页数：90页文件大小：2.38 MB来源： 水产品加工技术ppt课件
本课件讲解鱼贝类原料的水分含量、自由水与结合水、水分活度，以及粗蛋白与纯蛋白的测定与含量，并系统介绍肌肉的类型与结构、肌浆蛋白、肌原纤维蛋白和肌基质蛋白的组成与分布特点。
第二章水产动物原料的营养成分
第一节水分大多数鱼贝肉的水分在60%-80%之间。海蛰水分含量很高，达到95%。养殖鱼水分含量比天然鱼高，但养殖虾和天然虾水分含量差别不大。不同时期的水产品中水分周年变化较大。
生物组织的水分按照其存在状态可分为自由水（free water）和结合水（bound water）。自由水：占多数，具有作为溶剂的功能，可在组织内流动，以输送营养素和代谢产物，并参与维持电解质平衡和调节渗透压。结合水（约占全水的15-25%）：通过与蛋白质、碳水化合物的羧基、羟基、氨基、亚氨基等形成氢键而结合，不能作为溶剂，难于蒸发和冻结。水分活度：食品的蒸汽压/同温度下纯水的饱和蒸汽压
第二节 蛋白质
鱼贝类肌肉的粗蛋白质与纯蛋白质含量表
本页为数据表，源文件提取文本中数字呈粘连状态，暂无法安全切分还原，以下保留源文件原始文本，具体数值请对照原课件核对。
表3-1 鱼贝类肌肉的粗蛋白质与纯蛋白质含量（鲜肉中%）种类全氮量粗蛋白量蛋白态氮纯蛋白质石鲽鲣鲤狭鳕海鳗白斑星鲨竹鱼沙丁鱼真鲷文蛤大鲍柔鱼三疣梭子蟹日本对虾3.544.042.843.033.443.383.623.063.383.511.442.282.752.753.7222.325.317.818.921.521.122.619.121.121.99.014.317.217.223.33.193.292.542.643.122.273.222.772.983.141.171.772.181.952.8019.920.615.916.519.514.220.117.318.619.67.311.113.612.217.5
1 肌肉的结构肌肉muscle横纹肌Striated muscle平滑肌Smooth muscle心肌Cardiac muscle骨骼肌Skeletal muscle普通肌Ordinary muscle暗色肌Dark muscle1.1 肌肉的种类与结构脊椎动物:沙丁鱼、鲭等沿岸性洄游鱼：表层暗色肌比较发达；金枪鱼、鲣等外洋性洄游鱼：表层暗色肌和真正的暗色肌都很发达。
无脊椎动物：肌肉muscle横纹肌Striated muscle平滑肌Smooth muscle斜纹肌(存在于环形、线形、软体动物中)Obliquely striated muscle
图2-1-1 日本鲭肌肉的结构
1.2 肌肉的细微结构肌纤维（muscle fiber）–肌膜(sarcolemma)：包括整个肌细胞的外膜，与兴奋的产生、传导、物质转运、正常形态维持等有关。–胞浆(sarcoplasma)：线粒体、糖原、微粒体、肌管等–肌原纤维(myofibril)：收缩单位–细胞核(nucleus):
2 肌肉蛋白质的组成分类溶解度存在位置代表肌浆蛋白质Sarcoplasmicprotein20%-50%水溶性（可溶于低离子强度的中性缓冲液）肌细胞间或肌原纤维间糖酵解酶肌酸激酶小清蛋白肌红蛋白肌原纤维蛋白质Myofibrillar protein50%-70%盐溶性（可溶于高离子强度，I=0.5的中性缓冲液）肌原纤维肌球蛋白肌动蛋白原肌球蛋白肌钙蛋白肌基质蛋白质Stroma protein10%不溶性（不溶于高离子强度的中性缓冲液）肌隔膜，肌细胞膜，血管等结缔组织胶原蛋白此外，在肌肉贮藏时，会产生一种在高离子强度下不能溶出，但用0.2M的NaOH却可以抽出的碱可溶性蛋白质（alkali-soluble protein）。
几种鱼类的暗色肉表
| 鱼种 | 部位 | 肌浆蛋白 | 肌原纤维蛋白 | 碱可溶性蛋白 | 肉基质蛋白 | 合计 |
