2左右；每一个光学纯的氨基酸都有旋光值。

第6页：八个必需氨基酸缬氨酸亮氨酸异亮氨酸苯

5 八个必需氨基酸缬氨酸亮氨酸异亮氨酸苯丙氨酸苏氨酸蛋氨酸赖氨酸色氨酸

第7页：19.1.2 氨基酸的性质

1 等电点2 与茚三酮反应3 氨基酸金属盐络合物的形成19.1.2 氨基酸的性质

第8页：谷氨酸焦谷氨酸总述

谷氨酸焦谷氨酸总述：具有胺和羧酸的共性。例如形成酰胺2分子甘氨酸2,5-二嗪哌酮-2H2O-H2O

第9页：在该pH值

一个氨基酸总可以找到一个pH值，在该pH值下，正、负离子的浓度完全相等，此时向阳极移动和向阴极移动的离子彼此抵消（即没有净的迁移），或者说，电场中不显示离子的迁移。将此时的pH值称为该氨基酸的等电点。氨基酸的特殊性质1 等电点

第10页：6.8酸性氨基酸的等电点

中性氨基酸的等电点：pH=6.2~6.8酸性氨基酸的等电点：pH=2.8~3.2碱性氨基酸的等电点：pH=7.6~10.8不同的氨基酸有不同的等电点，所以可以通过测定氨基酸的等电点来鉴别氨基酸。等电点时，以两性离子形式存在的氨基酸浓度最大（在水溶液中），氨基酸的溶解度最小。

第11页：互变异构

2 与茚三酮的反应凡是有游离氨基的氨基酸都可以和茚三酮发生呈紫色的反应。茚茚三酮水合茚三酮+紫色-CO2，-RCHO-3H2O互变异构

第12页：上有未共用电子

3 氨基酸金属盐络合物的形成金属上有空轨道，N上有未共用电子对！氨基酸金属盐络合物具有很好的结晶形状, 该反应可用来沉淀和鉴别某些氨基酸。氨基酸受热的4种变化见课本并与羟基酸比较

第13页：氨基酸氨基的反应•1.氨基的酰基化氨

• 4.氨基酸氨基的反应
• 1.氨基的酰基化氨基酸分子中的氨基能酰基化成酰胺
• 2.氨基的烃基化氨基酸与RX作用则烃基化成N-烃基氨基酸
• 3.与亚硝酸反应

第14页：19.3 氨基酸的合成

1 斯瑞克合成法--醛的氨氰化法2 赫尔--乌尔哈--泽林斯基α-溴化法3 盖布瑞尔法4 丙二酸酯法19.3 氨基酸的合成

第15页：改进方法

改进方法：用NH4CN or NH4Cl+KCN代替HCN+NH3应用：合成比原料醛多一个碳的氨基酸氨基酸的来源：（1）天然产物酸性水解（2）微生物发酵法（3）化学合成法1 斯瑞克合成法--醛的氨氰化法RCHO + HCN +NH3H3+O→

第16页：赫尔--乌尔哈--泽林斯基α-溴化法

应用盖布瑞尔法可以制备很纯的氨基酸。2 赫尔--乌尔哈--泽林斯基α-溴化法RCH2COOHNH3Br2P在封管或高压釜内进行3 盖布瑞尔法可参看H3O+

第17页：通过酰基丙二酸酯法4 丙二酸酯法

1. 通过酰基丙二酸酯法4 丙二酸酯法+ NC-CH=CH2H3+OH2/Pt醋酸麦克尔加成碱H2/催加热-CO2

第18页：丝氨酸的合成

OH -丝氨酸的合成+ CH2=OH3+O-CO2→丝氨酸（65%）

第19页：通过溴代丙二酸酯法合成

2. 通过溴代丙二酸酯法合成CH2(COOEt)2BrCH(COOEt)2ClCH2CH2SCH3HClBr2CCl4NaNaOH蛋氨酸（50%）烷基化→

第20页：谷氨酸的合成

谷氨酸的合成+ CH2=CHCOOEt麦克尔加成NaOEtH3+O→谷氨酸（70%）

第21页：脯氨酸的合成

脯氨酸的合成H3+ONaOEtBr(CH2)3BrEtOHNaOH脯氨酸70%分子内亲核取代Δ

第22页：19.2.1 定义

一个氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基通过失水反应，形成一个酰氨键，新生成的化合物称为肽，肽分子中的酰氨键叫肽键。二分子氨基酸失水形成的肽叫二肽，多个分子氨基酸失水形成的肽叫多肽。19.2 多肽的定义、命名和结构19.2.1 定义

第23页：19.2.2 命名甘氨酸丙氨酸亮

19.2.2 命名甘氨酸丙氨酸亮氨酸产物三肽的名称为：甘氨酰-丙氨酰-亮氨酸（甘-丙-亮）（Gly-Ala-Leu）-2H2O肽键C-端N端

第24页：19.3.3 结构

• 1. 肽键和肽的几何形状19.3.3 结构
• 2. 二硫键Na +液NH3空气氧化Cys-Tyr-Ile-Glu-Arg-Cys-Pro-Leu-Gly
• NH2SS牛催产素

第25页：19.5.1 氨基的保护

19.5.1 氨基的保护19.35.2 羧基的保护19.5.3 侧链的保护19.5.4 接肽方法1 混合酸酐法2 活泼酯法、3 碳二亚胺法4 环酸酐法、5 固相接肽19.5 多肽的合成

第26页：特别是已接好的肽键

• 保护基必须具备的条件（1）易在预定的部位引入（2）在某特定的条件下，保护基很易除去（3）引入和除去保护基时，分子中的其它部位不会受到影响，特别是已接好的肽键。多肽合成必须解决下面四个问题
• 1.氨基保护
• 2. 羧基保护
• 3. 侧链保护
• 4. 接肽方法

第27页：19.5.1 氨基的保护

C6H5CH2OH+COCl2（光气)19.5.1 氨基的保护1. 用氯代甲酸苯甲酯（或称苯甲氧基甲酰氯）保护Benzoxycarbonyl（简写Z）

第28页：上保护基接肽去保护基反应过程

H2Pd/C +NH3CH2CO2-OH-H+SOCl2+NH3CH2CO2-, OH-H+H+CF3COOH（1mol）上保护基接肽去保护基反应过程

第29页：用氯代甲酸三级丁酯保护

2 用氯代甲酸三级丁酯保护t-Butoxycarbonyl简写BOC在多肽中的应用：CF3COOH HOAc-OH, 25oC上保护基接肽（过程略）去保护基

第30页：若氨基酸中有多个氨基

• *
• 1. 催化氢化和稀碱都不能除去BOC，通常用温和的酸性水解法除去。*
• 2. 若氨基酸中有多个氨基，在接肽前均需保护。*
• 3. 用Z保护还是用BOC保护，视实际情况而定。

第31页：19.2 羧基的保护使用的酸为

19.2 羧基的保护使用的酸为：CF3COOH HBr / HOAcA代表：HClCH3OH接肽Na2CO3接肽Pd / H2(CH3)2C=CH2接肽H3+O去保护基去保护基上保护基上保护基上保护基去保护基AAA

第32页：在合成多肽

例如：19.3 侧链的保护当氨基酸的侧链带有某些官能团时，在合成多肽时，有时也需要加以保护，保护的方法，要视具体情况而定。巯基经常用苯甲基保护，保护基可以在钠、液氨作用下除去。上保护基去保护基空气中氧化Na, NH3(l)

第33页：19.5.4 接肽的方法

• 19.5.4 接肽的方法1 混合酸酐法（活化羧基）-OH, 25oCN(C2H5)3-5-0oC-(C2H5)3N
• HClH2/Pd-C接肽C6H5CH2OCOCl