|---|---|---|---|---|---|---|
| 鲣鱼（暗色肉） | 暗色肉 | 10.5（37.5%） | 10.9（38.9%） | 4.0（14.3%） | 2.6（9.3%） | 28.0（100%） |
| 鲣鱼（普通肉） | 普通肉 | 13.9（42.2%） | 18.0（54.7%） | 0.5（1.5%） | 0.5（1.5%） | 32.9（100%） |
| 长鳍金枪鱼（暗色肉） | 暗色肉 | 11.0（40.1%） | 11.2（40.9%） | 1.7（6.2%） | 3.5（12.8%） | 27.4（100%） |
| 长鳍金枪鱼（普通肉） | 普通肉 | 17.3（49.3%） | 16.6（47.3%） | 0.1（0.3%） | 1.1（3.1%） | 35.1（100%） |
| 日本鲭（暗色肉） | 暗色肉 | 12.6（50.2%） | 10.6（42.4%） | 1.1（4.4%） | 0.8（3.0%） | 25.1（100%） |
| 日本鲭（普通肉） | 普通肉 | 10.9（37.8%） | 17.3（59.9%） | 0.4（1.2%） | 0.3（1.1%） | 28.9（100%） |
| 沙丁鱼（暗色肉） | 暗色肉 | 12.5（45.8%） | 12.1（44.3%） | 1.8（6.5%） | 1.0（3.5%） | 27.3（100%） |
| 沙丁鱼（普通肉） | 普通肉 | 9.5（34.4%） | 17.1（62.4%） | 0.4（1.5%） | 0.5（1.7%） | 27.5（100%） |
说明：源文件表头为「鱼种／部位／蛋白质／肌浆／肌原纤维／碱可溶性／肉基质／合计」，其中「蛋白质」列在提取文本中无对应数值；现按数值自洽性（四项组分之和等于合计、占比之和为100%）还原为五项数据列，单位 mg/g 肌肉，括号内为占总蛋白的比例，建议对照原课件核对。
3 肌肉的构成蛋白质3.1 肌原纤维蛋白质肌球蛋白(moysin)肌动蛋白(actin)原肌球蛋白(tropomyosin)肌钙蛋白(tropinin)副肌球蛋白(paramyosin)
概述•肌动球蛋白（actomyosin）
3.1.1 肌球蛋白
3.1.1.2 肌球蛋白的结构
轻链的结构
3.1.1.3 肌球蛋白的提取分离鱼肉加入低离子浓度缓冲液Ph7.5洗净提取加入磷酸缓冲液Ph6.4稀释沉淀溶解于0.6MKCl透析除盐肌球蛋白I<0.025
3.1.1.4 ATPase肌球蛋白ATPase被Ca2+和K+所赋活：Ca2+ 存在下的活性称为Ca2+ -ATPase活性，在pH6和9有两个最适pH；K+存在下的活性，是通过添加EDTA除去Ca2+Mg2+后测定的，因此称为EDTA-ATPase活性，在碱性较高。在生理条件的低离子强度下，肌球蛋白ATPase活性被Mg2+所抑制，但在肌动蛋白共存下则被赋活，此时的Mg2+-ATPase活性就是肌动球蛋白的酶活性。
3.1.2 肌动蛋白
3.1.2.2 肌动蛋白的结构
细丝的分子模型
粗丝沿细丝滑动引起肌肉收缩
3.1.3 原肌球蛋白
3.1.3.2 原肌球蛋白的结构
3.1.4 肌钙蛋白
3.1.4.2 肌钙蛋白的结构肌动蛋白：原肌球蛋白：肌钙蛋白=7：1：1肌钙蛋白T：肌钙蛋白I：肌钙蛋白C=1：1：1
3.1.4.2 肌钙蛋白的生理功能肌钙蛋白对肌球蛋白和肌动蛋白相互作用的制御机理需要三个亚基协同作用。作用过程：Ca2+释放与肌钙蛋白C结合肌钙蛋白I结构改变解除对肌球蛋白的相互抑制肌钙蛋白T将该指令传达到肌动蛋白分子肌球蛋白与肌动蛋白反应产生高Mg2+-ATPase活性肌肉收缩
3.1.4.3 肌钙蛋白的亚基
•肌钙蛋白亚基的Sp-sephedex C50分离曲线
3.1.4.4 肌钙蛋白的提取肌肉50mMKCl1mMNaHCO3洗涤4次水洗1.2MLiCl（Ph4.5）提取上清液调Ph7.630%(NH4)2SO4沉淀离心上清液70%(NH4)2SO4沉淀离心沉淀溶解于1mMNaHCO3透析精致
3.1.5 肌动球蛋白
3.1.5.2 肌动球蛋白的提取样品0.45M KCl,磷酸缓冲液，Weber-Edsall溶液(0.6M KCl,0.01M Na2CO3,0.04M NaHCO3),pH7.5提取12-20h5%CH3COOH,Ph6.5-6.6稀释得沉淀透析0.6M KCl-20mM Tris-Maleate(pH7.0)精致
3.1.5.3 Ca
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3.1.5.3 Ca2+-ATPase的活性测定反应体系高盐0.6MKCl 加入量低盐25mMKCl 加入量0.5 tris-Maleat pH7.00.50.50.1 MCaCl20.50.52.0 MKCl2.2--Protein sample1.01.0H2O5.37.520 mM ATP pH7.0*0.50.5Total 1010*最后加入，引发反应。
测定结果
3.1.6 副肌球蛋白
3.1.7 其他蛋白质
3.2 肌浆蛋白质概述
3.2.1 糖酵解酶鱼类普通肌富含无氧代
进一步比较酶的组成，大致可将其分为海产白色肉鱼类、海产红色肉鱼类和淡水鱼三种鱼类。
鱼类普通肌中的主要糖酵解酶及肌酸激酶含量
| 酶 | 真鲷 | 日本鲭 | 鲤 |
|---|---|---|---|
| 烯醇化酶 | 12 | 13 | 9 |
| 醛缩酶 | 13 | 14 | 20 |
| 3-磷酸甘油醛脱氢酶 | 14 | 19 | 12 |
| 肌酸激酶 | 14 | 12 | 11 |
说明：源文件中数值呈粘连状态，本表按各列数值范围（约5～25 mg/g）推断切分，个别数值可能与原表存在出入，建议对照原课件核对。
3.2.2 肌酸激酶
3.2.3 小清蛋白在鱼类普通肌肌浆蛋白的电泳中，可以看到泳动度特别大的成分存在，而且数量大，这些成分被称为小清蛋白（parvalbumin）。小清蛋白在哺乳动物的骨骼肌中几乎不存在，在鱼类肌肉中的含量也因组织部位的不同而有差异，在暗色肌及心肌中含量极少。
鲤中小清蛋白的结构
3.2.4 其他蛋白质肌红蛋白（myoglolin）血红蛋白（hemoglobin）细胞色素C（cytochrome C）肌红蛋白和血红蛋白在日本鲭和远东拟沙丁鱼的暗色肌中含量分别为9g/kg和6g/kg，黑金枪鱼的真正暗色肌中肌红蛋白含量可达35g/kg以上。
3.3 肌基质蛋白质概述在鱼类结缔组织中所含有的肌基质蛋白（细胞外弹性蛋白）一般不溶于盐和碱溶液，化学上较稳定。肌肉中存在最多的肌基质蛋白是胶原（collagen）。
3.3.1 胶原
组织种类含量皮猪
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组织种类含量皮猪81牛89人72鱼95骨猪24鳔鱼98腱牛95动物组织中胶原蛋白的含量（干基、脱脂，%）
胶原蛋白的多样性
胶原的结构单位－tropocollagen
胶原的结构
胶原蛋白的生物合成
来源于胶原蛋白的抗癌因子
水解胶原蛋白
4 蛋白质在加工、贮藏中的变化•蛋白质的
蛋白质的变性是指其结构的改变和生理功能的
物理化学变化
4.1 蛋白质的热变性4.1.1肌原纤维蛋白质的热变性通常情况下，分子热运动产生的能量与蛋白质的非共价键（疏水结合、静电结合、氢键、范德华力等）相当。所以热足以能引起蛋白质的变性。鱼类肌球蛋白的热稳定性显著低于哺乳类。水生生物生活的环境温度越低，其蛋白质的热稳定性也越低。
鱼类普通肉肌动球蛋白Ca2+-ATPaser的热变性曲线
鱼糜制品在鱼糜制品的加工过程中就是利用了蛋白质的热变性原理，使鱼糜制品具有了一定的凝胶强度和破断强度。