第34页：活泼酯法

2 活泼酯法N(C2H5) 3H+

第35页：碳二亚胺法接肽

3. 碳二亚胺法接肽dicyclohexylcarbodimide (DCC)接肽H2/ Pd-C去保护基

第36页：失水机制二环己基脲

失水机制二环己基脲

第37页：保护氨基和活化羧基同时完成2. 氨基

• 1. 保护氨基和活化羧基同时完成
• 2. 氨基甲酸不稳定
• 4. 环酸酐法接肽-CO2二肽环状酸酐21

第38页：固相接肽麦尔德发明

5. 固相接肽麦尔德发明；解决了蛋白质和多肽的一些合成问题。在不溶的高分子树脂的表面上进行接肽反应称为固相接肽。

第39页：才具有意义

• 生物活性合成多肽必须保证氨基酸的排列顺序与天然多肽相同，并与天然多肽不论在物理、化学性质和生物活力各方面都一样，才具有意义。
• 我国1965年6月发表合成成功牛胰岛素的文章，生物活性1.2~70%
• 美国1967年发表文章（胰岛素合成方法的改进）
• 前苏联1972年发表文章（胰岛素合成方法的改进）
• 胰岛素是一种激素，可用于治疗糖尿病，但只能用和人体结构相近的胰岛素，如猪胰岛素，其它的则不起疗效。

第40页：19.6 多肽结构的测定

测定肽或蛋白质的一级结构需要进行下面几项工作：一测定分子中是否存在二硫键二检测氨基酸的组成及其相对比例三测定肽或蛋白质中各氨基酸的排列顺序19.6 多肽结构的测定

第41页：19.6.1 测定分子中是否存在

19.6.1 测定分子中是否存在二硫键多肽或蛋白质分子中有二硫键，需要切断。其方法是用过酸氧化。19.6.2 检测氨基酸的组成及其相对比例该工作由氨基酸自动分析仪完成

第42页：19.6.3测定肽或蛋白质中各氨

在N-端引入具有特定基团的标记化合物，这种标记基团有颜色、荧光、紫外吸收等性质，然后分离鉴定具有这种基团的氨基酸衍生物。19.6.3测定肽或蛋白质中各氨基酸的排列顺序1. N-端氨基酸单元的分析

第43页：室温二硝基氟苯法

DNFB + Gly-Ala-PheDNFB-Gly-Ala-PheDNFB-Gly Ala PheH+水解105oCpH=8-9 室温二硝基氟苯法（桑格尔法）

第44页：肼解法

肼解法：当蛋白质（或多肽）与无水肼在100℃反应5-10h后，除C端氨基酸外，所有氨基酸都转变成相应氨基酸的酰肼，C端氨基酸则以游离氨基酸放出。2. C-末端测定NH2-NH2100oC 5-10hGly-Ala-PheGlyNHNH2 AlaNHNH2Phe

第45页：情况十分复杂

• 多肽结构的测定
• 由氨基酸组成的多肽数目惊人，情况十分复杂。假定100个氨基酸聚合成线形分子，可能具有2100中多肽。
• 例如：由甘氨酸、缬氨酸、亮氨酸三种氨基酸就可组成六种三肽。
• 甘-缬-亮；甘-亮-缬；缬-亮-甘；缬-甘-亮；亮-甘-缬；亮-缬-甘。
• 多肽结构的测定主要是作如下工作
• ①了解某一多肽是由哪些氨基酸组成的。
• ②各种氨基酸的相对比例。
• ③确定各氨基酸的排列顺序。

第46页：多肽结构测定工作步骤如

• 多肽结构测定工作步骤如下
• 1．测定分子量
• 2．氨基酸的定量分析
• 现代方法是将水解后的氨基酸混和液用氨基酸分析仪进行分离和测定。°

第47页：端基分析（测定N端和C端）•（1）测

• 3．端基分析（测定N端和C端）
• （1）测定N端（有两种方法）
• a 2,4-= 硝基氟苯法——桑格尔(Sanger-英国人)法
• 2,4-= 硝基氟苯与氨基酸的N端氨基反应后，再水解，分离除N-二硝基苯基氨基酸，用色谱法分析，即可知道N端为何氨基酸。此法的缺点是所有的肽键都被水解掉了

第48页：异硫氰酸苯酯(Ph-N=C=S)法

b异硫氰酸苯酯(Ph-N=C=S)法——艾德曼(Edman)降解法测定咪唑衍生物的R，即可知是哪种氨基酸。异硫氰酸苯酯法的特点是，除多肽N端的氨基酸外，其余多肽链会保留下来。这样就可以继续不断的测定其N端。