4.1.2 胶原蛋白的热变性形成：胶原在一定温度下失去胶原分子特有的三重螺旋结构，同时发生共价键的断裂，变成无规则状态，旋光度和粘度急剧变化，从而生成明胶。分子量：可分为约10万的α成分和20万的β成分，还发现有30万左右的γ成分及更大的分子量成分。结构：β及γ成分是α链通过架桥结合形成。
胶原蛋白的热变性曲线胶原蛋白变性温度因种类而异。变性温度与胶原蛋白分子中脯氨酸与羟脯氨酸的含量有关。
4.1.3 热变性的抑制
4.2 蛋白质的冷冻变性蛋白质的变性主要是肌原纤维蛋白中肌球蛋白的变性，关于蛋白质冷冻变性机理有很多说法，学者一般认同结合水的分离学说、细胞液的浓缩学说等。讨论蛋白质冷冻变性一般都以水为原因，冷冻条件下，蛋白质自由水与结合水先后结冰，使蛋白质的立体结构发生变化而造成，同时，还由于细胞内外生成的冰结晶破坏，并引起细胞液中离子浓度变化，最终导致蛋白质变性。这种变性几乎是不可逆的。
在鱼肉的冷冻过程中，随着结合水的冻结，肌球蛋白的多肽链展开，其未折叠部分暴露出非极性氨基酸，结果导致临近蛋白质间的疏水相互作用，氢键、二硫键、离子键等形成，最终导致蛋白质分子间构象重排、分子内发生聚集。
影响蛋白质冷冻变性的因素
蛋白质冷冻变性的防止
抗冻变性剂（cryoprotectant)的抗冷冻变性机理
•氨基酸等抗变性
•蛋白水解物（FPH、SPH）或甲壳类水
表各种化合物对蛋白质冻结变性的抑制效果类别有显著效果有效果无显著效果糖类木糖醇,山梨糖醇,葡萄糖,半乳糖, 果糖,乳糖,蔗糖, 麦芽糖木糖,核糖,棉子糖,甘油淀粉,甘露醇氨基酸天冬氨酸,谷氨酸,半胱氨酸,谷胱甘肽赖氨酸,组氨酸,丝氨酸, 丙氨酸甘氨酸,亮氨酸, 苯丙氨酸,谷氨酰胺,天冬酰胺,色氨酸羧酸丙二酸,乳酸,苹果酸,酒石酸,柠檬酸已二酸,醋酸延胡索酸,琥珀酸,草酸其他EDTA三磷酸肌酸酐
4.3 肌肉的死后变化死后僵直
4.4鱼肉肌红蛋白（myoglolin）
鱼肉中
本页为数据表，源文件提取文本中数字呈粘连状态，暂无法安全切分还原，以下保留源文件原始文本，具体数值请对照原课件核对。
鱼肉中Mb和Hb的含量鱼种普通肉暗色肉Mb+Hb（mg/kg）Mb(%)Mb+Hb（mg/kg）Mb(%)真鲷日本鲭秋刀鱼鰤四鳍旗鱼鲣黄鳍金枪鱼大眼金枪鱼金枪鱼猪羊牛60100－140140－350120－300250－5001390－1730490－16801640－23404900－5900600－40002000－40003000－100009067－1008062－9747－859910052008900－98004800－51004000－800011500－1560017000－206006000－28200390035800－5090095848196－99899581－98－82－93
Mb在暗色肉中含量丰富
•现象
•内在原因
肌红蛋白的结构与氧化速度的关系
环境因素对肌红蛋白氧化速度的影响
•离子强度随着离子强度的增加，氧合肌红蛋白的氧化速率是逐渐增加的，并且在较低的离子强度范围内，氧化速率增加快而显著，随着离子强度越来越大，氧化速率增加速度渐趋平缓。降低了Mb与氧的亲和力，易氧化。
•氧分压氧合肌红蛋白在低氧分压下正处于半
•pH过低或过高都加快氧化速度它降低了血红素与珠蛋白之间的结合稳定性。
•不饱和脂肪酸和磷脂的氧化。肌红蛋白的氧化与不饱和脂肪酸的氧化互相作用相互促进机理：不饱和脂肪酸的醛化酸败，产生多种醛类物质。而这些醛类物质可以显著加速oxymyoglobin的氧化。影响规律：对氧化的增强作用随着脂肪链的增长和不饱和度的增加而增大。
肌红蛋白氧化的保护机制
金枪鱼肌红蛋白氧化速度比哺乳动物大的多的
如何防止金枪鱼的Mb的快速氧化主要是要低温快速冻结
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