第49页：不会与肼反应成酰肼

• （2）测定C端
• a 多肽与肼反应
• 所有的肽键（酰胺）都与肼反应而断裂成酰肼，只有C端的氨基酸有游离的羧基，不会与肼反应成酰肼。这就是说与肼反应后仍具有游离羧基的氨基酸就是多肽C端的氨基酸。
• b羧肽酶水解法
• 在羧肽酶催化下，多肽链中只有C端的氨基酸能逐个断裂下来。
• 4．肽链的选择性断裂及鉴定
• 上述测定多肽结构顺序的方法，对于分子量大的多肽是不适用的。对于大分子量多肽顺序的测定，是将其多肽用不同的蛋白酶进行部分水解，使之生成二肽、三肽等碎片，再用端基分析法分析个碎片的结构，最后将各碎片在排列顺序上比较并合并，即可推出多肽中氨基酸的顺序。
• 部分水解法常用的蛋白酶有
• 胰蛋白酶——只水解羰基属于赖氨酸、精氨酸的肽键。
• 糜蛋白酶——水解羰基属于苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸的肽键。
• 溴化氰———只能断裂羰基属于蛋氨酸的肽键。

第50页：某八肽完全水解

• 例1：某八肽完全水解后，经分析氨基酸的组成为：丙、亮、赖、苯丙、脯、丝、酪、缬。端基分析：N-端丙……………………亮C-端。胰蛋白酶催化水解：分离得到酪氨酸，一种三肽和一种四肽。用Edman降解分别测定三肽、四肽的顺序，结果为：丙-脯-苯丙；赖-丝-缬-亮。由上述信息得知，八肽的顺序为：F.Sanger及其他工作者化了约10年时间与1953年（35岁）首先测定出牛胰岛素的氨基酸顺序，由此Sanger获得了1958年（41岁）的诺贝尔化学奖。此后，有几百种多肽和蛋白质的氨基酸顺序被测定出来，其中包括含333个氨基酸单位的甘油醛-3-磷酸酯脱氢酶。
• 以后F.Sanger又测定了DNA核苷酸顺序，因而他第二次（1980年62岁）获得了诺贝尔奖（同美国人伯格、吉尔伯特共享）。两次获得诺贝尔奖的化学家是很少见的，所以说，F.Sanger是一个伟大的化学家。

第51页：19.7 蛋白质的结构和特性相对

19.7 蛋白质的结构和特性相对分子质量超过1万的多肽称为蛋白质。蛋白质有两个重要的性质：盐析、变性

第52页：19.7.1蛋白质的分类

• 19.7.1蛋白质的分类
• 根据蛋白质的形状分为
• （1）纤维蛋白质如丝蛋白、角蛋白等
• （2）球状蛋白质如蛋清蛋白、酪蛋白、血红蛋白、γ-球代表蛋白（感冒抗体）等。
• 2．根据组成分
• 单纯蛋白质——其水解最终产物是α-氨基酸。
• （2）结合蛋白质——α-氨基酸+ 非蛋白质（辅基）
• 辅基为糖时称为糖蛋白；辅基为核酸时称为核蛋白；辅基为血红素时称为血红素蛋白等。
• 根据蛋白质的功能分
• （1）活性蛋白按生理作用不同又可分为；酶、激素、抗体、收缩蛋白、运输蛋白等。
• （2）非活性蛋白担任生物的保护或支持作用的蛋白，但本身不具有生物活性的物质。例如：贮存蛋白（清蛋白、酪蛋白等），结构蛋白（角蛋白、弹性蛋白胶原等）等等。

第53页：具有两性

• 蛋白质的性质
• 1．两性及等电点
• 多肽链中有游离的氨基和羧基等酸碱基团，具有两性。2．胶体性质与沉淀作用蛋白质是大分子化合物，分子颗粒的直径在胶粒幅度之内（0.1~0.001μ）呈胶体性质。蛋白质颗粒表面都带电荷，在酸性溶液中带正电荷，在碱性溶液中带负电荷，达到帮助带有同性电荷就于周围电性相反的的离子构成稳定的双电层。由于同性电荷相斥，颗粒互相隔绝而不粘合，形成稳定的胶体体系。蛋白质与水形成的亲水胶体，也和其它胶体一样不是十分稳定，在各种因素的影响之下，蛋白质容易析出沉淀。

第54页：是细菌发生沉淀和变性

（1）可逆沉淀（盐析2）不可逆沉淀蛋白质与重金属盐作用，或在蛋白质溶液中加入有机溶剂（如丙酮、乙醇等）则发生不可逆沉淀。如70-75%的酒精可破坏细菌的水化膜，是细菌发生沉淀和变性，从而起到消毒的作用。3．蛋白质的变性作用蛋白质在一定条件下，共价键不变，但构象发生变化而丧失生物活性的过程成为蛋白质的变性作用。

第55页：变性条件

• 变性条件
• 物理因素：干燥、加热、高压、振荡或搅拌、紫外线、X射线、超声等等。
• 化学因素：强酸、强碱、尿素、重金属盐、生物碱试剂（三氯乙酸、乙醇等等）。
• 变性后的特点：①丧失生物活性
• ②溶解度降低
• ③易被水解（对水解酶的抵抗力减弱）。
• 变性作用的利用：①消毒、杀菌、点豆腐等
• ②排毒（重金属盐中毒的急救）
• ③肿瘤的治疗（放疗杀死癌细胞）
• 变性作用的防治：①种子的贮存
• ②人体衰老（缓慢变性）
• ③防止紫外光灼伤皮肤。

第56页：呈紫色

• 4．蛋白质的颜色反应
• （1）缩二脲反应蛋白质与新配置的碱性硫酸铜溶液反应，呈紫色，称为缩二脲反应。
• （2）蛋白黄反应蛋白质中含有苯环的氨基酸，遇浓硝酸发生硝化反应而生成黄色硝基化合物的反应称为蛋白黄反应。
• （3）米勒反应蛋白质中酪氨酸的酚基遇到硝酸汞的硝酸溶液
• （4）茚三酮反应蛋白质与稀的茚三酮溶液共热，即呈现蓝色。

第57页：也叫一级结构

蛋白质有四级结构肽链中各种氨基酸相互联接的顺序是蛋白质的初级结构，也叫一级结构。多肽链主链骨架中的若干肽段，通过氢键，形成有规则的构象，这称为二级结构。α-螺旋β-折叠在二级结构的基础上，多肽链间通过氨基酸残基侧链的相互作用而进行盘旋和折叠，因而产生的特定的三维空间结构，这称为三级结构，也称为蛋白质的亚基。各个亚基在低聚蛋白中的空间排布及相互作用，称为蛋白质的四级结构。蛋白质的生理活性是由二级、三级、四级结构来决定的。

第58页：19.8 酶酶

19.8 酶酶：酶是一类在生物体内有催化活性的蛋白质。辅酶：与酶蛋白松弛地结合的辅助因子称为辅酶。辅基：与酶蛋白紧密地结合的辅助因子称为辅基。全酶：酶蛋白与辅助因子结合后形成的复合物称为全酶。

第59页：19.9 核酸

D-2-脱氧核糖的核苷+磷酸19.9 核酸D-核糖+碱基结构组成核糖核苷酸核糖核酸D-核糖的核苷+磷酸核酸脱氧核糖核酸脱氧核糖核甘酸D-2-脱氧核糖+碱基聚合聚合

第60页：核酸的基本单位1. 糖D-核糖

核酸的基本单位1. 糖D-核糖D-2-脱氧核糖

第61页：碱基C（胞嘧啶）U（脲嘧啶）T（胸腺

2. 碱基C（胞嘧啶）U（脲嘧啶）T（胸腺嘧啶）A（腺嘌呤）G（鸟嘌呤）

第62页：的组成鸟苷（G）腺苷（A）胞苷

RNA的组成鸟苷（G）腺苷（A）胞苷（C）脲苷（U）

第63页：以执行各种生命功能

将遗传密码翻译变成特异的蛋白质，以执行各种生命功能，使后代表现出与亲代相似的遗传性状。RNA的作用

第64页：的组成2-脱氧胸腺苷dT2-脱氧胞苷

DNA的组成2-脱氧胸腺苷dT2-脱氧胞苷dC2-脱氧腺苷dA2-脱氧鸟苷dG

第65页：携带全部遗传密码

携带全部遗传密码。DNA所携带的全部遗传信息都记载在DNA所包含的全部核苷酸的排列顺序中。DNA虽然只有四种类型的核苷酸，但它的相对分子质量极大，这四种核苷酸在DNA分子中的排列方式近乎无穷，一个含1000个核苷酸的DNA分子，有41000种排列方式，这是一个天文数字，这就是生物界多样性的原因。DNA的作用

第66页：关于DNA和RNA在生物的生长

关于DNA和RNA在生物的生长、繁殖、遗传、变异中的功能和具体作用，是生物学的研究范畴。

第67页：核苷酸是由磷酸

• 核酸简介
• 核酸的组成核酸和蛋白质一样，是由许多核苷酸结合而成的高分子化合物。核苷酸是由磷酸、核糖、及碱基组成的。核糖和2-脱氧核糖

第68页：胞嘧啶

• 2．碱基核苷酸中的碱基主要有五种，都是嘧啶或嘌呤的衍生物。它们是：胞嘧啶，脲嘧啶，胸腺嘧啶，腺嘌呤，鸟嘌呤。其结构式见P462：C U T A G
• 3．核苷
• 核苷是核糖的β-苷羟基与碱基氮原子上的氢脱水而形成的苷，根据核糖的不同，核苷有两类
• （1）核苷——（由RNA水解而得）

第69页：核苷酸核糖C5上的羟基与磷酸酯化便得

4．核苷酸核糖C5上的羟基与磷酸酯化便得到核苷酸

第70页：核酸和蛋白质一样

• 核酸的结构
• 核酸是核苷酸单体中核糖的3ˊ位羟基和5ˊ位上的磷酸基酯化而成的高分子化合物。
• 核酸和蛋白质一样，也有单体排列顺序和空间关系问题，因此，核酸也有一级结构、二级结构和三级结构的问题。
• 1．核酸一级结构
• 核苷酸的顺序组成了核酸的一级结构。RNA中的多核苷酸链如下图

第71页：

第72页：见P465图19-4两条螺旋链以相反

• 2．核酸的二级结构
• DNA的二级结构为右手双股螺旋结构。见P465图19-4两条螺旋链以相反的走向，通过一条链的碱基和另一条链的碱基配对（以氢键结合）交织起来形成相当稳定的构象（双螺旋结构）。象螺旋式的梯子。碱基配对只能是A与T（RNA中是A与U）配对，G与C配对。原因是：（1）只有当一个嘌呤环和一个嘧啶环成对排列时，碱基的连接才吻合。（2）只有腺嘌呤与胸腺嘧啶成对，鸟嘌呤与胞嘧啶成对才能吻合。

第73页：有些RNA的多核苷酸链

• RNA的二级结构的规律性不如DNA。有些RNA的多核苷酸链，可以形成螺旋结构，其二级结构是和DNA相似的双螺旋。但多数RNA的分子是由一条弯曲的多核苷酸链所构成，其中有间隔着的双股螺旋与单股非螺旋体结构部分。
• 3．核酸的三级结构
• 核酸的三级结构是在二级结构的基础上进一步紧缩、扭曲成闭链状环或开链状环以及麻花状的一定空间关系的结构。

第74页：遗传基因

• 核酸的生物功能
• 核酸在生物的遗传变异、生长发育及蛋白质的合成中起着重要作用。
• DNA——遗传基因，转录副本，将遗传信息传到子代。是蛋白质合成的模板。
• RNA——决定蛋白质的生物合成（合成蛋白质的工厂）
• 根据在蛋白质合成中所起的作用，RNA分为三类
• 1．信使核酸（mRNA）——传递DNA的遗传信息，合成模板。
• 2．核糖体核酸（rRNA）——合成蛋白质的场所。
• 3．转移核糖核酸（tRNA）——搬运工具
• 在蛋白质的合成中tRNA按照mRNA传递的指令，将某一氨基酸搬运到指定的位置进行合成。tRNA的专一性很高，一种tRNA只能搬运一种氨基酸。
• 在核苷酸分子中，每三个核苷酸组成一个联体，决定着生物体内合成蛋白质中的一种氨基酸，即遗传密码。现在三联密码已全部弄清，变成明码了，见P647表20-4。
• 在多肽链的合成中，氨基酸是基本原料，mRNA是模板，tRNA是运载工具，rRNA是合成肽链的现场（工作台）。合成中所需能量由GPT（鸟苷三磷酸）、APT（腺苷三磷酸）供应。